Yazarlar kabul mali desteği Çin hibe doğal Bilim Vakfı (No 21372023, 21778009 ve 81701818); Bakanlığı Bilim ve teknoloji-in Halk Cumhuriyeti Çin (No. 2015DFA31590); Shenzhen bilim ve teknoloji yenilik Komitesi (No. JCYJ20170412150719814, JCYJ20170412150609690, JCYJ20150403101146313, JCYJ20160301111338144, JCYJ20160331115853521, JSGG20160301095829250 ve GJHS20170310093122365); ve Çin doktora sonrası Bilim Vakfı (No. 2017 M 610704).

1. ekipman hazırlık
<ol><li>El ile peptid sentez cihazları için vakum manifold (Tablo reçetesi) bir verimli duman mahallede yerleştirin. Daha sonra Üçlü Kesme muslukları vakum manifold üzerine yerleştirin ve onları bir azot veya argon gaz hattı bağlayın. Kauçuk septa kullanarak tüm kullanılmayan girişleri kap.</li>
	<li>Reçine kaplı sütunları (0.8 x 4 cm, 10 mL rezervuar, bkz: Malzemeler tablo) üç yönlü Kesme muslukları (Şekil 1) kullanarak manifold bağlayın. Yükseltme tarafından vakum filtrasyon veya kauçuk pipet ampul bir vakum sistemine bağlı bir pompa çözücü sütunları kaldırmak için kullanın.</li>
	<li>Kullanım photoreactor (resim 2), UV ışınlama için on 350 nm lambalar (Malzemeler tablo) ile donatılmıştır. Bu bir argon gaz tankı argon gazı öncesinde ve sırasında photoreactions photoreactor dolu emin olmak için photoreactor hava giriş üzerinden bağlanır.</li>
	<li>Photoreactor UV lamba değiştirmeden önce ışınlama UV ışık diye photoreactor kapağının kapalı olduğundan emin olun.</li>
</ol>2. reçine hazırlık
Not: genel olarak, peptid yüzeylerde inşaat Fmoc tabanlı katı fazlı peptid sentez protokolleri kullanılarak yapılır. Bunlar bir C-terminal Amid kalan aşağıdaki peptid bölünme bırakıyor pisti Amid reçine kullanılarak yapılmaktadır. Bu iletişim kuralı kağıt kullanılır.
Dikkat: N, N- dimethylformamide (DMF), diklorometan (DCM), 4-methylmorpholine (NMM) ve N, N- diisoproylethylamine (DIPEA) zehirli ve zararlı inhalasyon, yenmesi veya Ciltle temas vardır. Dietil eter çok kolay alevlenebilir. Trifluoroacetic asit (TFA) aşındırıcı. 1,2-ethanedithiol (EDT) son derece kötü kokulu. Bu nedenle, tüm organik çözücüler ve kimyasallar olmalı uygun kişisel koruyucu ekipman ile (nitril eldiven, önlük ve koruyucu gözlük) ele ve kimyasal duman çuval içinde ele.
<ol><li>Aşağıdaki formülü kullanarak gerekli reçine miktarı Hesapla: ölçek (mmol) / (yükleme kapasitesi (mmol/g) 1.000 (mg/g) reçine) reçine (mg) kütlesi = Örn, pisti Amid MBHA reçine (0.5 mmol/g) 25 µmol miktarı = 0.025 mmol / (0.5 mmol/g 1000 mg/g) = 50 mg. Ardından, reçine 50 mg bir sütunda tartmak ve üçlü Kesme muslukları kullanarak vakum manifold üzerinde ayarlayın.</li>
	<li>1-2 mL DCM reçine (0.8 x 4 cm, 10 mL rezervuar) bir sütun ekleyin. Reçine şişmeye, yavaşça 10 dakikadır azot ve argon akışı kullanarak kışkırtmak. Ardından, vakum filtrasyon kullanarak solvent kaldırın.</li>
</ol>3. N-terminal Fmoc Deprotection ve yıkama
<ol><li>Çözüm deprotecting N-terminal Fmoc hazırlamak: % 50 (v/v) morpholine DMF bir cam şişe içinde yeterli bir hacmi (200 mL) hazırlamak.</li>
	<li>1-2 mL deprotection çözüm için reçine ekleyin, yavaşça 10 dakikadır kışkırtmak ve bir vakum kullanma çözüm drenaj. DMF (1-2 mL) ve DCM (1-2 mL) o sırada kullanarak, reçine ve 3 x Toplam reaksiyon damar iyice yıkayın. Daha sonra tekrar deprotection ve yıkama işlemleri 1 x.</li>
</ol>4. Fmoc korumalı Amino asit kaplin
<ol><li>Alanin kalıntı kaplin 25 µmol ölçekli el ile sentezi, durumunda bir örnek olarak kullanarak tartmak Fmoc-Ala-OH (5 eşdeğeri, 41.4 mg), 2-(6-chloro-1H-benzotriazole-1-yl)-1,1,3,3-tetramethylaminium hexafluorophosphate (HCTU; 4.9 eşdeğeri, 50,5 mg) içinde bir Polipropilen konteyner ve DMF (0.5 mL) çözülür.</li>
	<li>DIPEA ekleyin (10 eşdeğeri, 43,5 µl) 0,25 M oluşturmak için çözüm amino asit (Tablo 1) aktif. Bir yaklaşık 1 dk pre-harekete geçirmek, çözüm için reçine ekleyin ve sonra kabarcık bu N2 yaklaşık 1-2 h için.</li>
	<li>Bu adımdaki peptid zincirindeki her amino asit adımları dizisi dahil: ilk deprotection N-terminal Fmoc-grup ve çamaşır HCTU kullanarak harekete geçirmek yolu ile amino asit kaplin tarafından takip. Not: Bir bağlantı daha uzun (e.g., 2 h) tavsiye edilir eğer sterically engel amino asit tortu kaplin [Örneğin., Fmoc-Thr (tBu) - OH, Fmoc-Cys (Trt) - OH, Fmoc O'nun (Trt) - OH, Fmoc-Arg (Pbf) - OH]. Un doğal amino asitler taşıyan alkene/alkin yerine 5 3 eşdeğerleri kullanılır ve 3 h tepki için yaptı.</li>
	<li>Kaiser veya chloranil testler Arora vd tarafından açıklandığı gibi kullanarak peptid sentez ilerlemesini izlemek 36 nitel değerlendirmeler varlığı veya yokluğunu ücretsiz birincil ve ikincil aminlerin bu testler sağlar. Alternatif olarak, yaklaşık 2-3 mg peptid reçine--dan i ciddi ve LC-MS tarafından analiz.</li>
</ol>5. thiol-Batı Hydrothiolation ve Thiol yne Cyclization
<ol><li>Thioether bağlayıcı reçine olarak cyclization (Şekil 3) aracılığıyla oluşturmak.<ol>
<li>Yaklaşık 50 mL Trt deprotection çözeltisi (TFA/TIS/DCM 0.03/0.06/1.0) hazırlayın. Cys - ve mS5tedavi-reçine taşıyan [NH2-R-mS5-A-A-A-Cys (Trt)-R'-reçine, 50 mg] 1-2 mL Trt deprotection çözeltisi 10 mL sütun ile. Yavaşça 10 dk N2kullanarak için çözüm tahrik. Son olarak, DCM ile yıkayın (1-2 mL) 3 x Toplam. Not: alkylene taşıyan yapı taşı (bkz: Şekil 6' tasvir yapısı) peptid kaplin ve thio-Doğu cyclization38için kullanılan MS5 temsil eder.</li>
		<li>Yukarıda yaklaşık 6 x Toplam için çözüm renk sarı olana sistein, trityl koruma grubunu kaldırmak için açıklanan yordamı yineleyin.</li>
		<li>N2ile bubbled, R-mS5- A-A-A-Cys(-SH)-R yıka '-reçine [ücretsiz thio ile sistein (-SH)] DMF (1-2 mL) ve DCM (1-2 mL) o sırada. Metanol (1-2 mL) 2 min için kullanarak reçine küçültmek ve filtrasyon kullanarak solvent kaldırın. Daha sonra sırayla bir buhar N2 gaz için yaklaşık 5 dakika içinde sütun altında reçine kuru.</li>
		<li>Degassed DMF önceden, bir ağız şişesi içinde köpüren azot gazı çözücü uzanan uzun bir iğne aracılığıyla yaklaşık 1 h için hazırlayın.</li>
		<li>Reçine tartmak kağıt üzerinden bir 10 mL yuvarlak popolu şişesi içine aktarın. Buna ek olarak 2-hydroxy-1-[4-(2-hydroxyethoxy)-phenyl]-2-methyl-1-propanone photoinitiator tarafından takip degassed DMF 2 ml reçine askıya (MMP; 1 eşdeğeri, 5.6 mg), 4-methoxyacetophenone (harita; 1 eşdeğeri, 3.8 mg).</li>
		<li>Bir heyecan eklemek balonun çubuk (0,3 cm) ve şişeye bir uygun lastik fiş ile kap sonra balonun havada bir yağ pompası kullanarak azot gazı ile yerinden. Not: İnert atmosfer üzerinde katı bir aşama etkili thio-Batı photoreaction için kesinlikle gerekli değildir. Ancak, bu çözüm aşamasında Şekil 5' te thio-yne photoreaction için çok gereklidir. Aksi takdirde, kükürt UV ışınlama sırasında okside.</li>
		<li>Reaksiyon balonun photoreactor ayarla ve reçine için 1 h UV ışınlama altında oda sıcaklığında (Şekil 2) ilave edin. Dikkat: photoreactor UV lambası geçiş öncesinde, UV ışık zararlı radyasyon vermeliyiz diye photoreactor kapağının kapalı olduğundan emin olun. Not: ürünün aynı moleküler ağırlıklı doğrusal peptid habercisi olduğu gibi sık sık tepki karışımı sırasında photoreactions örnekleme yeni diziler için tavsiye edilir. Genel olarak, doğrusal ve döngüsel peptidler önemli ölçüde farklı hydrophilicity görüntüler. Bu kolayca HPLC kullanarak seçkin. Alternatif olarak, 5, 5' - dithiobis-(2-nitrobenzoic asit) (DTNB) reaktif ücretsiz thiol37varlığı eğitim için de kullanılabilir.</li>
		<li>Reçine balonun sütuna aktarmak ve vakum filtrasyon kullanarak solvent kaldırın. Yıkama ve reçine 5.1.3. adımda açıklandığı gibi kuru.</li>
		<li>Yaklaşık 10 mL dekolte kokteyl (TFA/ipuçları/EDT/H2O 94/1/2.5/2.5) duman başlıklı hazırlayın.</li>
		<li>Reçine 2 mL polipropilen konteyner içine aktarmak, dekolte kokteyl (TFA/ipuçları/EDT/H2O 94/1/2.5/2.5) 1 mL kapsayıcıya Ekle ve sıkı bir şekilde kullanarak bir vidalı kapak konteyner mühür. Sonra yavaşça kapsayıcıda izinleri duman başlıklı 60 rpm hızında bir orbital çalkalayıcı 1.5-2 h için tahrik. Dikkat: TFA son derece korozif. Koruyucu giysi giyin ve verimli duman mahallede çalışma. EDT son derece kötü kokulu bir maddedir ve verimli duman mahallede ele alınması gerekir.</li>
		<li>TFA kokteyl buharlaşma bir N2 gaz akışı duman Hood altında çıkarın. Daha sonra soğuk dietil eter (1 mL) kullanarak kalıntı çökelti 30 s ve izole etmek için bu yolu ile Santrifüjü 12.000 x g 2 min için de. Santrifüjü yavaşça eter bileşen dökmek. Çökelti ve Santrifüjü adımları 2 x için yineleyin. Kalıntı kuruluk için buharlaşır.</li>
		<li>Son olarak, kalıntı 1 mL H2O/Asetonitril (2:1) dağıtılması ve HPLC C18 analitik sütun kullanarak tarafından arındırmak (4.6 x 250 mm, akış oranı 1.0 mL/dk). Kullanım H2O (% 0,1 içeren TFA) ve % 20 den 2%/min doğrusal gradyan için UV 280 nm ve 220 nm dalga boyu (Tablo 2) kullanarak 25 dk. monitör HPLC spectra üzerinden % 70 Asetonitril çözücüler olarak saf Asetonitril.</li>
	</ol></li>
	<li>Thioether bağlayıcı cins thio-Doğu tepki ve cyclize peptid macrolactamization (Şekil 4) tarafından inşa.<ol>
<li>Doğrusal peptid H2N-A-A-A-mS5taşıyan alkylene kalıntı sentez (2-R'')-R'-standart Fmoc tabanlı katı fazlı peptid sentez (SPP'ler) kullanarak reçine (50 mg) açıklandığı gibi adım 2-4. Daha sonra yıkama ve reçine 5.1.3. adımda açıklandığı gibi kuru.</li>
		<li>5.1.4. adımda açıklandığı gibi degassed DMF 2 mL içeren bir 10 mL yuvarlak popolu şişesi reçine askıya alma.</li>
		<li>Photoinitiator ekleyin MMP ve harita (MMP: 1 eşdeğeri, 5.6 mg; HARİTA: 1 eşdeğeri, 3.8 mg), Fmoc-Cys-OH (3 eşdeğeri, 25.7 mg) ve heyecan balonun çubuk (0,3 cm). Uygun kauçuk fişi kullanarak şişesi kap ve yağ pompası balonun havada azot ile değiştirmek için kullanın.</li>
		<li>Reaksiyon balonun photoreactor ayarlayın. 1-2 h UV ışınlama, oda sıcaklığında (Şekil 2) altında için karıştırın.</li>
		<li>LC-MS Analizi altında tepki izlemek: 2-3 mg bölünme kokteyl kullanarak reçine ayırmak. Kalıntı soğuk dietil eter (300 µL) ile çökelti, kalıntı Santrifüjü tarafından ayırma ve kuruluk için kalıntı 5.1.11. adımda açıklandığı gibi buharlaşır. Bundan sonra H2O/Asetonitril (2:1) 100 µL kalıntı geçiyoruz. 0,22-µm gözenekli film kullanarak peptid çözüm filtrate ve electrospray iyonlaşma (ESI) iyonize ve olumlu modunda işletilen bileşik ile LC-MS kullanarak çözümleyebilirsiniz.</li>
		<li>5.2.2 - gerekli, tekrar adım atarsa 5.2.4'ten tepki emin olmak için tamamlanması için yapılır.</li>
		<li>Bitimini takiben fotoğraf-reaksiyon reçine balonun sütuna aktarmak ve vakum filtrasyon kullanarak solvent kaldırın. Yıkama ve reçine 5.1.3. adımda açıklandığı gibi kuru.</li>
		<li>Benzotriazol-1-yl-oxytripyrrolidinophosphonium hexafluorophosphate DMF çözüm ekleyin (PyBob; 2.4 eşdeğeri, 31.2 mg), 1-hydroxybenzotriazole (HoBt; 2.4 eşdeğeri, 8.1 mg) ve NMM (4 eşdeğeri, 11 µL) reçine sütun için macrolactamization için. Bu çözüm için 2 h N2 ile kabarcık.<ol>
<li>Buna ek olarak, LC-MS 5.2.3. adımda açıklandığı gibi kullanarak bu bağlantı reaksiyon izleyin. Gerekirse, tepki emin olmak için bu adımı için tamamlanma yürütülen yineleyin.</li>
		</ol>
</li>
		<li>Standart Fmoc tabanlı SPP'ler 3 ve 4 numaralı adımlarda açıklandığı gibi kullanarak peptid uzamış.</li>
		<li>Derleme amino asit kalıntıları üzerine peptid reçine 5.1.10 ve 5.1.11 adımlarda açıklandığı gibi ayırmak ve 5.1.12 adımda anlatıldığı gibi arındırmak.</li>
	</ol></li>
	<li>Vinil sülfat bağlayıcı çözüm aşamasında (Şekil 5) oluşturun.<ol>
<li>Standart Fmoc tabanlı SPP'ler 2-4 adımda açıklandığı gibi kullanarak doğrusal peptid taşıyan alkin kalıntı sentez. Bir önceki çalışma20içinde açıklandığı gibi köklü bir protokolüne göre amino asit taşıyan alkin sentez.</li>
		<li>Peptid reçine ayırmak ve soğuk dietil eter adımlarda 5.1.9 - 5.1.11 açıklandığı gibi kullanarak çökelti. Bölünme ve yağış reçine 2 min için de 12.000 x g Santrifüjü kullanarak peptid toplamak.</li>
		<li>Bir vakum elde edilen kalıntı kuru. 0,5 mM son bir konsantrasyon ulaşmak için kalıntı yuvarlak popolu bir 100 mL şişe içinde degassed DMF (50 mL) içinde erimesi (reçine, 0.025 mmol yüklenmesini dayalı (1000 mL/L / 0.5 mmol/L) 50 mL =).<ol>
<li>Photoinitiator DMPA (0.5 eşdeğeri, 3.2 mg) ekleyin ve 10 dakika çözüm içine uzanan uzun bir iğne aracılığıyla N2 kullanarak tepki çözüm degas. Ardından, UV ışığı 0.5 - 1 h ajitasyon olmadan için oda sıcaklığında altında örnek ışınlatayım.</li>
		</ol>
</li>
		<li>Yüksek vakum altında DMF kaldırmak ve onun organik yan dağıtılması amacıyla dietil eter ekleyerek ham kalıntı çökelti. Sonra 2 min için de 12.000 x g Santrifüjü kullanarak kalıntı izole et. Santrifüjü yavaşça eter bileşen dökmek. Kalıntı kuruluk için buharlaşır. Son olarak, kalıntı H2O/Asetonitril (2:1) 1 ml dağıtılması ve 5.1.7 adımda anlatıldığı gibi HPLC kullanarak arındırmak.</li>
	</ol></li>
</ol>

Yazarlar ifşa gerek yok.

Şekil 3' te açıklanan-reçine intramolecular thio-Doğu cyclization içinde sistein kalıntı trityl grup kaldırılması sonraki photoreaction için önemli bir adım olduğu anlaşıldı. Buna ek olarak, peptid molekül ağırlığı öncesinde ve sonrasında tepki olarak aynı olması için bulundu Şekil 6Btasvir. Bu nedenle, HPLC kimlik veya DTNB tahlil tepki izlemek için gereklidir. Şekil 4' te açıklanan cins thio-Doğu...

Protein-protein etkileşimleri (PPIs) modüle ligandlar geliştirmesi modern ilaç keşfi için çekici bir yaklaşım sağlar. Böylece, büyük bir çaba bu verimli PPIs1,2,3modüle Eğitim Roman kimyasal yöntemleri yatırdı. PPIs genellikle sığ, büyük ve/veya üretilmiyor etkileşen yüzeylerin oluşur ve küçük moleküller genelde PPIs4,5modülasyon için uygun olmayan ligandlar olarak kabul edilir. Bir uygun maruz etkileşen yüzey alanı ile bu sorun6,7gidermek için ideal aday protein arabirimleri yapısal özelliklerini taklit kısa peptidler temsil eder. Ancak, kısa peptidler genellikle sulu bir çözüm yapılandırılmamış. Gerçeğini peptid omurga ve iyi tanımlanmış biçimler oluşan intramolecular hidrojen bağı ağ ile rekabet su molekülleri su8' entropically olumsuz nedeni bu. Buna ek olarak, peptidler doğal olarak istikrar düşük ve hücre geçirgenlik özelliklerini büyük ölçüde onların biyolojik uygulamalar9,10sınırla. Protein veri Bankası (PDB) Analize göre > PPIs % 50'si kısa α-helix etkileşimleri11içerir. Böylece, farklı kimyasal yöntemler helix istikrar açısından geliştirdik. Bunlar arasında disülfit/thioether bağ oluşumu12,13,14, yüzük-kapanış sentezde15, laktam halkası oluşumu16, "Kimya17, eklenmesi tıklayın" perfluoroarenes18,19ve vinil-sülfür oluşumu20.
Stabilize helisel peptidler yaygın p53, dahil olmak üzere çeşitli hücre içi hedefleri için kullanılan östrojen reseptörleri, Ras, BCL-2 ailesi proteinler ve diğerleri21,22,23,24. ALRN-6924, bir all-hidrokarbon peptid çift inhibitörü olan MDM2 ve MDMX zımbalanmış, klinik araştırma25için kullanılıyor. Son birkaç yıl içinde bizim grup roman peptid sabitleme yöntemleri thiol-Doğu ve thiol yne reaksiyonlar26,27,28kullanarak geliştirme üzerinde odaklanmıştır. Genel olarak, doğal olarak bol miktarda sistein kullanıldığında bu fotoğraf tarafından başlatılan tepkiler hafif koşullar altında verimli göstermiştir. Buna ek olarak, biz bu tepkiler bir mükemmel fonksiyonel grup hoşgörü, biyo-dik ve peptid ve protein değişiklikler29için geçerli olduğu kanıtlanmış göstermiştir. Elde edilen thioether/vinil kaşif balonlu keşif sülfür peptidler büyük ölçüde kısıtlaması peptidler kimyasal alanı artırmak bir değişken urgan üzerinde değişiklik merkezi sağlamak ve çok sayıda biyolojik uygulamalar30 kullandığı için geçerli olduğu kanıtlanmıştır ,31,32. Bugüne kadar yalnızca sınırlı raporlar thiol-KD/thiol-yne peptid cyclization ile ilgili tarif edilmistir. Anseth ve ark. tarafından 2009 yılında yayınlanan bir çalışmada, bir reçine üzerinde intramolecular thiol-Doğu Sistein ile harekete geçirmek alkenes arasında peptid cyclization için gösterdiği33tepkiydi. 2015 yılında, Chou ve ark. bir iki radikal başlatılan thiol-Doğu tepki peptid34 ve bir sonraki, sıralı thiol-yne/Doğu kaplin tepki35Zımbalama için nitelendirdi. Son zamanlarda, bir dizi thioether/vinil kaşif balonlu keşif sülfür peptidler20,26,27tarihinde alan iş tanımladı. Bu iletişim kuralı yukarıda belirtilen thioether/vinil kaşif balonlu keşif sülfür peptidler daha geniş araştırma toplum için yararlı olacak umuduyla detaylı bir sentezi açıklar.

<table border="0" cellpadding="0" cellspacing="0" width="644">
	<tbody>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">Rink Amide MBHA resin(0.53 mmol/g)</td>
			<td style="width:143px;">HECHENG</td>
			<td style="width:119px;">GRM50407</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">Standard Fmoc-protected amino acids</td>
			<td style="width:143px;">GL Biochem (Shanghai) Ltd.</td>
			<td style="width:119px;"></td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="63">
			<td height="63" style="height:63px;width:216px;">N-Methyl-2-pyrrolidinone</td>
			<td style="width:143px;">Shenzhen endi Biotechnology Co.Ltd.</td>
			<td style="width:119px;">3230</td>
			<td style="width:167px;">skin harmful</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">N,N-Dimethyl formamide</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">B020051</td>
			<td style="width:167px;">skin harmful</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Dichloromethane</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">W330229</td>
			<td style="width:167px;">skin harmful</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">N,N-Diisoproylethylamine</td>
			<td style="width:143px;">Aldrich</td>
			<td style="width:119px;">9578</td>
			<td style="width:167px;">irritant</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Trifluoroacetic acid</td>
			<td style="width:143px;">J&#38;K</td>
			<td style="width:119px;">101398</td>
			<td style="width:167px;">corrosive</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Triisopropylsilane</td>
			<td style="width:143px;">J&#38;K</td>
			<td style="width:119px;">973821</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">1,2-Ethanedithiol</td>
			<td style="width:143px;">J&#38;K</td>
			<td style="width:119px;">248897</td>
			<td style="width:167px;">Stench</td>
		</tr>
		<tr height="63">
			<td height="63" style="height:63px;width:216px;">2-(6-Chloro-1H-benzotriazole-1-yl)-1,1,3,3-tetramethylaminium hexafluorophosphate&#160;</td>
			<td style="width:143px;">GL Biochem (Shanghai) Ltd.</td>
			<td style="width:119px;">851012</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Morpholine</td>
			<td style="width:143px;">Aldrich</td>
			<td>M109062</td>
			<td style="width:167px;">irritant</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Diethyl ether</td>
			<td style="width:143px;">Aldrich</td>
			<td style="width:119px;">673811</td>
			<td style="width:167px;">flammable</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Acetonitrile</td>
			<td style="width:143px;">Aldrich</td>
			<td style="width:119px;">9758</td>
			<td style="width:167px;">toxicity</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Methanol</td>
			<td style="width:143px;">Aldrich</td>
			<td style="width:119px;">9758</td>
			<td style="width:167px;">toxicity</td>
		</tr>
		<tr height="63">
			<td height="63" style="height:63px;width:216px;">2-hydroxy-1-[4-(2-hydroxyethoxy)-phenyl]-2-methyl-1-propanone</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">A050035</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">4-methoxyacetophenone</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">A050098</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">2,2-dimethoxy-2-phenylacetophenone</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">D070132</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">5,5&#39;-Dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)</td>
			<td style="width:143px;">J&#38;K</td>
			<td style="width:119px;">281281</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="63">
			<td height="63" style="height:63px;width:216px;">Benzotriazole-1-yl-oxytripyrrolidinophosphonium hexafluorophosphate</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">E020172</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">1-Hydroxybenzotriazole</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">D050256</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">4-Methylmorpholine</td>
			<td style="width:143px;">Energy</td>
			<td style="width:119px;">W320038</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">High Performance Liquid Chromatography</td>
			<td style="width:143px;">SHIMADZU</td>
			<td style="width:119px;">LC-30AD</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Electrospray Ionization Mass</td>
			<td style="width:143px;">SHIMADZU</td>
			<td style="width:119px;">LCMS-8030</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">Lyophilizer</td>
			<td style="width:143px;">Labconco</td>
			<td style="width:119px;">FreeZone</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">SpeedVac concentration system</td>
			<td style="width:143px;">Thermo</td>
			<td style="width:119px;">Savant</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">vacuum manifold</td>
			<td style="width:143px;">promega</td>
			<td style="width:119px;">A7231</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:216px;">three-way stopcocks</td>
			<td style="width:143px;">Bio-Rad</td>
			<td style="width:119px;">7328107</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
		<tr height="42">
			<td height="42" style="height:42px;width:216px;">poly-prep chromatography columns&#160;</td>
			<td style="width:143px;">Bio-Rad</td>
			<td style="width:119px;">7311550</td>
			<td style="width:167px;"></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

constructing thioether/vinyl sulfide-tethered helical peptides via photo-induced thiol-ene/yne hydrothiolation

Burada, intramolecular/cins thiol KD-Tarih-reçine hydrothiolation kullanarak thioether hayvan zinciri peptidler hazırlanması için detaylı bir protokol açıklayın. Ayrıca, bu iletişim kuralını intramolecular thiol yne-çözüm hydrothiolation alkene/alkin yan zincirleri sahip amino acids ve sistein kalıntıları arasında kullanarak ben, ben + 4 pozisyonlar vinil sülfür gergin peptidler hazırlanması açıklar. Doğrusal peptidler bir standart Fmoc tabanlı katı fazlı peptid sentez (SPP'ler) kullanarak sentez. Thiol-Güney hydrothiolation intramolecular thio-Doğu reaksiyon veya peptid uzunluğu bağlı olarak bir cins thio-Doğu reaksiyon kullanılarak yapılır. Bu araştırmada, intramolecular thio-Doğu reaksiyon reçine üzerinde deprotection sistein kalıntıları doğrusal peptid tam sentezi takip trityl grupları kullanarak daha kısa peptidler söz konusu olduğunda gerçekleşir. Reçine sonra photoinitiator 4-methoxyacetophenone (Harita) ve 2-hydroxy-1-[4-(2-hydroxyethoxy)-phenyl]-2-methyl-1-propanone (MMP) kullanarak UV ışınlama için ayarlanır. Cins thiol-Doğu tepki bir N, N- dimethylformamide (DMF) çözücü Fmoc-Cys-OH çözülerek yapılır. Bu o zaman alkene taşıyan kalıntı bağlı kullanarak peptid ile tepki. Bundan sonra macrolactamization harekete geçirmek reaktif reçine tarih olarak benzotriazol-1-yl-oxytripyrrolidinophosphonium hexafluorophosphate (PyBop), 1-hydroxybenzotriazole (HoBt) ve 4-Methylmorpholine (NMM) kullanarak yapılır. Peptid sentez macrolactamization devam standart SPP'ler kullanarak. Thio-yne hydrothiolation söz konusu olduğunda doğrusal peptid reçine--dan i ciddi, kurutulmuş ve daha sonra degassed DMF içinde çözünmüş. Bu o zaman UV ışığı photoinitiator 2,2-dimethoxy-2-phenylacetophenone ile (DMPA) kullanarak ışınlanmış. Reaksiyon, DMF buharlaşmış ve ham kalıntı çöktürülmüş ve yüksek performanslı sıvı kromatografi (HPLC) kullanarak saf. Bu yöntemler thioether hayvan zinciri döngüsel peptidler üstün fonksiyonel grup hoşgörü ve iyi verim sahiptir thio-KD/yne tıklayın Kimya kullanımı nedeniyle nesil basitleştirmek için işlev olabilir. Thioether tahvil giriş peptidler içine sistein kalıntıları nükleofilik doğa yararlanır ve redoks-hareketsiz disülfür bağları göre.

HPLC ve MS spectra peptid Ac-YmS5AAAC-NH2 ve cyclized ürün Ac - Y-(siklo-1,5)-[mS5AAAC] - Tarih-reçine intramolecular thiol-Doğu photoreaction kullanarak oluşturulan NH2 figürü tasvir 6B. döngüsel peptid doğrusal onun öncü göre özdeş bir moleküler ağırlığa sahip bulundu. Ancak, onun HPLC tutma zamanı yaklaşık 2 dakika daha önce onun öncüleri aynı ayrımı koşullar altında daha olmak gö...

Watch this Scientific Journal Video about Constructing Thioether/Vinyl Sulfide-tethered Helical Peptides Via Photo-induced Thiol-ene/yne Hydrothiolation at JoVE.com

Constructing Thioether/Vinyl Sulfide-tethered Helical Peptides Via Photo-induced Thiol-ene/yne Hydrothiolation

Thioether/vinil sülfür-gergin helisel peptidler fotoğraf yolu ile indüklenen Thiol-KD/yne Hydrothiolation oluşturmak

Helisel peptidler sülfür hayvan zinciri fotoğraf kaynaklı thiol-KD/thiol-yne hydrothiolation kullanarak thioether/vinil inşası için bir iletişim kuralı mevcut.

Here, we describe a detailed protocol for the preparation of thioether-tethered peptides using on-resin intramolecular/intermolecular thiol-ene ...

constructing-thioethervinyl-sulfide-tethered-helical-peptides-via

Research

JoVE Journal

Chemistry

10.6K Görüntüleme.  Peking University Shenzhen Graduate School. Helisel peptidler sülfür hayvan zinciri fotoğraf kaynaklı thiol-KD/thiol-yne hydrothiolation kullanarak thioether/vinil inşası için bir iletişim kuralı mevcut.

Video: Constructing Thioether/Vinyl Sulfide-tethered Helical Peptides Via Photo-induced Thiol-ene/yne Hydrothiolation

Microwave-assisted Functionalization of Poly(ethylene glycol) and On-resin Peptides for Use in Chain Polymerizations and Hydrogel Formation

One of the main benefits to using poly(ethylene glycol) (PEG) macromers in hydrogel formation is synthetic versatility. The ability to draw from a large variety of PEG molecular weights and configurations (arm number, arm length, and branching pattern) affords researchers tight control over resulting hydrogel structures and properties, including Young&#8217;s modulus and mesh size. This video will illustrate a rapid, efficient, solvent-free, microwave-assisted method to methacrylate PEG precursors into poly(ethylene glycol) dimethacrylate (PEGDM). This synthetic method provides much-needed starting materials for applications in drug delivery and regenerative medicine. The demonstrated method is superior to traditional methacrylation methods as it is significantly faster and simpler, as well as more economical and environmentally friendly, using smaller amounts of reagents and solvents. We will also demonstrate an adaptation of this technique for on-resin methacrylamide functionalization of peptides. This on-resin method allows the N-terminus of peptides to be functionalized with methacrylamide groups prior to deprotection and cleavage from resin. This allows for selective addition of methacrylamide groups to the N-termini of the peptides while amino acids with reactive side groups (e.g.&#160;primary amine of lysine, primary alcohol of serine, secondary alcohols of threonine, and phenol of tyrosine) remain protected, preventing functionalization at multiple sites. This article will detail common analytical methods (proton Nuclear Magnetic Resonance spectroscopy (;H-NMR) and Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight mass spectrometry (MALDI-ToF)) to assess the efficiency of the functionalizations. Common pitfalls and suggested troubleshooting methods will be addressed, as will modifications of the technique which can be used to further tune macromer functionality and resulting hydrogel physical and chemical properties. Use of synthesized products for the formation of hydrogels for drug delivery and cell-material interaction studies will be demonstrated, with particular attention paid to modifying hydrogel composition to affect mesh size, controlling hydrogel stiffness and drug release.

Microwave-assisted Functionalization of Polyethylene glycol and On-resin Peptides for Use in Chain Polymerizations and Hydrogel Formation

This video will illustrate a rapid, efficient method to methacrylate poly(ethylene glycol), enabling chain polymerizations and hydrogel synthesis. It will demonstrate how to similarly introduce methacrylamide functionalities into peptides, detail common analytical methods to assess functionalization efficiency, provide suggestions for troubleshooting and advanced modifications, and demonstrate typical hydrogel characterization techniques.

Mikrodalga destekli Poli işlevselleştirilmesi (etilen glikol) ve zincir polimerizasyonu ve Hidrojel formasyonunda kullanılan On-reçine Peptides

One of the main benefits to using poly(ethylene glycol) (PEG) macromers in hydrogel formation is synthetic versatility. The ability to draw from a large ...

Kimya

Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control self-assembly and mimicking this process in vitro will bring about major advances in the areas of materials science and nanotechnology. Among the available biological building blocks, peptides have several advantages as they present substantial diversity, their synthesis in large scale is straightforward, and they can easily be modified with biological and chemical entities1,2. Several classes of designed peptides such as cyclic peptides, amphiphile peptides and peptide-conjugates self-assemble into ordered structures in solution. Homoaromatic dipeptides, are a class of short self-assembled peptides that contain all the molecular information needed to form ordered structures such as nanotubes, spheres and fibrils3-8. A large variety of these peptides is commercially available.
This paper presents a procedure that leads to the formation of ordered structures by the self-assembly of homoaromatic peptides. The protocol requires only commercial reagents and basic laboratory equipment. In addition, the paper describes some of the methods available for the characterization of peptide-based assemblies. These methods include electron and atomic force microscopy and Fourier-Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR). Moreover, the manuscript demonstrates the blending of peptides (coassembly) and the formation of a &#34;beads on a string&#34;-like structure by this process.9 The protocols presented here can be adapted to other classes of peptides or biological building blocks and can potentially lead to the discovery of new peptide-based structures and to better control of their assembly.

This paper describes the formation of highly ordered peptide-based structures by the spontaneous process of self-assembly. The method utilizes commercially available peptides and common lab equipment. This technique can be applied to a large variety of peptides and may lead to the discovery of new peptide-based assemblies.

Kısa Peptidlerinin Self-meclisi tarafından Sıralı Biyomoleküler Yapıların Oluşumu

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control ...

Preparing Silica Aerogel Monoliths via a Rapid Supercritical Extraction Method

A procedure for the fabrication of monolithic silica aerogels in eight hours or less via a rapid supercritical extraction process is described. The procedure requires 15-20 min of preparation time, during which a liquid precursor mixture is prepared and poured into wells of a metal mold that is placed between the platens of a hydraulic hot press, followed by several hours of processing within the hot press. The precursor solution consists of a 1.0:12.0:3.6:3.5 x 10-3 molar ratio of tetramethylorthosilicate (TMOS):methanol:water:ammonia. In each well of the mold, a porous silica sol-gel matrix forms. As the temperature of the mold and its contents is increased, the pressure within the mold rises. After the temperature/pressure conditions surpass the supercritical point for the solvent within the pores of the matrix (in this case, a methanol/water mixture), the supercritical fluid is released, and monolithic aerogel remains within the wells of the mold. With the mold used in this procedure, cylindrical monoliths of 2.2 cm diameter and 1.9 cm height are produced. Aerogels formed by this rapid method have comparable properties (low bulk and skeletal density, high surface area, mesoporous morphology) to those prepared by other methods that involve either additional reaction steps or solvent extractions (lengthier processes that generate more chemical waste).The rapid supercritical extraction method can also be applied to the fabrication of aerogels based on other precursor recipes.

This article describes a rapid supercritical extraction method for fabricating silica aerogels. By utilizing a confined mold and hydraulic hot press, monolithic aerogels can be made in eight hours or less.

Bir Rapid Süperkritik Ekstraksiyon Yöntemi ile Silika AEROJEL Monoliths hazırlanıyor

A procedure for the fabrication of monolithic silica aerogels in eight hours or less via a rapid supercritical extraction process is described. The ...

Synthesis of Protein Bioconjugates via Cysteine-maleimide Chemistry

The chemical linking or bioconjugation of proteins to fluorescent dyes, drugs, polymers and other proteins has a broad range of applications, such as the development of antibody drug conjugates (ADCs) and nanomedicine, fluorescent microscopy and systems chemistry. For many of these applications, specificity of the bioconjugation method used is of prime concern. The Michael addition of maleimides with cysteine(s) on the target proteins is highly selective and proceeds rapidly under mild conditions, making it one of the most popular methods for protein bioconjugation.
We demonstrate here the modification of the only surface-accessible cysteine residue on yeast cytochrome c with a ruthenium(II) bisterpyridine maleimide. The protein bioconjugation is verified by gel electrophoresis and purified by aqueous-based fast protein liquid chromatography in 27% yield of isolated protein material. Structural characterization with MALDI-TOF MS and UV-Vis is then used to verify that the bioconjugation is successful. The protocol shown here is easily applicable to other cysteine - maleimide coupling of proteins to other proteins, dyes, drugs or polymers.

Synthesis of Protein Bioconjugates via Cysteine-maleimide Chemistry

This protocol details the important steps required for the bioconjugation of a cysteine containing protein to a maleimide, including reagent purification, reaction conditions, bioconjugate purification and bioconjugate characterization.

Protein Bioconjugatlar sentezi<em&gt; yoluyla</em&gt; Sistein-maleimid Kimya

The chemical linking or bioconjugation of proteins to fluorescent dyes, drugs, polymers and other proteins has a broad range of applications, such as the ...

Epitaxial Growth of Perovskite Strontium Titanate on Germanium via Atomic Layer Deposition

Atomic layer deposition (ALD) is a commercially utilized deposition method for electronic materials. ALD growth of thin films offers thickness control and conformality by taking advantage of self-limiting reactions between vapor-phase precursors and the growing film. Perovskite oxides present potential for next-generation electronic materials, but to-date have mostly been deposited by physical methods. This work outlines a method for depositing SrTiO3 (STO) on germanium using ALD. Germanium has higher carrier mobilities than silicon and therefore offers an alternative semiconductor material with faster device operation. This method takes advantage of the instability of germanium's native oxide by using thermal deoxidation to clean and reconstruct the Ge (001) surface to the 2&#215;1 structure. 2-nm thick, amorphous STO is then deposited by ALD. The STO film is annealed under ultra-high vacuum and crystallizes on the reconstructed Ge surface. Reflection high-energy electron diffraction (RHEED) is used during this annealing step to monitor the STO crystallization. The thin, crystalline layer of STO acts as a template for subsequent growth of STO that is crystalline as-grown, as confirmed by RHEED. In situ X-ray photoelectron spectroscopy is used to verify film stoichiometry before and after the annealing step, as well as after subsequent STO growth. This procedure provides framework for additional perovskite oxides to be deposited on semiconductors via chemical methods in addition to the integration of more sophisticated heterostructures already achievable by physical methods.

This work details the procedures for the growth and characterization of crystalline SrTiO3 directly on germanium substrates by atomic layer deposition. The procedure illustrates the ability of an all-chemical growth method to integrate oxides monolithically onto semiconductors for metal-oxide semiconductor devices.

Atomik Katman Biriktirme aracılığıyla Germanyum üzerinde Perovskit Stronsiyum Titanate Epitaksiyel Büyüme

Atomic layer deposition (ALD) is a commercially utilized deposition method for electronic materials. ALD growth of thin films offers thickness control and ...

Insights into the Interactions of Amino Acids and Peptides with Inorganic Materials Using Single-Molecule Force Spectroscopy

The interactions between proteins or peptides and inorganic materials lead to several interesting processes. For example, combining proteins with minerals leads to the formation of composite materials with unique properties. In addition, the undesirable process of biofouling is initiated by the adsorption of biomolecules, mainly proteins, on surfaces. This organic layer is an adhesion layer for bacteria and allows them to interact with the surface. Understanding the fundamental forces that govern the interactions at the organic-inorganic interface is therefore important for many areas of research and could lead to the design of new materials for optical, mechanical and biomedical applications. This paper demonstrates a single-molecule force spectroscopy technique that utilizes an AFM to measure the adhesion force between either peptides or amino acids and well-defined inorganic surfaces. This technique involves a protocol for attaching the biomolecule to the AFM tip through a covalent flexible linker and single-molecule force spectroscopy measurements by atomic force microscope. In addition, an analysis of these measurements is included.

Here we present a protocol to measure the force of interactions between a well-defined inorganic surface and either peptides or amino acids by single-molecule force spectroscopy measurements using an atomic force microscope (AFM). The information obtained from the measurement is important to better understand the peptide-inorganic material interphase.

Tek Molekül Kuvvetleri Spektroskopisi kullanarak İnorganik Malzemelerle Amino Asitler ve Peptitler Etkileşimi içine Trendleri

The interactions between proteins or peptides and inorganic materials lead to several interesting processes. For example, combining proteins with minerals ...

Self-assembling Morphologies Obtained from Helical Polycarbodiimide Copolymers and Their Triazole Derivatives

A facile method for the preparation of polycarbodiimide-based secondary structures (e.g., nano-rings, &#34;craters,&#34; fibers, looped fibers, fibrous networks, ribbons, worm-like aggregates, toroidal structures, and spherical particles) is described. These aggregates are morphologically influenced by extensive hydrophobic side chain-side chain interactions of the singular polycarbodiimide strands, as inferred by atomic force microscopy (AFM) and scanning electron microscopy (SEM) techniques. Polycarbodiimide-g-polystyrene copolymers (PS-PCDs) were prepared by a combination of synthetic methods, including coordination-insertion polymerization, copper(I)-catalyzed azide alkyne cycloaddition (CuAAC) &#34;click&#34; chemistry, and atom transfer radical polymerization (ATRP). PS-PCDs were found to form specific toroidal architectures at low concentrations in CHCl3. To determine the influence of a more polar solvent medium (i.e., THF and THF/EtOH) on polymer aggregation behavior, a number of representative PS-PCD composites have been tested to show discrete concentration-dependent spherical particles. These fundamental studies are of practical interest to the development of experimental procedures for desirable architectures by directed self-assembly in thin film. These architectures may be exploited as drug carriers, whereas other morphological findings represent certain interest in the area of novel functional materials.

Here, we present a protocol to prepare and visualize secondary structures (e.g., fibers, toroidal architectures, and nano-spheres) derived from helical polycarbodiimides. The morphology characterized by both atomic force microscopy (AFM) and scanning electron microscopy (SEM) was shown to depend on molecular structure, concentration, and the solvent of choice.

Sarmal polikarbodiimidden Kopolimer ve Bunların Triazole Türevleri elde edilen kendinden montaj morfolojileri

A facile method for the preparation of polycarbodiimide-based secondary structures (e.g., nano-rings, &#34;craters,&#34; fibers, looped fibers, fibrous ...

Synthesizing Sodium Tungstate and Sodium Molybdate Microcapsules via Bacterial Mineral Excretion

We present a method, the bacterial mineral excretion (BME), for synthesizing two kinds of microcapsules, sodium tungstate and sodium molybdate, and the two metal oxides&#39; corresponding nanoparticles&#8212;the former being as small as 22 nm and the latter 15 nm. We fed two strains of bacteria, Shewanella algae and Pandoraea sp., with various concentrations of tungstate or molybdate ions. The concentrations of tungstate and molybdate were adjusted to make microcapsules of different length-to-diameter ratios. We found that the higher the concentration the smaller the nanoparticles were. The nanoparticles came in with three length-to-diameter ratios: 10:1, 3:1 and 1:1, which were achieved by feeding the bacteria respectively with a low concentration, a medium concentration, and a high concentration. The images of the hollow microcapsules were taken via the scanning electron microsphere (SEM). Their crystal structures were verified by X-ray diffraction (XRD)&#8212;the crystal structure of molybdate microcapsules is Na2MoO4 and that of tungstate microcapsules is Na2WO4 with Na2W2O7. These syntheses all were accomplished under a near ambient condition.

This work presents a protocol for manufacture sodium tungstate and sodium molybdate microcapsules via bacteria and their corresponding nanoparticles.

Sodyum Tungstate ve sodyum molibdat Microcapsules bakteriyel Mineral atılımı ile sentezleme

We present a method, the bacterial mineral excretion (BME), for synthesizing two kinds of microcapsules, sodium tungstate and sodium molybdate, and the ...

Fabrication and Testing of Catalytic Aerogels Prepared Via Rapid Supercritical Extraction

Protocols for preparing and testing catalytic aerogels by incorporating metal species into silica and alumina aerogel platforms are presented. Three preparation methods are described: (a) the incorporation of metal salts into silica or alumina wet gels using an impregnation method; (b) the incorporation of metal salts into alumina wet gels using a co-precursor method; and (c) the addition of metal nanoparticles directly into a silica aerogel precursor mixture. The methods utilize a hydraulic hot press, which allows for rapid (&#60;6 h) supercritical extraction and results in aerogels of low density (0.10 g/mL) and high surface area (200-800 m2/g). While the work presented here focuses on the use of copper salts and copper nanoparticles, the approach can be implemented using other metal salts and nanoparticles. A protocol for testing the three-way catalytic ability of these aerogels for automotive pollution mitigation is also presented. This technique uses custom-built equipment, the Union Catalytic Testbed (UCAT), in which a simulated exhaust mixture is passed over an aerogel sample at a controlled temperature and flow rate. The system is capable of measuring the ability of the catalytic aerogels, under both oxidizing and reducing conditions, to convert CO, NO and unburned hydrocarbons (HCs) to less harmful species (CO2, H2O and N2). Example catalytic results are presented for the aerogels described.

Here we present protocols for preparing and testing catalytic aerogels by incorporating metal species into silica and alumina aerogel platforms. Methods for preparing materials using copper salts and copper-containing nanoparticles are featured. Catalytic testing protocols demonstrate the effectiveness of these aerogels for three-way catalysis applications.

İmalat ve katalitik Aerogels hızlı süperkritik ayıklama hazırlanan test

Protocols for preparing and testing catalytic aerogels by incorporating metal species into silica and alumina aerogel platforms are presented. Three ...

Synthesis of Substrate-Bound Au Nanowires Via an Active Surface Growth Mechanism

Advancing synthetic capabilities is important for the development of nanoscience and nanotechnology. The synthesis of nanowires has always been a challenge, as it requires asymmetric growth of symmetric crystals. Here, we report a distinctive synthesis of substrate-bound Au nanowires. This template-free synthesis employs thiolated ligands and substrate adsorption to achieve the continuous asymmetric deposition of Au in solution at ambient conditions. The thiolated ligand prevented the Au deposition on the exposed surface of the seeds, so the Au deposition only occurs at the interface between the Au seeds and the substrate. The side of the newly deposited Au nanowires is immediately covered with the thiolated ligand, while the bottom facing the substrate remains ligand-free and active for the next round of Au deposition. We further demonstrate that this Au nanowire growth can be induced on various substrates, and different thiolated ligands can be used to regulate the surface chemistry of the nanowires. The diameter of the nanowires can also be controlled with mixed ligands, in which another &#34;bad&#34; ligand could turn on the lateral growth. With the understanding of the mechanism, Au nanowire-based nanostructures can be designed and synthesized.

We report a solution-based method to synthesize substrate-bound Au nanowires. By tuning the molecular ligands used during the synthesis, the Au nanowires can be grown from various substrates with different surface properties. Au nanowire-based nanostructures can also be synthesized by adjusting the reaction parameters.