Name: studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2
Uploaded: 2016-12-08T13:00:00.000+00:00
Duration: 11 min 27 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2 at Jo

We acknowledge Dr. Dietmar Schwahn (Forschungszentrum J&#252;lich GmbH) for support and stimulating discussions regarding the upgrades performed on the KWS-2 in 2010-2015. The constant help from the Central Institute of Engineering, Electronics, and Analytics (ZEA) and the JCNS-1 (Neutron Scattering) and JCNS-2 (Scattering Methods) Institutes in Forschungszentrum J&#252;lich GmbH during the design, installation, and commission of components, devices, and control software for the new working modes of the KWS-2 is gratefully acknowledged. We are thankful to Matthew Binns and Christopher J. Van Leeuwen (both at Louisiana State University) for the professional editing of this manuscript.

<ol>
	<li>Gl&#228;ser, W., Petry, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+new+neutron+source+FRM+II.">The new neutron source FRM II.</a> Physica. B. 276-278, 30-32 (2000).</li><li>Radulescu, A., Pipich, V., Ioffe, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Quality+assessment+of+neutron+delivery+system+for+small-angle+neutron+scattering+diffractometers+of+the+J&#252;lich+Centre+for+Neutron+Science+at+FRM+II.">Quality assessment of neutron delivery system for small-angle neutron scattering diffractometers of the J&#252;lich Centre for Neutron Science at FRM II.</a> Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. Sect. A. 689, 1-6 (2012).</li><li>Radulescu, A., Ioffe, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Neutron+guide+system+for+small-angle+neutron+scattering+instruments+of+the+J&#252;lich+Centre+for+Neutron+Science+at+FRM-II.">Neutron guide system for small-angle neutron scattering instruments of the J&#252;lich Centre for Neutron Science at FRM-II.</a> Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. Sect. A. 586, 55-58 (2008).</li><li>Radulescu, A., Pipich, V., Frielinghaus, H., Appavou, M. S. K. W. S. -. 2. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=the+high+intensity/wide+Q-range+small+angle+neutron+diffractometer+for+soft-matter+and+biology+at+FRM+II.">the high intensity/wide Q-range small angle neutron diffractometer for soft-matter and biology at FRM II.</a> J. Phys.: Conf. Ser. 351, 012026 (2012).</li><li>Radulescu, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tuning+the+instrument+resolution+using+chopper+and+time+of+flight+at+the+small-angle+neutron+scattering+diffractometer+KWS-2.">Tuning the instrument resolution using chopper and time of flight at the small-angle neutron scattering diffractometer KWS-2.</a> J.Appl.Cryst. 48, 1849-1859 (2015).</li><li>Frielinghaus, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Aspherical+refractive+lenses+for+small-angle+neutron+scattering.">Aspherical refractive lenses for small-angle neutron scattering.</a> J. Appl. Cryst. 42, 681-690 (2009).</li><li>Radulescu, A., Fetters, L. J., Richter, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Structural+characterization+of+semicrystalline+polymer+morphologies+by+imaging-SANS.">Structural characterization of semicrystalline polymer morphologies by imaging-SANS.</a> J.Phys.: Conf.Ser. 340, 012089 (2012).</li><li>Zemb, T., Lindner, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Neutron, X-rays and Light Scattering Methods Applied to Soft Condensed Matter. , (2002).</li><li>Pedersen, J. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Analysis+of+small-angle+scattering+data+from+colloids+and+polymer+solutions:+modeling+and+least+square+fittings.">Analysis of small-angle scattering data from colloids and polymer solutions: modeling and least square fittings.</a> Adv. Colloid Interface Sci. 70, 171-210 (1997).</li><li>Barker, J. G., Pedersen, J. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Instrumental+Smearing+Effects+in+Radially+Symmetric+Small-Angle+Neutron+Scattering+by+Numerical+and+Analytical+Methods.">Instrumental Smearing Effects in Radially Symmetric Small-Angle Neutron Scattering by Numerical and Analytical Methods.</a> J. Appl. Cryst. 28, 105-114 (1995).</li><li>Hammouda, B., Mildner, D. F. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Small-angle+neutron+scattering+resolution+with+refractive+optics.">Small-angle neutron scattering resolution with refractive optics.</a> J. Appl. Cryst. 40, 250-259 (2007).</li><li>Vad, T., Sager, W. F. C., Zhang, J., Buitenhuis, J., Radulescu, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Experimental+determination+of+resolution+function+parameters+from+small-angle+neutron+scattering+data+of+a+colloidal+SiO2+dispersion.">Experimental determination of resolution function parameters from small-angle neutron scattering data of a colloidal SiO2 dispersion.</a> J. Appl. Cryst. 43, 686-692 (2010).</li><li>Amann, M., Willner, L., Stellbrink, J., Radulescu, A., Richter, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Studying+the+concentration+dependence+of+the+aggregation+number+of+a+micellar+model+system+by+SANS.">Studying the concentration dependence of the aggregation number of a micellar model system by SANS.</a> Soft Matter. 11, 4208-4217 (2015).</li><li>Str&#246;bl, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Diploma Thesis. , (2008).</li><li>Dahdal, Y. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Small-Angle+Neutron+Scattering+Studies+of+Mineralization+on+BSA+Coated+Citrate+Capped+Gold+Nanoparticles+Used+as+a+Model+Surface+for+Membrane+Scaling+in+RO+Wastewater+Desalination.">Small-Angle Neutron Scattering Studies of Mineralization on BSA Coated Citrate Capped Gold Nanoparticles Used as a Model Surface for Membrane Scaling in RO Wastewater Desalination.</a> Langmuir. 30, 15072-15082 (2014).</li><li>Zhang-Haagen, B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Monomeric+Amyloid+Beta+Peptide+in+Hexafluoroisopropanol+Detected+by+Small+Angle+Neutron+Scattering.">Monomeric Amyloid Beta Peptide in Hexafluoroisopropanol Detected by Small Angle Neutron Scattering.</a> PLOS One. 11, e0150267 (2016).</li><li>Kaneko, F., Radulescu, A., Ute, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Time-resolved+small-angle+neutron+scattering+on+guest-exchange+processes+in+co-crystals+of+syndiotactic+polystyrene.">Time-resolved small-angle neutron scattering on guest-exchange processes in co-crystals of syndiotactic polystyrene.</a> J. Appl. Cryst. 47, 6-13 (2014).</li><li>Kohlbrecher, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+high+pressure+cell+for+small+angle+neutron+scattering+up+to+5000+MPa+in+combination+with+light+scattering+to+investigate+liquid+samples.">A high pressure cell for small angle neutron scattering up to 5000 MPa in combination with light scattering to investigate liquid samples.</a> Rev. Sci. Instr. 78, 125101 (2007).</li><li>Vavrin, R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Structure+and+phase+diagram+of+an+adhesive+colloidal+dispersion+under+high+pressure:+A+small+angle+neutron+scattering,+diffuse+wave+spectroscopy,+and+light+scattering.">Structure and phase diagram of an adhesive colloidal dispersion under high pressure: A small angle neutron scattering, diffuse wave spectroscopy, and light scattering.</a> J. Chem. Phys. 130, 154903 (2009).</li><li>Kaneko, F., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Development+of+a+Simultaneous+SANS/FTIR+Measuring+System.">Development of a Simultaneous SANS/FTIR Measuring System.</a> Chem. Lett. 44, 497-499 (2015).</li><li>Goerigk, G., Varga, Z. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Comprehensive+upgrade+of+the+high-resolution+small+angle+neutron+scattering+instrument+KWS-3+at+FRM+II.">Comprehensive upgrade of the high-resolution small angle neutron scattering instrument KWS-3 at FRM II.</a> J. Appl. Cryst. 44, 337-342 (2011).</li><li>Desert, S., Thevenot, V., Oberdisse, J., Brulet, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+new+very-small-angle+neutron+scattering+spectrometer+at+Laboratoire+L&#233;on+Brillouin.">The new very-small-angle neutron scattering spectrometer at Laboratoire L&#233;on Brillouin.</a> J. Appl. Cryst. 40, s471-s473 (2007).</li><li>Dewhurst, C. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=D33+-+a+third+small-angle+neutron+scattering+instrument+at+the+Institute+Laue+Langevin.">D33 - a third small-angle neutron scattering instrument at the Institute Laue Langevin.</a> Meas. Sci. Technol. 19, 034007 (2008).</li><li>Zhao, J. K., Gao, K. Y., Liu, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+extended+Q-range+small-angle+neutron+scattering+diffractometer+at+the+SNS.">The extended Q-range small-angle neutron scattering diffractometer at the SNS.</a> J. Appl. Cryst. 43, 1068-1077 (2010).</li><li>Takata, S., Suzuki, J., Shinohara, T., Oku, T., Tominaga, T., Ohishi, K., Iwase, H., Nakatani, T., Inamura, Y., Ito, T., Suzuya, K., Aizawa, K., Arai, M., Otomo, T., Sugiyama, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Design+and+q+Resolution+of+the+Small+and+Wide+Angle+Neutron+Scattering+Instrument+(TAIKAN)+in+J-PARC.">The Design and q Resolution of the Small and Wide Angle Neutron Scattering Instrument (TAIKAN) in J-PARC.</a> JPS Conf. Proc. 8, 036020 (2015).</li></ol>

The authors have nothing to disclose.

وتشير مواد لينة والبيولوجية مجموعة متنوعة غنية من الأشكال التضاريسية التي تتميز بها بعض السمات، مثل التنظيم الذاتي والتجميع الذاتي للوحدات الابتدائية ل، وحدات أكبر معقدة. وتبين أيضا التفاعل التعاوني مع عدد كبير من درجات الحرية. التفاعل الضعيف بين الوحدات البنائية، وحساسية عالية وبالتالي إلى حقول الخارجية؛ والارتباطات الزمانية المكانية التي يمكن أن تنتشر على نطاق واسع، من نانومتر إلى ملليمتر ومن النانو ثانية إلى أيام. بسبب طائفة واسعة من length- والجداول الزمنية ذات الصلة، وتوصيف التجريبية من خصائص هذه المواد وصعبة للغاية. نثر التقنيات مع النيوترونات تلعب دورا هاما في التحقيق في الهيكل، وديناميات، والخصائص الحرارية من تلك الأنظمة المعقدة. كتجارب فريدة والنيوترونات توفر ميزة من التفاعلات المختلفة بين 1 و 2 H H (الديوتيريوم، D) نظائر الهيدروجين. وعموما تختلفسينعقد في متماسكة كثافة طول التشتت بين الهيدروجين والديوتريوم يمثل أساس أساليب الاختلاف التباين والمطابقة التباين. لأن معظم هذه المسألة لينة والنظم البيولوجية تتكون من الهيدروكربونات والهيدروجين / الديوتيريوم (H / D) يقدم استبدال إمكانية لتغيير متماسكة كثافة طول تناثر مجمع على نطاق واسع. مع هذه التقنية، المكونات المحددة في نظام معقد يمكن أن توصف عن طريق تبادل النظير. اعتمادا على النقيض من الفرق في مربع بين كثافته طول التشتت وذلك من المكونات أو مناطق مختارة مكونات أخرى في غضون الناعمة معقدة أو التشكل الفيزيائية الحيوية ويمكن إجراء مرئية أو غير مرئية في تجربة نثر دون تغيير كيميائيا النظام. وعلاوة على ذلك، النيوترونات واختراق للغاية ويمكن استخدامها بوصفها تحقيقات غير مدمرة ولدراسة العينات في بيئات خاصة، حيث مساهمة من مواد إضافية وضعها في شعاع يمكن أن يكون RELIقياس باقتدار وتصحيحها. تجارب نثر مرنة توفر معلومات حول بنية ومورفولوجية عينة. يتم قياس شدة المنتشرة في الفضاء المتبادل بوصفها وظيفة للسؤال نقل الزخم، حيث س = 4π / λ الخطيئة Θ / 2، مع λ - الطول الموجي النيوترون وΘ - زاوية التشتت. ثم يتم تحويل هذا إلى الفضاء الحقيقي من خلال تحويل فورييه العكسي. وبالتالي، تتعلق القيم س كبيرة إلى جداول طول قصيرة، مع الارتباط بين الذرية التي حققت فيها حيود النيوترونات الكلاسيكية (ND). في قيم س الصغيرة، وجداول الطول كبيرة يمكن استكشافها من قبل زاوية صغيرة تشتت النيوترونات (SANS). عادة، واحدة أو تجميع تركيبية أو الجزيئات الطبيعية في الحل، تذوب، وتتميز فيلم، أو عينات مجمعة على مقياس طول واسعة، من نانومتر وميكرومتر الأحجام، عبر تطبيق SANS دبوس حفرة الكلاسيكية وشltra-SANS (على أساس التركيز أو حيود واحدة من الكريستال) التقنيات. ومع ذلك، فإن الجمع بين أساليب مختلفة أو مرافق لتحقيق التوصيف الهيكلي الكامل من الصعب في بعض الأحيان بسبب قضايا مثل المبلغ المتاح من العينة، واستقرار عينات على مدى فترات زمنية طويلة، استنساخ الآثار في ظروف الحرارية الخاصة، والتحليل المشترك للبيانات التجريبية تم الحصول عليها في هندستها تجريبية مختلفة. وعلاوة على ذلك، فإن الدراسات التي تتعامل مع الهياكل والتغيرات الهيكلية السريعة التي تتميز بها الفضاء عالية أو قرار الوقت هي صعبة للغاية، وتتطلب الاجهزة التجريبية الخاصة جدا. ولذلك، فإن وضع الصكوك SANS تنوعا للغاية، حيث يمكن دفع حدود ما وراء تكوين نموذجي بطريقة سهلة وقابلة للتنفيذ، هو مفيد لاجتماع جميع مطالب خاصة من أوساط المستخدمين. وديفراكتوميتر SANS الهئية-2 (الشكل 1)، التي تديرها J2، ليش مركز العلوم النيوترونية (JCNS) في مركز ماير-ليبنتز هاينز (MLZ) في جارشينج، كان في الأصل الكلاسيكية SANS الثقب أداة تستفيد من تدفق عالية النيوترون (الشكل التكميلي 1) أدلى به مصدر النيوترون FRM الثاني 1 و النظام دليل مخصص 2-4. بعد ترقيات المتكررة، تم تحسين أداة لاستكشاف مجموعة واسعة س، بين 1X10 -4 و 0.5 Å -1، وتوفير كثافة النيوترونات عالية وقرار قابل للتعديل. مع توافر بيئات عينة محددة والأجهزة الملحقة (الجدول 1)، ويمكن أن تكون مجهزة أداة لدراسة المسألة لينة والنظم الطبيعية الحيوية على نطاق وطول واسعة، من نانومتر حتى ميكرون، من خلال قياسات ثابتة. فإنه يمكن أيضا إجراء تحقيقات وقت حل الهياكل والأشكال التضاريسية في التوازن أو قيد التحويل بسبب العمليات الحركية، والتي تمتد فترة زمنية واسعة بين دقيقة وعشرات<html> ميلي ثانية. في وضع العمل التقليدي (الشكل 2A)، ومجموعة س بين 7x10 -4 -1 و 0.5 Å -1 يمكن تغطيتها من خلال اختلاف المسافة عينة إلى كشف و / أو الطول الموجي. ولذلك، مستويات الهيكلية وآثار العلاقة على نطاق وطولها من 10 Å ما يصل الى 9000 Å يمكن أن تفقد في الفضاء الحقيقي (حيث يعتبر البعد كما 2π / Q). اختيار الطول الموجي بين 4.5 Å و 20 Å، وذلك باستخدام مستوحد اللون الميكانيكية (سرعة محدد) الذي يوفر انتشار الموجة Δλ / λ = 20٪، والاختلاف من الظروف الموازاة (الموازاة طول L C وفتحة فتحات، A C - تتم الفتحة عينة، عادل امام من العينة) والكشف عن المسافة L D تلقائيا، عن طريق السيطرة على جهاز الكمبيوتر - فتحة المدخل، بعد آخر جزء النيوترون دليل في شعاع، و A S. الصورة = &quot;jove_content&quot;&gt; ترقيات كبيرة على كثافة على العينة، تم تنفيذ القرار الصك، والحد الأدنى نقل الزخم س م، وكشف سريع في معدلات العد عالية في نطاق ميغاهيرتز خارج مؤخرا، والتي تهدف إلى تعزيز أداء الجهاز. وخلال هذه العملية، وقد تم تجهيز وثيقة مع ميزات إضافية. هناك المروحية القرص المزدوج 5 مع فتحات متغير شق (الشكل التكميلي 2) والوقت من الطيران (TOF) طور الحصول على البيانات. يمكن تشغيلها المروحية في متفاوتة تردد المروحية و بين 10 هرتز و 100 هرتز وفي فتحات الزاوي من الإطارين المروحية بين زوايا 0 ° ≤ Δφ ≤ 90 درجة عن طريق تغيير المواقع من أقراص اثنين مع الاحترام لبعضهما البعض. ويتحقق التحسن في قرار الطول الموجي Δλ / λ عن طريق تقصير وقت افتتاح τ دليل النيوترون ث كتبها decrتخفيف Δφ و / أو زيادة و المروحية. يتم تقسيم النبضات الناتجة المسجلة على جهاز كشف في عدد مناسب من قنوات في الوقت التي تطابق τ ث في العرض وتتميز بها تهدف Δλ / λ. هناك أيضا العناصر التي تركز مصنوعة من فلوريت المغنيسيوم إم جي إف 2 العدسات مكافئ 6 التي يبلغ قطرها 50 ملم (الشكل 1). يتم تجميع 26 إم جي إف 2 العدسات إلى ثلاث مجموعات (4 + 6 + 16 العدسات) التي يمكن نقلها بشكل مستقل في شعاع لتحقيق الشروط التركيز مع أطوال موجية مختلفة λ = 7-20 Å. من أجل زيادة انتقال عن طريق الحد من تشتت في الفونونات في المواد العدسة، ويتم الاحتفاظ العدسات في 70 K باستخدام نظام تبريد خاص. هناك الثانوي عالية الدقة موقف حساس للكشف عن التلألؤ مع قرار الموضع 1 مم و0.45 مم بكسل الحجم. كاشفيوضع عادة في البرج في الجزء العلوي من خزان فراغ في ثابت المسافة L D = 17 م، ويمكن نقلها عموديا داخل أو خارج شعاع (الشكل 1). هي واقفة كاشف الرئيسي في وضع نهاية للدبابات في 20 م، في حين تم نقل كاشف الثانوي في شعاع عندما التحقيقات عالية الدقة (منخفض س) باستخدام العدسات يتم تنفيذ 4،7. يتم وضع كاشف الثانوي في نقطة محورية واحدة من نظام العدسة، في حين أن فتحة مدخل صغيرة في L C = 20 م سيكون، في هذه الحالة، في النقطة المحورية الأخرى. هناك نظام الكشف الرئيسي الجديد الذي يتكون من مجموعة من 144 3 أنابيب و(بكفاءة عالمية في أنبوب من 85٪ لλ = 5 أ) والذي يحدد مساحة تعادل كشف النشط إلى 0.9 م 2 (الشكل 1). المبتكرة الالكترونيات قراءات السريعة التي شنت في قضية مغلقة على مساعدات من الإطار أنبوب 3 ويحسنقراءة من الخصائص ويقلل من الضوضاء الخلفية. ويتميز النظام الجديد الذي حل محل التلألؤ كاشف القديم (6 لي ماض ومجموعة من صمام تضخيم ضوئي 8X8، الشكل 1) عن طريق ثابت الوقت الميت الفعال لل25 NSEC ومعدل العد الكلي يصل إلى 5 ميغاهيرتز بنسبة 10٪ الميت، الوقت لمحات مسطحة. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن النظام يحتوي على قنوات مستقلة تعمل في موازاة ذلك، وهي ميزة على الأنظمة التي تواجه في الوقت الميت بعد حدث هذه الميزات. معدل عدد أكبر بكثير تقصير مرات القياس، وبالتالي يزيد من عدد من التجارب التي يمكن القيام بها في الفترة الزمنية نفسها. مع كل هذه الابتكارات، وأصبح أداة أداة مرنة للغاية التي يمكن معالجة مجموعة واسعة من الدراسات الهيكلية من خلال توفير وسائل العمل متعددة (الجدول 2) التي يمكن اختيارها واستخدامها بطريقة مباشرة وسهلة الاستعمال. في وضع عالية الكثافة (الشكل 2B)، ما يصل الى اثني عشر مرات الربح كثافة بالمقارنة مع وضع الثقب التقليدي لنفس القرار لا يمكن أن يتحقق مع العدسات من خلال زيادة حجم العينة. في وضع القرار الانضباطي مع المروحية والبيانات TOF الاستحواذ، يتم تمكين تحسين توصيف ملامح نثر ضمن نطاقات س مختلفة من إمكانية لتغيير قرار الطول الموجي Δ λ / λ بين 2٪ و 20٪ 5. في وضع الموسعة س -range (الشكل 2C)، وذلك باستخدام العدسات وعالية الدقة الثانوي كاشف، وس م منخفضة تصل إلى 1 × 10 -4 -1 لا يمكن أن يتحقق، والتي، جنبا إلى جنب مع وضع الثقب وتصاريح استكشاف الأحجام على مقياس طول المستمر من نانومتر إلى مجموعة ميكرون. استخدام مروحية لتضييق Δ λ / λ يوفر خصائص شعاع دقيقة عن طريق تجنب خطورة ولوني آثار ذوي الخوذات البيضاءأون باستخدام العدسات. في الوقت الحقيقي واسطة، من خلال استغلال الكثافة العالية واثار الخارجي للحصول على البيانات من قبل البيئات عينة، والتغيرات الهيكلية يمكن حلها بقرارات الوقت وصولا الى 50 مللي ثانية. من خلال تحسين القرار الطول الموجي وصولا الى Δ λ / λ = 5٪ مع المروحية، الوقت قرارات جيدة مثل 2 ميللي ثانية يمكن أن تتحقق. هنا، نقدم بالتفصيل بروتوكول حول كيفية تجارب نموذجية تتم على الهئية-2 في أوضاع العمل المختلفة، وكيف يمكن الحصول على المعلومات الهيكلية من العينات التحقيق من البيانات التي تم جمعها من خلال الحد من البيانات. في هذه المظاهرة، سوف نستخدم SANS للتميز عدة أحجام من حلول الجسيمات القياسية وعالية مركزة حل البوليمر micellar واحد من أجل إظهار كيف يمكن دراسة حجم والنظام على نطاقات واسعة بطريقة مرنة وفعالة مع الهئية-2 خلال جلسة تجريبية واحدة. جسيمات كروية البوليسترين مع زراعية مختلفةأحجام إيجار (أنصاف أقطار R = 150، 350، 500، 1000، و 4000 ألف) والتشتت المتعدد حجم σ R <img alt="المعادلة 5" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq5.jpg" /> وفرقت 8٪ في محلول مائي (خليط من 90٪ D 2 O و 10٪ H 2 O) في جزء صغير الحجم من 1٪. المذيلات التي شكلتها C 28 H 57 -PEO5 بوليمرات diblock في D 2 O بتركيز 12٪ تظهر بنية أمر.

<table><tbody><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td></td></tr><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O/H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3030A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3070A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3100A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3200A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3800A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>diblock copolymer C&lt;sub&gt;28&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;57&lt;/sub&gt;-PEO5k</td><td>synthesized in house</td><td></td><td>in D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>Quartz Cells 110-QX</td><td>Hellma analytics</td><td>110-1-46</td><td></td></tr><tr><td>Aluminum cuvette-holder</td><td>manufactured in house</td><td></td><td>for measurements at ambient temperature</td></tr><tr><td>screwdriver</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>Allen keys</td><td></td><td></td><td></td></tr></tbody></table>

studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2

وتكرس SANS ديفراكتوميتر الهئية-2 للتحقيق في الأمر لينة والنظم الطبيعية الحيوية التي تغطي نطاق وطول واسعة، من نانومتر إلى ميكرون. هو الأمثل لأداة لاستكشاف نقل الزخم واسعة النطاق س بين 1X10 -4 و 0.5 Å -1 من خلال الجمع بين الثقب الكلاسيكية، مع التركيز (مع العدسات)، والوقت من الطيران (مع مروحية) طرق، وفي نفس الوقت توفير أعلى مستوى -neutron شدة مع قرار قابل للتعديل. بسبب قدرته على ضبط كثافة ودقة في حدود واسعة خلال التجربة، جنبا إلى جنب مع إمكانية تجهيز بيئات عينة محددة والأجهزة الملحقة بها، ويبين الهئية-2 على براعة عالية في معالجة مجموعة واسعة من الدراسات البنيوية والشكلية في المجال. هياكل التوازن يمكن دراستها في قياسات ثابتة، في حين أن العمليات الديناميكية والحركية يمكن أن يتم التحقيق على جداول زمنية بين دقيقة إلى عشرات milliseconds مع النهج وقت حل. الأنظمة النموذجية التي يتم التحقيق فيها مع غطاء الهئية-2 مجموعة من الأنظمة المعقدة، الهرمية التي تظهر مستويات هيكلية متعددة (على سبيل المثال، والمواد الهلامية، والشبكات، أو المجاميع الكلية) لأنظمة صغيرة وسيئة نثر (على سبيل المثال، والبوليمرات واحدة أو البروتينات في حل). الترقية الأخيرة لنظام الكشف، والتي تمكن من الكشف عن معدلات العد في نطاق ميغاهيرتز، يفتح فرصا جديدة لدراسة حتى الأشكال التضاريسية البيولوجية صغيرة جدا في حل العازلة مع ضعف إشارات نثر على مقربة من مستوى نثر عازلة في ارتفاع س. في هذه الورقة، ونحن نقدم بروتوكول للتحقيق في عينات مع مستويات حجم المميزة التي تغطي نطاق واسع طول وعرض الطلب في الهيكل المتوسطة المدى باستخدام الهئية-2. نقدم بالتفصيل كيفية استخدام وسائل العمل المتعددة التي يتم تقديمها من قبل الجهاز ومستوى الأداء الذي يتحقق.

Watch this Scientific Journal Video about Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2 at Jo

Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2

Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to &#181;m that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

دراسة لينة المسألة والأنظمة البيولوجية على نطاق واسع طول مقياس من نانومتر وميكرومتر مقاسات صغيرة في الزاوية النيوترون حيود الهئية-2

The KWS-2 SANS diffractometer is dedicated to the investigation of soft matter and biophysical systems covering a wide length scale, from nm to &#181;m. ...

studying-soft-matter-biological-systems-over-wide-length-scale-from

Research

JoVE Journal

Bioengineering

12.2K Views.  Forschungszentrum Jülich GmbH. Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to µm that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

Video: Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2

Measuring Material Microstructure Under Flow Using 1-2 Plane Flow-Small Angle Neutron Scattering

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is presented. The SANS shear cell consists of a concentric cylinder Couette geometry that is sealed and rotating about a horizontal axis so that the vorticity direction of the flow field is aligned with the neutron beam enabling scattering from the 1-2 plane of shear (velocity-velocity gradient, respectively). This approach is an advance over previous shear cell sample environments as there is a strong coupling between the bulk rheology and microstructural features in the 1-2 plane of shear. Flow-instabilities, such as shear banding, can also be studied by spatially resolved measurements. This is accomplished in this sample environment by using a narrow aperture for the neutron beam and scanning along the velocity gradient direction. Time resolved experiments, such as flow start-ups and large amplitude oscillatory shear flow are also possible by synchronization of the shear motion and time-resolved detection of scattered neutrons. Representative results using the methods outlined here demonstrate the useful nature of spatial resolution for measuring the microstructure of a wormlike micelle solution that exhibits shear banding, a phenomenon that can only be investigated by resolving the structure along the velocity gradient direction. Finally, potential improvements to the current design are discussed along with suggestions for supplementary experiments as motivation for future experiments on a broad range of complex fluids in a variety of shear motions.

A shear cell is developed for small-angle neutron scattering measurements in the velocity-velocity gradient plane of shear and is used to characterize complex fluids. Spatially resolved measurements in the velocity gradient direction are possible for studying shear-banding materials. Applications include investigations of colloidal dispersions, polymer solutions, and self-assembled structures.

قياس المواد المجهرية تحت التدفق باستخدام الطائرة 1-2 التدفق الصغيرة زاوية تشتت النيوترونات

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is ...

Engineering

Small and Wide Angle X-Ray Scattering Studies of Biological Macromolecules in Solution

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique where X-rays are elastically scattered by an inhomogeneous sample in the nm-range at small angles (typically 0.1 - 5&deg;) and wide angles (typically &gt; 5&deg;). This technique provides information about the shape, size, and distribution of macromolecules, characteristic distances of partially ordered materials, pore sizes, and surface-to-volume ratio. Small Angle X-ray Scattering (SAXS) is capable of delivering structural information of macromolecules between 1 and 200 nm, whereas Wide Angle X-ray Scattering (WAXS) can resolve even smaller Bragg spacing of samples between 0.33 nm and 0.49 nm based on the specific system setup and detector. The spacing is determined from Bragg's law and is dependent on the wavelength and incident angle.
In a SWAXS experiment, the materials can be solid or liquid and may contain solid, liquid or gaseous domains (so-called particles) of the same or another material in any combination. SWAXS applications are very broad and include colloids of all types: metals, composites, cement, oil, polymers, plastics, proteins, foods, and pharmaceuticals. For solid samples, the thickness is limited to approximately 5 mm.
Usage of a lab-based SWAXS instrument is detailed in this paper. With the available software (e.g., GNOM-ATSAS 2.3 package by D. Svergun EMBL-Hamburg and EasySWAXS software) for the SWAXS system, an experiment can be conducted to determine certain parameters of interest for the given sample. One example of a biological macromolecule experiment is the analysis of 2 wt% lysozyme in a water-based aqueous buffer which can be chosen and prepared through numerous methods. The preparation of the sample follows the guidelines below in the Preparation of the Sample section. Through SWAXS experimentation, important structural parameters of lysozyme, e.g. the radius of gyration, can be analyzed.

The demonstration of the small and wide angle X-ray scattering (SWAXS) procedure has become instrumental in the study of biological macromolecules. Through the use of the instrumentation and procedures of specific angle methods and preparation, the experimental data from the SWAXS displays the atomic and nano-scale characterization of macromolecules.

الصغيرة وعلى نطاق واسع زاوية التشتت الدراسات راي X-الجزيئات البيولوجية في الحل

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique ...

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the disordered and protease labile C-terminus of the protein. This manuscript describes the methods to purify recombinant Nsa1 from S. cerevisiae for structural analysis by both X-ray crystallography and SAXS. X-ray crystallography was utilized to solve the structure of the well-ordered N-terminal WD40 domain of Nsa1, and then SAXS was used to resolve the structure of the C-terminus of Nsa1 in solution. Solution scattering data was collected from full-length Nsa1 in solution. The theoretical scattering amplitudes were calculated from the high-resolution crystal structure of the WD40 domain, and then a combination of rigid body and ab initio modeling revealed the C-terminus of Nsa1. Through this hybrid approach the quaternary structure of the entire protein was reconstructed. The methods presented here should be generally applicable for the hybrid structural determination of other proteins composed of a mix of structured and unstructured domains.

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

This method describes the cloning, expression, and purification of recombinant Nsa1 for structural determination by X-ray crystallography and small-angle X-ray scattering (SAXS), and is applicable for the hybrid structural analysis of other proteins containing both ordered and disordered domains.

الجمع بين علم البلورات بالأشعة السينية بزاوية صغيرة تبعثر الأشعة السينية نموذج المناطق غير منظم من Nsa1 من سيريفيسيا س.

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the ...

Biochemistry

Functionalization of Single-walled Carbon Nanotubes with Thermo-reversible Block Copolymers and Characterization by Small-angle Neutron Scattering

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous solution. In a carbon nanotube/PEO105-PPO70-PEO105 (poloxamer 407) aqueous solution, the amphiphilic poloxamer 407 adsorbs onto the carbon nanotube surfaces and self-assembles into continuous layers, driven by intermolecular interactions between constituent molecules. The addition of 5-methylsalicylic acid changes the self-assembled structure from spherical-micellar to a cylindrical morphology. The fabricated poloxamer 407/carbon nanotube hybrid particles exhibit thermo-responsive structural features so that the density and thickness of poloxamer 407 layers are also reversibly controllable by varying temperature. The detailed structural properties of the poloxamer 407/carbon nanotube particles in suspension can be characterized by small-angle neutron scattering experiments and model fit analyses. The distinct curve shapes of the scattering intensities depending on temperature control or addition of aromatic additives are well described by a modified core-shell cylinder model consisting of a carbon nanotube core cylinder, a hydrophobic shell, and a hydrated polymer layer. This method can provide a simple but efficient way for the fabrication and in-situ characterization of carbon nanotube-based nano particles with a structure-tunable encapsulation.

A method for the functionalization of carbon nanotubes with structure-tunable polymeric encapsulation layers and structural characterization using small-angle neutron scattering is presented.

Functionalization من احد الجدران الكربون الأنابيب النانومترية مع الحرارية عكسها البوليمر كتلة وتوصيف كل زاوية صغيرة تشتت النيوترونات

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous ...

Chemistry

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the investigation of biological materials, biofuel processing, and bio-inspired materials covering nanometer to micrometer length scales. The methods presented here for investigating physical properties (i.e., size and shape) of membrane proteins (here, MmIAP, an intramembrane aspartyl protease from Methanoculleus marisnigri) in solutions of micelle-forming detergents are well-suited for this small-angle neutron scattering instrument, among others. Other biophysical characterization techniques are hindered by their inability to address the detergent contributions in a protein-detergent complex structure. Additionally, access to the Bio-Deuteration Lab provides unique capabilities for preparing large-scale cultivations and expressing deuterium-labeled proteins for enhanced scattering signal from the protein. While this technique does not provide structural details at high-resolution, the structural knowledge gap for membrane proteins contains many addressable areas of research without requiring near-atomic resolution. For example, these areas include determination of oligomeric states, complex formation, conformational changes during perturbation, and folding/unfolding events. These investigations can be readily accomplished through applications of this method.

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

This protocol demonstrates how to obtain a low-resolution ab initio model and structural details of a detergent-solubilized membrane protein in solution using small-angle neutron scattering with contrast-matching of the detergent.

المنظفات مطابقة التباين في تجارب نثر النيوترون زاوية صغيرة لغشاء بروتين التحليل الهيكلي والنمذجة Ab منذ البداية

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the ...

Disentangling High Strength Copolymer Aramid Fibers to Enable the Determination of Their Mechanical Properties

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to diversify the fiber choices in the United States body armor market, copolymer fibers based on the combination of 5-amino-2-(p-aminophenyl) benzimidazole (PBIA) and the more conventional PPTA were introduced. Little is known regarding the long-term stability of these fibers, but as condensation polymers, they are expected to have potential sensitivity to moisture and humidity. Therefore, characterizing the strength of the materials and understanding their vulnerability to environmental conditions is important for evaluating their use lifetime in safety applications. Ballistic resistance and other critical structural properties of these fibers are predicated on their strength. To accurately determine the strength of the individual fibers, it is necessary to disentangle them from the yarn without introducing any damage. Three aramid-based copolymer fibers were selected for the study. The fibers were washed with acetone followed by methanol to remove an organic coating that held the individual fibers in each yarn bundle together. This coating makes it difficult to separate single fibers from the yarn bundle for mechanical testing without damaging the fibers and affecting their strength. After washing, fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy was performed on both washed and unwashed samples and the results were compared. This experiment has shown that there are no significant variations in the spectra of poly(p-phenylene-benzimidazole-terephthalamide-co-p-phenylene terephthalamide) (PBIA-co-PPTA1) and PBIA-co-PPTA3 after washing, and only a small variation in intensity for PBIA. This indicates that the acetone and methanol rinses are not adversely affecting the fibers and causing chemical degradation. Additionally, single fiber tensile testing was performed on the washed fibers to characterize their initial tensile strength and strain to failure, and compare those to other reported values. Iterative procedural development was necessary to find a successful method for performing tensile testing on these fibers.

The primary goal of the study is to develop a protocol to prepare consistent specimens for accurate mechanical testing of high strength copolymer aramid fibers, by removing a coating and disentangling the individual fiber strands without introducing significant chemical or physical degradation.

مقدر ألياف الاراميد كوبوليمر قوة عالية لتمكين تحديد خواصها الميكانيكية

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to ...

Studying Large Amplitude Oscillatory Shear Response of Soft Materials

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl sulfoxide (DMSO) and xanthan gum in water &#8212; two concentrated polymer solutions used as viscosifiers in foods, enhanced oil recovery, and soil remediation. Understanding the nonlinear rheological behavior of soft materials is important in the design and controlled manufacturing of many consumer products. It is shown how the response to LAOS of these polymer solutions can be interpreted in terms of a clear transition from linear viscoelasticity to viscoplastic deformation and back again during a period. The LAOS results are analyzed via the fully quantitative Sequence of Physical Processes (SPP) technique, using free MATLAB-based software. A detailed protocol of performing a LAOS measurement with a commercial rheometer, analyzing nonlinear stress responses with the freeware, and interpreting physical processes under LAOS is presented. It is further shown that, within the SPP framework, a LAOS response contains information regarding the linear viscoelasticity, the transient flow curves, and the critical strain responsible for the onset of nonlinearity.

We present a detailed protocol outlining how to perform nonlinear oscillatory shear rheology on soft materials, and how to run the SPP-LAOS analysis to understand the responses as a sequence of physical processes.

دراسة استجابة متذبذبة القص السعة الكبيرة من مواد لينة

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl ...

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The crystal structures build the basis for any calculation that describes the structure or dynamics of a protein, most of the time with strong geometrical restrictions. However, these restrictions from the crystal structure are not present in the solution. The structure of the proteins in the solution may differ from the crystal due to rearrangements of loops or subdomains on the pico to nanosecond time scale (i.e., the internal protein dynamics time regime). The present work describes how slow motions on timescales of several tens of nanoseconds can be accessed using neutron scattering. In particular, the dynamical characterization of two major human proteins, an intrinsically disordered protein that lacks a well-defined secondary structure and a classical antibody protein, is addressed by neutron spin echo spectroscopy (NSE) combined with a wide range of laboratory characterization methods. Further insights into protein domain dynamics were achieved using mathematical modeling to describe the experimental neutron data and determine the crossover between combined diffusive and internal protein motions. The extraction of the internal dynamic contribution to the intermediate scattering function obtained from NSE, including the timescale of the various movements, allows further vision into the mechanical properties of single proteins and the softness of proteins in their nearly natural environment in the crowded protein solution.

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

The present protocol describes methods for investigating the structure and dynamics of two model proteins that have an important role in human health. The technique combines bench-top biophysical characterization with neutron spin echo spectroscopy to access the dynamics at time and length scales relevant for protein interdomain motions.

دراسة ديناميكيات البروتين عبر التحليل الطيفي للصدى النيوتروني الدوار

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The ...

Measuring the Time-Evolution of Nanoscale Materials with Stopped-Flow and Small-Angle Neutron Scattering

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale kinetic processes on time scales of seconds to minutes. The stopped-flow sample environment uses commercially available syringe pumps to mix the desired volumes of liquid samples that are then injected through a dynamic mixer into a quartz glass cell in approximately 1 s. Time-resolved SANS data acquisition is synced with the sample mixing to follow the evolution of the nanostructure in solution after mixing. 
To make the most efficient use of neutron beam time, we use a series of flow selector valves to automatically load, rinse, and dry the cell between measurements, allowing for repeated data collection throughout multiple sample injections. Sample injections are repeated until sufficient neutron scattering statistics are collected. The mixing setup can be programmed to systematically vary conditions to measure the kinetics at different mixing ratios, sample concentrations, additive concentrations, and temperatures. The minimum sample volume required per injection is approximately 150 &#181;L depending on the path length of the quartz cell. 
Representative results using this stopped-flow sample environment are presented for rapid lipid exchange kinetics in the presence of an additive, cyclodextrin. The vesicles exchange outer-leaflet (exterior) lipids on the order of seconds and fully exchange both interior and exterior lipids within hours. Measuring lipid exchange kinetics requires in situ mixing to capture the faster (seconds) and slower (minutes) processes and extract the kinetic rate constants. The same sample environment can also be used to probe molecular exchange in other types of liquid samples such as lipid nanoparticles, proteins, surfactants, polymers, emulsions, or inorganic nanoparticles. Measuring the nanoscale structural transformations and kinetics of exchanging or reacting systems will provide new insights into processes that evolve at the nanoscale.

This protocol presents the use of a stopped-flow sample environment to quickly mix multiple liquid solutions in situ during a small-angle neutron scattering measurement and to study kinetic processes on nanometer length scales and second time scales.

قياس التطور الزمني للمواد النانوية مع تشتت النيوترونات المتوقف والزاوية الصغيرة

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale ...

High-Resolution Neutron Spectroscopy to Study Picosecond-Nanosecond Dynamics of Proteins and Hydration Water

Neutron scattering offers the possibility to probe the dynamics within samples for a wide range of energies in a nondestructive manner and without labeling other than deuterium. In particular, neutron backscattering spectroscopy records the scattering signals at multiple scattering angles simultaneously and is well suited to study the dynamics of biological systems on the ps-ns timescale. By employing D2O-and possibly deuterated buffer components-the method allows monitoring of both center-of-mass diffusion and backbone and side-chain motions (internal dynamics) of proteins in liquid state.
Additionally, hydration water dynamics can be studied by employing powders of perdeuterated proteins hydrated with H2O. This paper presents the workflow employed on the instrument IN16B at the Institut Laue-Langevin (ILL) to investigate protein and hydration water dynamics. The preparation of solution samples and hydrated protein powder samples using vapor exchange is explained. The data analysis procedure for both protein and hydration water dynamics is described for different types of datasets (quasielastic spectra or fixed-window scans) that can be obtained on a neutron backscattering spectrometer.
The method is illustrated with two studies involving amyloid proteins. The aggregation of lysozyme into &#181;m sized spherical aggregates-denoted particulates-is shown to occur in a one-step process on the space and time range probed on IN16B, while the internal dynamics remains unchanged. Further, the dynamics of hydration water of tau was studied on hydrated powders of perdeuterated protein. It is shown that translational motions of water are activated upon the formation of amyloid fibers. Finally, critical steps in the protocol are discussed as to how neutron scattering is positioned regarding the study of dynamics with respect to other experimental biophysical methods.

Neutron backscattering spectroscopy offers a nondestructive and label-free access to the ps-ns dynamics of proteins and their hydration water. The workflow is presented with two studies on amyloid proteins: on the time-resolved dynamics of lysozyme during aggregation and on the hydration water dynamics of tau upon fiber formation.

دراسة لينة المسألة والأنظمة البيولوجية على نطاق واسع طول مقياس من نانومتر وميكرومتر مقاسات صغيرة في الزاوية النيوترون حيود الهئية-2

Summary

Explore More Videos

PLAYLIST