белки складываются в энергетически благоприятную структуру со своими гидрофобными аминокислотами с внутренней стороны, и с заряженными и полярными аминокислотами снаружи. Некоторые белки складываются самостоятельно, но многие получают помощь для правильного складывания от белков, называемых шапероны. Иногда белки складываются в неверную форму, часто упоминаемую как неправильно сложенные белки, и они деградируются протеасомой.

Недостаточный клеточный контроль, например, нефункционирующие шапероны или протеасома в связи со старением или заболеванием, может привести к тому что белки неверной формы не будут уничтожены. Мутации могут быть причиной нарушений свертывания белка, если исходная форма белка становится менее благоприятной. Внешние факторы, такие как физические или химические изменения в цитоплазме заставят правильно свёрнутые белки сложиться в новые конструкции, подходящие для новой среды.

Каким бы ни был механизм, неправильное свёртывание может обнажить короткие гидрофобные сегменты белка, и это станет причиной нерастворимости в воде. Некоторые из этих гидрофобных сегментов, которые обычно складывается в альфа-спирали, могут собираться в бета-листы. Сотни бета-листов и идентичных неправильно сложенных белков образуют водородные связи и стекируются для формирования длинных филаментов.

Два тесно упакованы стека бета-листов связываются, чтобы сформировать перекрестныйая бета-филамент. В этой структуре отдельные бета-листы лежат перпендикулярно к центральной оси. Эти филаменты могут объединиться и сформировать амилоидные фибриллы.

Накопление амилоидных фибрилл приводит в определенных случаях к нейродегенеративным состояниям, например, болезни Альцгеймера и Паркинсон. Прионные болезни, такие как болезнь Крейцфельда-Якоба учеловека и губчатая энцефалопатия крупного рогатого скота, более известная как коровье бешенство, также участвует в формировании амилоидных фибрилл. В частности белок прион, обозначаемый PRP, является белком нейронной мембраны.

неверно сложенные PRP могут преобразовать нормальные PRP в необычные формы. В конечном итоге все PRP примут аберрантную структуру. Неправильно сложенные PRP содержат бета-листы, и, таким образом, имеют тенденцию аггрегировать и образовывать амилоидные фибриллы.

Эта передаваемая форма амилоидного образования, связанная с фатальной нейродегенерацией. Однако не все амилоидные волокна вредны. Некоторые бактерии используют амилоидные фибриллы на их поверхности для создания защитной биопленки.

Более того, эукариоты строят обратимые амилоидные фибриллы, чтобы упаковать и хранить секреторные белки до тех пор, пока клетке не потребуется их освободить. Понимание этих обратимых амилоидов может помочь нам в разработке методов лечения необратимого аггрегации амилоида.