Name: studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2
Uploaded: 2016-12-08T13:00:00.000+00:00
Duration: 11 min 27 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2 at Jo

We acknowledge Dr. Dietmar Schwahn (Forschungszentrum J&#252;lich GmbH) for support and stimulating discussions regarding the upgrades performed on the KWS-2 in 2010-2015. The constant help from the Central Institute of Engineering, Electronics, and Analytics (ZEA) and the JCNS-1 (Neutron Scattering) and JCNS-2 (Scattering Methods) Institutes in Forschungszentrum J&#252;lich GmbH during the design, installation, and commission of components, devices, and control software for the new working modes of the KWS-2 is gratefully acknowledged. We are thankful to Matthew Binns and Christopher J. Van Leeuwen (both at Louisiana State University) for the professional editing of this manuscript.

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	<li>Gl&#228;ser, W., Petry, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+new+neutron+source+FRM+II.">The new neutron source FRM II.</a> Physica. B. 276-278, 30-32 (2000).</li><li>Radulescu, A., Pipich, V., Ioffe, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Quality+assessment+of+neutron+delivery+system+for+small-angle+neutron+scattering+diffractometers+of+the+J&#252;lich+Centre+for+Neutron+Science+at+FRM+II.">Quality assessment of neutron delivery system for small-angle neutron scattering diffractometers of the J&#252;lich Centre for Neutron Science at FRM II.</a> Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. Sect. 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Appl. Cryst. 47, 6-13 (2014).</li><li>Kohlbrecher, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+high+pressure+cell+for+small+angle+neutron+scattering+up+to+5000+MPa+in+combination+with+light+scattering+to+investigate+liquid+samples.">A high pressure cell for small angle neutron scattering up to 5000 MPa in combination with light scattering to investigate liquid samples.</a> Rev. Sci. 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The authors have nothing to disclose.

Les matériaux souples et biologiques montrent une riche variété de morphologies qui sont caractérisés par des fonctionnalités telles que l&#39;auto-organisation et l&#39;auto-assemblage d&#39;unités élémentaires aux plus grandes, des agrégats complexes. Ils montrent également l&#39;interaction de coopération avec un grand nombre de degrés de liberté; interaction faible entre les unités structurelles, et donc une sensibilité élevée aux champs externes; et les corrélations spatio-temporelles qui peuvent couvrir une large gamme, de nanomètres à millimètres et de nanosecondes à jours. En raison de la large gamme de longueur-et les délais pertinents, la caractérisation expérimentale des propriétés de ces matériaux sont très difficiles. techniques Scattering avec des neutrons jouent un rôle important dans l&#39;enquête sur la structure, la dynamique et les propriétés thermodynamiques de ces systèmes complexes. En tant que sondes uniques, les neutrons offrent l&#39;avantage de différentes interactions entre le 1 H et 2 H (deuterium, D) , les isotopes de l&#39; hydrogène. La grande diffèrentrence de la densité de la longueur de diffusion cohérente entre l&#39;hydrogène et le deuterium représente la base des méthodes de variation de contraste et un contraste correspondant. Comme la plupart des matières tendres et des systèmes biologiques sont constitués par des hydrocarbures, de l&#39;hydrogène / deutérium (H / D) la substitution offre la possibilité de faire varier la densité de longueur de diffusion cohérente d&#39;un composé sur une large plage. Avec cette technique, des composants sélectionnés dans un système complexe peut être marqué par échange isotopique. En fonction de son contraste la différence quadratique entre la densité de sa longueur de diffusion et celle des composantes sélectionnées d&#39;autres composants ou régions au sein d&#39;une matière molle complexe ou la morphologie biophysique peut être rendu visible ou invisible dans l&#39;expérience de diffusion sans modifier chimiquement le système. De plus, les neutrons sont très pénétrants et peuvent être utilisés en tant que sondes non destructive et pour l&#39;étude d&#39;échantillons dans des environnements particuliers, où la contribution des matériaux supplémentaires placés dans le faisceau peut être relihabilement mesuré et corrigé pour. Les expériences de diffusion élastiques fournissent des informations sur la structure et la morphologie d&#39;un échantillon. L&#39;intensité diffusée est mesurée dans l&#39; espace réciproque en fonction du transfert de quantité de mouvement Q, où Q = 4π / λ sin Θ / 2, avec λ - la longueur d&#39;onde de neutrons et Θ - l&#39;angle de diffusion; ceci est ensuite traduit dans l&#39;espace réel par le biais d&#39;une transformation de Fourier inverse. Ainsi, les grandes valeurs de Q se rapportent à des échelles de longueur courte, avec les corrélations inter-atomiques étudiés par diffraction neutronique classique (ND). A petites valeurs de Q, de grandes échelles de longueur peuvent être explorées par un petit angle de diffusion de neutrons (SANS). En règle générale, seule ou assemblage synthétique ou macromolécules naturelles en solution, faire fondre, films, ou des échantillons en vrac sont caractérisés sur une échelle de longueur de large, de nanomètre et micromètre tailles, via l&#39;application des classiques SANS trou d&#39;épingle et l&#39;ultra-SANS (basé sur diffractométrie monocristallines mise au point ou) techniques. Cependant, la combinaison de différentes méthodes ou installations pour obtenir une caractérisation structurale complète est parfois difficile en raison de problèmes tels que le montant disponible de l&#39;échantillon, la stabilité des échantillons sur de longues périodes, la reproductibilité des effets dans des conditions thermodynamiques spéciales, et l&#39;analyse conjointe des données expérimentales obtenu dans différentes géométries expérimentales. De plus, les études qui traitent des structures et des changements structurels rapides qui se caractérisent par une forte espace ou la résolution de temps sont très difficiles, nécessitant des configurations expérimentales très spéciales. Par conséquent, le développement d&#39;instruments SANS très polyvalents, où les limites peuvent être poussé au-delà de la configuration typique d&#39;une manière simple et pratique, est bénéfique pour la réunion de toutes les exigences particulières de la communauté des utilisateurs. Le diffractomètre SANS KWS-2 (figure 1), actionné par le J2; lich Centre de Neutron Science (JCNS) au Heinz Maier-Leibnitz Center (MLZ) à Garching, était à l&#39; origine un SANS sténopé instrument classique bénéficiant d&#39;un haut flux de neutrons (figure supplémentaire 1) délivré par la source de neutrons FRM II 1 et le système de guidage dédié 2-4. Après les mises à jour répétées, l&#39;instrument a été optimisé pour l&#39;exploration d&#39;une gamme de Q large, entre 1x10 -4 et 0,5 Å -1, fournissant des intensités de neutrons élevées et une résolution réglable. Avec la disponibilité des environnements d&#39;échantillons spécifiques et des dispositifs auxiliaires (tableau 1), l&#39;instrument peut être équipé pour étudier la matière molle et les systèmes biophysiques sur une échelle de longueur de large, de nm jusqu&#39;à um, par des mesures statiques; il peut également effectuer des enquêtes résolues en temps des structures et des morphologies à l&#39;équilibre ou sous transformation en raison de processus cinétiques, couvrant une échelle de temps important entre les minutes et des dizaines demillisecondes. En mode de travail conventionnel (figure 2A), une gamme de Q entre 7x10 -4 Å -1 et 0,5 Å -1 peut être couvert par la variation de la distance échantillon-détecteur et / ou la longueur d&#39; onde. Par conséquent, les niveaux structurels et des effets de corrélation sur une échelle de longueur de 10 Å jusqu&#39;à 9.000 Å peuvent être inspectés dans l&#39; espace réel (où la dimension est considérée comme 2π / Q). La sélection de la longueur d&#39; onde, entre 4,5 Å et 20 Å, en utilisant un monochromateur mécanique (sélecteur de vitesse) , qui fournit une répartition de longueur d&#39;onde Δλ / λ = 20%, la variation des conditions de collimation (collimation longueur L c et de l&#39; ouverture d&#39; ouvertures, A C - l&#39;ouverture d&#39;entrée, à la suite du dernier segment de neutrons dans le faisceau de guidage et A S - l&#39;ouverture de l&#39; échantillon, juste en face de l&#39;échantillon) et la détection de la distance l D sont effectués automatiquement, par le contrôle de l&#39; ordinateur. Q m, et la détection rapide à des taux de comptage élevés dans la gamme MHz ont été réalisées récemment, visant à améliorer les performances de l&#39; instrument. Pendant ce processus, l&#39;instrument a été équipé avec des fonctionnalités supplémentaires. Il y a un chopper double disque 5 avec des ouvertures variables de fente (figure complémentaire 2) et le temps de vol (TOF) mode d&#39;acquisition de données. Le hachoir peut être exploité à une fréquence variable f hacheur entre 10 Hz et 100 Hz et à des ouvertures angulaires des deux fenêtres de découpage entre les angles de 0 ° ≤ Δφ ≤ 90 ° , en modifiant la position des deux disques par rapport à l&#39;autre. L&#39;amélioration de la résolution de longueur d&#39;onde Δλ / λ est obtenue en réduisant le temps d&#39;ouverture de la τ guide de neutrons w par decrassouplissement Δφ et / ou en augmentant f chopper. Les impulsions résultantes enregistrées sur le détecteur sont divisés en un nombre approprié de canaux temporels qui correspondent à τ w en largeur et sont caractérisés par la Δλ / λ visé. Il existe également des éléments de focalisation en fluorite de magnésium MgF 2 lentilles paraboliques 6 ayant un diamètre de 50 mm (figure 1). 26 MgF 2 lentilles sont regroupées en trois ensembles (4 + 6 + 16 lentilles) qui peuvent être déplacés indépendamment dans le faisceau pour obtenir des conditions de focalisation avec différentes longueurs d&#39; onde X = 7-20 Å. Afin d&#39;augmenter la transmission en réduisant la diffusion sur phonons dans le matériau de la lentille, les lentilles sont maintenues à 70 K au moyen d&#39;un système de refroidissement spécial. Il existe une position sensible à haute résolution détecteur de scintillation secondaire avec une résolution de position 1 mm et 0,45 mm de taille de pixel. le détecteurest typiquement placé dans la tour au sommet du réservoir à vide à une distance fixe L = 17 m D et peut être déplacée verticalement dans ou hors du faisceau (figure 1). Le détecteur principal est stationné dans la position d&#39;extrémité du réservoir à 20 m, tandis que le détecteur secondaire est déplacé dans le faisceau lors des enquêtes à haute résolution (faible Q) à l&#39; aide de lentilles sont effectuées 4,7. Le détecteur secondaire est placé en un point focal du système de lentilles, tandis qu&#39;une petite ouverture d&#39;entrée à L C = 20 m serait, dans ce cas, dans l&#39;autre point focal. Il y a un nouveau système de détection principal qui consiste en un réseau de 144 3 tubes He (avec un rendement global par tube de 85% pour λ = 5 Å) et qui définit une zone de détection active équivalente à 0,9 m 2 (figure 1). Électronique de lecture rapide innovants montés dans un boîtier fermé à l&#39;arrière du châssis tubulaire 3 Il améliore lalecture caractéristiques et réduit le bruit de fond. Le nouveau système , qui a remplacé l&#39;ancien détecteur de scintillation (6 Li scintillateur et un réseau de photomultiplicateurs 8x8, Figure 1) est caractérisé par une constante de temps mort effectif de 25 nanosecondes et un taux de comptage global aussi élevé que 5 MHz à 10% date limite temps pour profils plats. Ces caractéristiques sont dues au fait que le système comporte des canaux indépendants fonctionnant en parallèle, ce qui est un avantage par rapport aux systèmes qui subissent des temps morts après un événement. Le taux de comptage beaucoup plus élevé raccourcit les temps de mesure et augmente le nombre d&#39;expériences qui peuvent être effectuées dans le même laps de temps conséquent. Avec toutes ces innovations, l&#39;instrument est devenu un outil très polyvalent qui peut répondre à un large éventail d&#39;études structurales en offrant de multiples modes de travail (tableau 2) qui peuvent être sélectionnées et utilisées d&#39;une manière directe et conviviale. Dans le mode de haute intensité (La figure 2B), jusqu&#39;à douze fois le gain d&#39;intensité par rapport au mode conventionnel sténopé pour la même résolution peut être obtenue avec des lentilles en augmentant la taille de l&#39; échantillon. Dans le mode de résolution accordable avec l&#39; acquisition de hachage et des données TOF, une meilleure caractérisation des caractéristiques de diffusion au sein de différentes gammes de Q sont activés par la possibilité de faire varier la résolution de longueur d&#39;onde Δ λ / λ entre 2% et 20% 5. Dans le mode étendu Q -range (figure 2C), à l&#39; aide de lentilles et le détecteur secondaire à haute résolution, un m aussi bas que 1 x 10 -4 -1 peut être atteint, qui, en combinaison avec le mode sténopé, permis Q l&#39;exploration des dimensions sur une échelle de longueur continue à partir de la nm à l&#39;ordre du micron. L&#39;utilisation d&#39;un hachoir pour rétrécissant Δ λ / λ fournit des caractéristiques de faisceau précises en évitant la gravité des effets chromatiques et when utilisant les lentilles. En mode temps réel, en exploitant la forte intensité et le déclenchement externe de l&#39;acquisition de données par des environnements d&#39;échantillons, les changements structurels peuvent être résolus avec des résolutions de temps jusqu&#39;à 50 msec. En améliorant la résolution de longueur d&#39;onde vers / λ = 5% de Δ avec le hachoir, des résolutions temporelles aussi bonnes que 2 ms peuvent être réalisés. Ici, nous présentons en détail un protocole sur la façon dont les expériences typiques sont menées sur le KWS-2 dans ses différents modes de travail et de la façon dont l&#39;information structurelle des échantillons étudiés peuvent être obtenues à partir des données collectées par le biais de la réduction des données. Dans cette démonstration, nous allons utiliser SANS pour caractériser plusieurs tailles de solutions de particules standard et une solution micellaire polymère hautement concentré afin de montrer comment la taille et l&#39;ordre peuvent être étudiés sur de larges gammes d&#39;une manière souple et efficace avec le KWS-2 au cours de une session expérimentale. des particules sphériques de polystyrène avec diffelocation tailles (rayons de R = 150, 350, 500, 1000 et 4000 Å) et une polydispersité de taille σ R <img alt="l&#39;équation 5" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq5.jpg" /> 8% sont dispersés dans une solution d&#39;eau (un mélange de 90% de D 2 O et 10% de H 2 O) , à une fraction volumique de 1%. Des micelles formées par les C 28 H 57 -PEO5 copolymères diblocs dans D 2 O à une concentration de 12% présentent une structure ordonnée.

<table><tbody><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td></td></tr><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O/H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3030A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3070A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3100A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3200A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3800A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>diblock copolymer C&lt;sub&gt;28&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;57&lt;/sub&gt;-PEO5k</td><td>synthesized in house</td><td></td><td>in D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>Quartz Cells 110-QX</td><td>Hellma analytics</td><td>110-1-46</td><td></td></tr><tr><td>Aluminum cuvette-holder</td><td>manufactured in house</td><td></td><td>for measurements at ambient temperature</td></tr><tr><td>screwdriver</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>Allen keys</td><td></td><td></td><td></td></tr></tbody></table>

studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2

Le KWS-2 SANS diffractomètre est dédié à l&#39;étude de la matière molle et les systèmes biophysiques couvrant une échelle de longueur de large, de nm à um. L&#39;instrument est optimisé pour l&#39;exploration de la vaste gamme de Q de transfert de mouvement entre 1x10 -4 et 0,5 Å -1 en combinant sténopé classique, mise au point (avec des lentilles), et le temps de vol (avec chopper) méthodes, tout en fournissant simultanément haute -neutron intensités avec une résolution réglable. En raison de sa capacité à ajuster l&#39;intensité et la résolution dans de larges limites pendant l&#39;expérience, combinée avec la possibilité d&#39;équiper les environnements d&#39;échantillons spécifiques et les équipements auxiliaires, le KWS-2 montre une grande polyvalence dans la lutte contre la vaste gamme d&#39;études structurales et morphologiques le champ. structures d&#39;équilibre peuvent être étudiés dans les mesures statiques, tandis que les processus dynamiques et cinétiques peuvent être étudiés sur des échelles de temps entre les minutes à plusieurs dizaines de millisecondescondes avec des approches de résolution temporelle. Les systèmes typiques qui sont étudiés avec le couvercle KWS-2 la gamme de systèmes hiérarchiques complexes qui présentent des niveaux structurels multiples (par exemple, des gels, des réseaux ou macro-agrégats) aux petites et mal de diffusion de systèmes (par exemple, des polymères simples ou protéines dans Solution). La récente mise à jour du système de détection, ce qui permet la détection de taux de comptage dans la plage MHz, ouvre de nouvelles opportunités pour étudier même de très petites morphologies biologiques en solution tampon avec de faibles diffusion des signaux proches du niveau de diffusion de la mémoire tampon à haute Q. Dans cet article, nous fournissons un protocole pour enquêter sur des échantillons avec des niveaux de taille caractéristique couvrant une échelle de longueur de large et présentant la commande dans la structure mesoscale utilisant KWS-2. Nous présentons en détail comment utiliser les multiples modes de travail qui sont offerts par l&#39;instrument et le niveau de performance qui est atteint.

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Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2

Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to &#181;m that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

Étude Soft-matière et les systèmes biologiques sur une échelle de longueur large de nanomètre et micromètre Tailles au Petit-angle Neutron Diffractomètre KWS-2

The KWS-2 SANS diffractometer is dedicated to the investigation of soft matter and biophysical systems covering a wide length scale, from nm to &#181;m. ...

studying-soft-matter-biological-systems-over-wide-length-scale-from

Research

JoVE Journal

Bioengineering

12.2K vues.  Forschungszentrum Jülich GmbH. Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to µm that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

Vidéo: Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2

Measuring Material Microstructure Under Flow Using 1-2 Plane Flow-Small Angle Neutron Scattering

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is presented. The SANS shear cell consists of a concentric cylinder Couette geometry that is sealed and rotating about a horizontal axis so that the vorticity direction of the flow field is aligned with the neutron beam enabling scattering from the 1-2 plane of shear (velocity-velocity gradient, respectively). This approach is an advance over previous shear cell sample environments as there is a strong coupling between the bulk rheology and microstructural features in the 1-2 plane of shear. Flow-instabilities, such as shear banding, can also be studied by spatially resolved measurements. This is accomplished in this sample environment by using a narrow aperture for the neutron beam and scanning along the velocity gradient direction. Time resolved experiments, such as flow start-ups and large amplitude oscillatory shear flow are also possible by synchronization of the shear motion and time-resolved detection of scattered neutrons. Representative results using the methods outlined here demonstrate the useful nature of spatial resolution for measuring the microstructure of a wormlike micelle solution that exhibits shear banding, a phenomenon that can only be investigated by resolving the structure along the velocity gradient direction. Finally, potential improvements to the current design are discussed along with suggestions for supplementary experiments as motivation for future experiments on a broad range of complex fluids in a variety of shear motions.

A shear cell is developed for small-angle neutron scattering measurements in the velocity-velocity gradient plane of shear and is used to characterize complex fluids. Spatially resolved measurements in the velocity gradient direction are possible for studying shear-banding materials. Applications include investigations of colloidal dispersions, polymer solutions, and self-assembled structures.

Mesure microstructure du matériau sous flux utilisant 1-2 Avion Flow-Petit Angle Neutron Scattering

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is ...

Recherche

Ingénierie

Small and Wide Angle X-Ray Scattering Studies of Biological Macromolecules in Solution

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique where X-rays are elastically scattered by an inhomogeneous sample in the nm-range at small angles (typically 0.1 - 5&deg;) and wide angles (typically &gt; 5&deg;). This technique provides information about the shape, size, and distribution of macromolecules, characteristic distances of partially ordered materials, pore sizes, and surface-to-volume ratio. Small Angle X-ray Scattering (SAXS) is capable of delivering structural information of macromolecules between 1 and 200 nm, whereas Wide Angle X-ray Scattering (WAXS) can resolve even smaller Bragg spacing of samples between 0.33 nm and 0.49 nm based on the specific system setup and detector. The spacing is determined from Bragg's law and is dependent on the wavelength and incident angle.
In a SWAXS experiment, the materials can be solid or liquid and may contain solid, liquid or gaseous domains (so-called particles) of the same or another material in any combination. SWAXS applications are very broad and include colloids of all types: metals, composites, cement, oil, polymers, plastics, proteins, foods, and pharmaceuticals. For solid samples, the thickness is limited to approximately 5 mm.
Usage of a lab-based SWAXS instrument is detailed in this paper. With the available software (e.g., GNOM-ATSAS 2.3 package by D. Svergun EMBL-Hamburg and EasySWAXS software) for the SWAXS system, an experiment can be conducted to determine certain parameters of interest for the given sample. One example of a biological macromolecule experiment is the analysis of 2 wt% lysozyme in a water-based aqueous buffer which can be chosen and prepared through numerous methods. The preparation of the sample follows the guidelines below in the Preparation of the Sample section. Through SWAXS experimentation, important structural parameters of lysozyme, e.g. the radius of gyration, can be analyzed.

The demonstration of the small and wide angle X-ray scattering (SWAXS) procedure has become instrumental in the study of biological macromolecules. Through the use of the instrumentation and procedures of specific angle methods and preparation, the experimental data from the SWAXS displays the atomic and nano-scale characterization of macromolecules.

Les petites et Wide Angle études diffraction des rayons X de macromolécules biologiques en solution

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique ...

Bio-ingénierie

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the disordered and protease labile C-terminus of the protein. This manuscript describes the methods to purify recombinant Nsa1 from S. cerevisiae for structural analysis by both X-ray crystallography and SAXS. X-ray crystallography was utilized to solve the structure of the well-ordered N-terminal WD40 domain of Nsa1, and then SAXS was used to resolve the structure of the C-terminus of Nsa1 in solution. Solution scattering data was collected from full-length Nsa1 in solution. The theoretical scattering amplitudes were calculated from the high-resolution crystal structure of the WD40 domain, and then a combination of rigid body and ab initio modeling revealed the C-terminus of Nsa1. Through this hybrid approach the quaternary structure of the entire protein was reconstructed. The methods presented here should be generally applicable for the hybrid structural determination of other proteins composed of a mix of structured and unstructured domains.

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

This method describes the cloning, expression, and purification of recombinant Nsa1 for structural determination by X-ray crystallography and small-angle X-ray scattering (SAXS), and is applicable for the hybrid structural analysis of other proteins containing both ordered and disordered domains.

Combinant la diffractométrie de rayons x avec la diffusion des rayons x petit Angle pour modéliser des régions non structurées de Nsa1 de S. Cerevisiae

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the ...

Biochimie

Functionalization of Single-walled Carbon Nanotubes with Thermo-reversible Block Copolymers and Characterization by Small-angle Neutron Scattering

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous solution. In a carbon nanotube/PEO105-PPO70-PEO105 (poloxamer 407) aqueous solution, the amphiphilic poloxamer 407 adsorbs onto the carbon nanotube surfaces and self-assembles into continuous layers, driven by intermolecular interactions between constituent molecules. The addition of 5-methylsalicylic acid changes the self-assembled structure from spherical-micellar to a cylindrical morphology. The fabricated poloxamer 407/carbon nanotube hybrid particles exhibit thermo-responsive structural features so that the density and thickness of poloxamer 407 layers are also reversibly controllable by varying temperature. The detailed structural properties of the poloxamer 407/carbon nanotube particles in suspension can be characterized by small-angle neutron scattering experiments and model fit analyses. The distinct curve shapes of the scattering intensities depending on temperature control or addition of aromatic additives are well described by a modified core-shell cylinder model consisting of a carbon nanotube core cylinder, a hydrophobic shell, and a hydrated polymer layer. This method can provide a simple but efficient way for the fabrication and in-situ characterization of carbon nanotube-based nano particles with a structure-tunable encapsulation.

A method for the functionalization of carbon nanotubes with structure-tunable polymeric encapsulation layers and structural characterization using small-angle neutron scattering is presented.

Fonctionnalisation de Simple paroi Carbon Nanotubes avec Thermo-réversibles Copolymères blocs et Caractérisation par petits angles de diffusion neutronique

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous ...

Chimie

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the investigation of biological materials, biofuel processing, and bio-inspired materials covering nanometer to micrometer length scales. The methods presented here for investigating physical properties (i.e., size and shape) of membrane proteins (here, MmIAP, an intramembrane aspartyl protease from Methanoculleus marisnigri) in solutions of micelle-forming detergents are well-suited for this small-angle neutron scattering instrument, among others. Other biophysical characterization techniques are hindered by their inability to address the detergent contributions in a protein-detergent complex structure. Additionally, access to the Bio-Deuteration Lab provides unique capabilities for preparing large-scale cultivations and expressing deuterium-labeled proteins for enhanced scattering signal from the protein. While this technique does not provide structural details at high-resolution, the structural knowledge gap for membrane proteins contains many addressable areas of research without requiring near-atomic resolution. For example, these areas include determination of oligomeric states, complex formation, conformational changes during perturbation, and folding/unfolding events. These investigations can be readily accomplished through applications of this method.

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

This protocol demonstrates how to obtain a low-resolution ab initio model and structural details of a detergent-solubilized membrane protein in solution using small-angle neutron scattering with contrast-matching of the detergent.

Correspondance de contraste de détergent dans les expériences de diffusion de neutrons de petits angles pour l’analyse structurale de protéines membranaires et la modélisation de Ab Initio

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the ...

Disentangling High Strength Copolymer Aramid Fibers to Enable the Determination of Their Mechanical Properties

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to diversify the fiber choices in the United States body armor market, copolymer fibers based on the combination of 5-amino-2-(p-aminophenyl) benzimidazole (PBIA) and the more conventional PPTA were introduced. Little is known regarding the long-term stability of these fibers, but as condensation polymers, they are expected to have potential sensitivity to moisture and humidity. Therefore, characterizing the strength of the materials and understanding their vulnerability to environmental conditions is important for evaluating their use lifetime in safety applications. Ballistic resistance and other critical structural properties of these fibers are predicated on their strength. To accurately determine the strength of the individual fibers, it is necessary to disentangle them from the yarn without introducing any damage. Three aramid-based copolymer fibers were selected for the study. The fibers were washed with acetone followed by methanol to remove an organic coating that held the individual fibers in each yarn bundle together. This coating makes it difficult to separate single fibers from the yarn bundle for mechanical testing without damaging the fibers and affecting their strength. After washing, fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy was performed on both washed and unwashed samples and the results were compared. This experiment has shown that there are no significant variations in the spectra of poly(p-phenylene-benzimidazole-terephthalamide-co-p-phenylene terephthalamide) (PBIA-co-PPTA1) and PBIA-co-PPTA3 after washing, and only a small variation in intensity for PBIA. This indicates that the acetone and methanol rinses are not adversely affecting the fibers and causing chemical degradation. Additionally, single fiber tensile testing was performed on the washed fibers to characterize their initial tensile strength and strain to failure, and compare those to other reported values. Iterative procedural development was necessary to find a successful method for performing tensile testing on these fibers.

The primary goal of the study is to develop a protocol to prepare consistent specimens for accurate mechanical testing of high strength copolymer aramid fibers, by removing a coating and disentangling the individual fiber strands without introducing significant chemical or physical degradation.

Démêler les fibres d’aramide de copolymère haute résistance afin de permettre la détermination de leurs propriétés mécaniques

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to ...

Studying Large Amplitude Oscillatory Shear Response of Soft Materials

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl sulfoxide (DMSO) and xanthan gum in water &#8212; two concentrated polymer solutions used as viscosifiers in foods, enhanced oil recovery, and soil remediation. Understanding the nonlinear rheological behavior of soft materials is important in the design and controlled manufacturing of many consumer products. It is shown how the response to LAOS of these polymer solutions can be interpreted in terms of a clear transition from linear viscoelasticity to viscoplastic deformation and back again during a period. The LAOS results are analyzed via the fully quantitative Sequence of Physical Processes (SPP) technique, using free MATLAB-based software. A detailed protocol of performing a LAOS measurement with a commercial rheometer, analyzing nonlinear stress responses with the freeware, and interpreting physical processes under LAOS is presented. It is further shown that, within the SPP framework, a LAOS response contains information regarding the linear viscoelasticity, the transient flow curves, and the critical strain responsible for the onset of nonlinearity.

We present a detailed protocol outlining how to perform nonlinear oscillatory shear rheology on soft materials, and how to run the SPP-LAOS analysis to understand the responses as a sequence of physical processes.

Étudier la réponse de grande Amplitude oscillatoire des matériaux souples

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl ...

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The crystal structures build the basis for any calculation that describes the structure or dynamics of a protein, most of the time with strong geometrical restrictions. However, these restrictions from the crystal structure are not present in the solution. The structure of the proteins in the solution may differ from the crystal due to rearrangements of loops or subdomains on the pico to nanosecond time scale (i.e., the internal protein dynamics time regime). The present work describes how slow motions on timescales of several tens of nanoseconds can be accessed using neutron scattering. In particular, the dynamical characterization of two major human proteins, an intrinsically disordered protein that lacks a well-defined secondary structure and a classical antibody protein, is addressed by neutron spin echo spectroscopy (NSE) combined with a wide range of laboratory characterization methods. Further insights into protein domain dynamics were achieved using mathematical modeling to describe the experimental neutron data and determine the crossover between combined diffusive and internal protein motions. The extraction of the internal dynamic contribution to the intermediate scattering function obtained from NSE, including the timescale of the various movements, allows further vision into the mechanical properties of single proteins and the softness of proteins in their nearly natural environment in the crowded protein solution.

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

The present protocol describes methods for investigating the structure and dynamics of two model proteins that have an important role in human health. The technique combines bench-top biophysical characterization with neutron spin echo spectroscopy to access the dynamics at time and length scales relevant for protein interdomain motions.

Étude de la dynamique des protéines par spectroscopie d’écho de spin neutronique

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The ...

Measuring the Time-Evolution of Nanoscale Materials with Stopped-Flow and Small-Angle Neutron Scattering

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale kinetic processes on time scales of seconds to minutes. The stopped-flow sample environment uses commercially available syringe pumps to mix the desired volumes of liquid samples that are then injected through a dynamic mixer into a quartz glass cell in approximately 1 s. Time-resolved SANS data acquisition is synced with the sample mixing to follow the evolution of the nanostructure in solution after mixing. 
To make the most efficient use of neutron beam time, we use a series of flow selector valves to automatically load, rinse, and dry the cell between measurements, allowing for repeated data collection throughout multiple sample injections. Sample injections are repeated until sufficient neutron scattering statistics are collected. The mixing setup can be programmed to systematically vary conditions to measure the kinetics at different mixing ratios, sample concentrations, additive concentrations, and temperatures. The minimum sample volume required per injection is approximately 150 &#181;L depending on the path length of the quartz cell. 
Representative results using this stopped-flow sample environment are presented for rapid lipid exchange kinetics in the presence of an additive, cyclodextrin. The vesicles exchange outer-leaflet (exterior) lipids on the order of seconds and fully exchange both interior and exterior lipids within hours. Measuring lipid exchange kinetics requires in situ mixing to capture the faster (seconds) and slower (minutes) processes and extract the kinetic rate constants. The same sample environment can also be used to probe molecular exchange in other types of liquid samples such as lipid nanoparticles, proteins, surfactants, polymers, emulsions, or inorganic nanoparticles. Measuring the nanoscale structural transformations and kinetics of exchanging or reacting systems will provide new insights into processes that evolve at the nanoscale.

This protocol presents the use of a stopped-flow sample environment to quickly mix multiple liquid solutions in situ during a small-angle neutron scattering measurement and to study kinetic processes on nanometer length scales and second time scales.

Mesure de l’évolution temporelle des matériaux à l’échelle nanométrique avec flux arrêté et diffusion neutronique aux petits angles

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale ...

High-Resolution Neutron Spectroscopy to Study Picosecond-Nanosecond Dynamics of Proteins and Hydration Water

Neutron scattering offers the possibility to probe the dynamics within samples for a wide range of energies in a nondestructive manner and without labeling other than deuterium. In particular, neutron backscattering spectroscopy records the scattering signals at multiple scattering angles simultaneously and is well suited to study the dynamics of biological systems on the ps-ns timescale. By employing D2O-and possibly deuterated buffer components-the method allows monitoring of both center-of-mass diffusion and backbone and side-chain motions (internal dynamics) of proteins in liquid state.
Additionally, hydration water dynamics can be studied by employing powders of perdeuterated proteins hydrated with H2O. This paper presents the workflow employed on the instrument IN16B at the Institut Laue-Langevin (ILL) to investigate protein and hydration water dynamics. The preparation of solution samples and hydrated protein powder samples using vapor exchange is explained. The data analysis procedure for both protein and hydration water dynamics is described for different types of datasets (quasielastic spectra or fixed-window scans) that can be obtained on a neutron backscattering spectrometer.
The method is illustrated with two studies involving amyloid proteins. The aggregation of lysozyme into &#181;m sized spherical aggregates-denoted particulates-is shown to occur in a one-step process on the space and time range probed on IN16B, while the internal dynamics remains unchanged. Further, the dynamics of hydration water of tau was studied on hydrated powders of perdeuterated protein. It is shown that translational motions of water are activated upon the formation of amyloid fibers. Finally, critical steps in the protocol are discussed as to how neutron scattering is positioned regarding the study of dynamics with respect to other experimental biophysical methods.

Neutron backscattering spectroscopy offers a nondestructive and label-free access to the ps-ns dynamics of proteins and their hydration water. The workflow is presented with two studies on amyloid proteins: on the time-resolved dynamics of lysozyme during aggregation and on the hydration water dynamics of tau upon fiber formation.

Étude Soft-matière et les systèmes biologiques sur une échelle de longueur large de nanomètre et micromètre Tailles au Petit-angle Neutron Diffractomètre KWS-2

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