Белки эволюционировали, и получили способность образовывать четвертичные структуры и многоблочные комплексы, когда клетке нужны более крупные молекулы, а не более длинные цепи аминокислот. Большинство белков попадают в одну из двух категорий, глобулярные и волокнистые. Глобулярные белки компактны, а их аминокислотная цепь свёрнута в сфероидальную форму.

Их вторичные структуры обычно представляют собой смесь альфа-спиралей и бета-листов. Большинство внутриклеточных белков являются глобулярными и водорастворимыми, к ним относятся, например, многие энзимы и факторы транскрипции. В этих структурах, гидрофобные аминокислоты плотно упакованы в середине сферической структуры, в то время как гидрофильные аминокислоты находятся на внешней поверхности.

Взаимодействуют глобулярные белки друг с другом в различных конфигурациях, формируя различные типы структур, включая филаменты или многомерные комплексы. Многие из них образуют четвертичную структуру, единый функциональный блок, состоящий из более чем одной цепи аминокислот. Например, гемоглобин функционирует, как тетрамер, состоящий из двух альфа и двух бета-подразделений.

Еще более крупные структуры могут быть построены, когда шаровидный белок связывается с одним или несколькими дополнительными белками. Например, актиновый филамент образуется, когда много глобулярных мономеров актина объединяются вместе для создания длинных спиральных белковых цепей. В отличие от компактных глобулярных белков, волокнистые белки часто бывают расположены во внеклеточной матрице, обеспечивают структуру, и формируют удлиненные формы.

Волокнистые белки обычно состоят либо из альфа спиралей, либо из бета-листов, но редко из смеси того, и другого. Они часто имеют гидрофобные аминокислоты на их внешних поверхностях, которые взаимодействуют с другими мономерами для формирования более крупных структур. Например, коллаген волокнистый белок, состоящий из расширенной альфа-спирали.

Три спирали скручиваются друг с другом, для создания структуры, которая называется спиральной катушкой. Коллагеновые фибриллы обеспечивают структуру и гибкость в соединительной ткани. Белок фиброин это пример волокнистого белка, состоящего из бета-листов.

Это тот самый белок шёлка, который позволяет нитям шёлка быть и гибкими, и прочными одновременно.