Energia aktywacji (lub swobodna energia aktywacji), w skrócie E_a, to niewielka ilość energii wejściowej niezbędna do zajścia wszystkich reakcji chemicznych. Podczas reakcji chemicznych pękają pewne wiązania chemiczne i tworzą się nowe. Na przykład, gdy cząsteczka glukozy rozpada się, pękają wiązania między atomami węgla cząsteczki. Ponieważ są to wiązania magazynujące energię, uwalniają energię po zerwaniu. Jednak cząsteczka musi być nieco wykrzywiona, aby wejść w stan, który pozwala na zerwanie wiązań. Do osiągnięcia tego wysokoenergetycznego, niestabilnego stanu, zwanego stanem przejściowym, wymagany jest niewielki wkład energii. Z tego powodu cząsteczki reagentów nie utrzymują się długo w stanie przejściowym, ale bardzo szybko przechodzą do kolejnych etapów reakcji chemicznej. Stan przejściowy reakcji występuje w wyższym stanie energetycznym niż reagenty, a zatem E_a jest zawsze dodatnie.

Kiedy enzym wiąże swój substrat, tworzy kompleks enzym-substrat. Kompleks ten obniża energię aktywacji reakcji i sprzyja jej szybkiemu postępowi na jeden z wielu sposobów. Kompleks enzyma-substrat może obniżać energię aktywacji poprzez wykrzywianie cząsteczek substratu w taki sposób, aby ułatwić zerwanie wiązania, pomagając osiągnąć stan przejściowy. Enzymy mogą również obniżać energie aktywacji, biorąc udział w reakcji chemicznej. Reszty aminokwasowe mogą dostarczać określone jony lub grupy chemiczne, które tworzą wiązania kowalencyjne z cząsteczkami substratu jako niezbędny krok w procesie reakcji. Należy pamiętać, że enzym zawsze powróci do swojego pierwotnego stanu po zakończeniu reakcji. Jedną z charakterystycznych właściwości enzymów jest to, że pozostają one ostatecznie niezmienione przez reakcje, które katalizują. Po tym, jak enzym katalizuje reakcję, uwalnia swój produkt (produkty).

Ten tekst został zaadaptowany z Openstax Biology 2e, Sekcja 6.2 Potencjał, Kinetyka, Energia swobodna i aktywacja oraz Sekcja 6.5: Enzymy,