Enzimlerin allosterik düzenlenmesi, bir molekülün aktif bölgeden farklı bir konuma bağlanması enzimatik aktivitede bir değişikliğe neden olduğunda meydana gelir. Bu tür bir düzenleme, enzimin aktivitesini artırarak veya azaltarak pozitif veya negatif olabilir. Alaşım sergileyen enzimlerin çoğu, belirli hücresel moleküllerin bozunmasında veya sentezinde rol oynayan metabolik enzimlerdir.

Allosterik inhibisyonda, bir molekülün allosterik bölgeye bağlanması, enzimin substrata afinitesini azaltan bir şekil değişikliğine neden olur. Sıklıkla allosterik inhibitör, enzim veya enzim yolunun bir ürünüdür ve enzimatik ürünlerin kendi üretimlerini sınırlamasına izin verir. Bu, ürünlerin aşırı üretimini önleyen bir tür geribildirim engellemesidir. Klasik bir örnek olarak izolösin, sentezinde önemli bir enzimin allosterik bir inhibitörüdür.

Bunun tersine, allosterik bir aktivatör, substrat için bir enzimin afinitesini artıran konformasyonel bir değişikliğe neden olur. Allosterik aktivasyon, S-şekilli hız-substrat reaksiyonu ile temsil edildiği gibi, reaksiyon hızını önemli ölçüde artırır. Örnek olarak, transmembran EGF reseptörüne bağlanan hücre dışı ligand, hücre içi kinaz aktivitesinin aktivasyonu ile sonuçlanan konformasyonel bir değişikliğe neden olur. Bir enzim birden fazla alt birimden oluşuyorsa, bir allosterik aktivatörün tek bir alt birime bağlanması, bağlı tüm alt birimler için afinitede bir artışa ve şekil değişikliğine neden olabilir.