Белки — это динамические макромолекулы, которые выполняют широкий спектр основных процессов. Однако активность большинства белков зависит от их взаимодействия с другими молекулами или ионами, известными как лиганды.
Взаимодействия белок-лиганд весьма специфичны; даже несмотря на то, что в любой момент времени клеточный белок окружает множество потенциальных лигандов, только конкретный лиганд может связываться с этим белком. Более того, лиганд связывается только с выделенной областью на поверхности белка, известной как лиганд-связывающий участок. Специфичность белкового сайта связывания лиганда определяется расположением его аминокислотной цепи, которая придает области форму и химическую реактивность. Таким образом, сайт связывания лиганда обеспечивает форму, соответствующую его лиганду, и удерживает лиганд на месте посредством химических взаимодействий. Эти химические взаимодействия часто нековалентны; однако, поскольку эти взаимодействия обратимы и слабы, многие из этих взаимодействий должны происходить одновременно, чтобы удерживать вместе белок и лиганд .
Исследования, выясняющие механизмы взаимодействия в сайтах связывания лигандов, обычно включают моделирование in silico и in vitro подходы. При моделировании in silico компьютеры используются для сравнения ранее известных структур белков и эволюционных данных, чтобы делать прогнозы для определения оптимальной формы связывания и энергетического состояния комплекса белок-лиганд. Подходы in vitro дополняют in silico прогнозы, предоставляя доказательства связывания лиганда посредством анализа связывания и кинетических анализов в лаборатории. Исследования связывания лигандов важны для понимания функций белков и того, как они выполняют определенные клеточные процессы, как в условиях здоровья, так и в условиях болезни. Например, определенные генетические состояния и рак могут изменить последовательность белка, в конечном счете влияя на его способность связывать лиганд. Кроме того, это исследование также позволяет ученым разрабатывать лекарства со специфическим взаимодействием и минимальными побочными эффектами, воздействуя на сайт связывания лиганда задействованного белка.
Из главы 6:
Now Playing
6.1 : Ligand Binding Sites
Protein Function
12.5K Просмотры
6.2 : Интерфейсы белок-белок
Protein Function
3.6K Просмотры
6.3 : Сохраненные сайты привязки
Protein Function
1.6K Просмотры
6.4 : Кофакторы и коэнзимы
Protein Function
10.8K Просмотры
6.5 : Кооперативные аллостерические переходы
Protein Function
2.3K Просмотры
6.6 : Протеинкиназы и фосфатазы
Protein Function
3.7K Просмотры
6.7 : ГТФазы и их регулирование
Protein Function
2.2K Просмотры
6.8 : Ковалентно связанные регуляторы белка
Protein Function
1.6K Просмотры
6.9 : Белковые комплексы со сменными частями
Protein Function
1.8K Просмотры
6.10 : Механическая функция белка
Protein Function
2.0K Просмотры
6.11 : Структурная функция белка
Protein Function
2.7K Просмотры
6.12 : Белковые сети
Protein Function
2.1K Просмотры
Авторские права © 2025 MyJoVE Corporation. Все права защищены