Name: studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2
Uploaded: 2016-12-08T13:00:00.000+00:00
Duration: 11 min 27 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2 at Jo

We acknowledge Dr. Dietmar Schwahn (Forschungszentrum J&#252;lich GmbH) for support and stimulating discussions regarding the upgrades performed on the KWS-2 in 2010-2015. The constant help from the Central Institute of Engineering, Electronics, and Analytics (ZEA) and the JCNS-1 (Neutron Scattering) and JCNS-2 (Scattering Methods) Institutes in Forschungszentrum J&#252;lich GmbH during the design, installation, and commission of components, devices, and control software for the new working modes of the KWS-2 is gratefully acknowledged. We are thankful to Matthew Binns and Christopher J. Van Leeuwen (both at Louisiana State University) for the professional editing of this manuscript.

1. 샘플 셀로드 <ol><li> 서로 다른 크기 (R = 150, 350, 500, 1000의 반경, 4000 Å)와 σ (R)의 크기의 분산과 폴리스티렌 구형 입자를 분산 <img alt="식 (5)" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq5.jpg" /> 수용액 8 % 1 %의 부피비로 (90 % D 2 O 10 % H 2 O의 혼합물). </li><li> 2 O / H 2 O, D 2 O에있는 C (28)의 용액 H 57 -PEO5 및 D 2 O / H 2 O와 D 2 O 용매 석영 셀 D 폴리스티렌 입자의 여섯 솔루션을 전송 (도 3 ) 파스퇴르 피펫을 사용하여. 목부까지 석영 셀 각각을 채운다. 자신의 스토퍼로 석영 세포를 닫습니다. 주의 : 샘플을 석영 셀의 충전 동작이 정의 된 특별한 작업 조건에 부합하여 FRM II의 시료 전처리 실험실에서 수행되어야한다. </li><li> 채소샘플 홀더의 알 - 카트리지 (그림 3)에 게요 채워진 석영 세포. 카트리지의 캐비티에 각각 채워진 석영 셀에 넣고, 석영 셀이 시료가 완전히 중성자에 제공되는 카트리지 내의 개구 창을 포함하는지 여부를 결정함으로써 충분한 시료 충전되어 있는지 확인한다. 카트리지에 대한 자세한 위치에서 보정 표준 시료 (빈 석영 셀, 붕소 카바이드 판 및 플렉시 글라스 판)를 놓고 빈 빔 측정을위한 무료 한 위치를 둡니다. </li><li> 캡 나사 (M3x5)를 사용하여 CD-코팅 알루미늄 커버 플레이트 (그림 3)과 카트리지를 커버. 특수 알 나사 (도 4)를 사용하여 표본 홀더의 알루미늄 프레임에 카트리지를 고정한다. </li></ol> 2. 위치 샘플 스테이지에서 샘플 홀더 / 샘플 환경 <ol><li> 조정하여 샘플 홀더의 샘플 위치에 필요한 공간을 파악시준 코의 길이 (그림 5). 시준 코 제어 시스템에 저장된 구성에서 샘플 홀더에 대한 적절한 구성을 선택합니다. </li><li> 육각 나사, M6x40 (그림 6)를 사용하여 광학 브레드 보드에 소정의 위치에 샘플 단계에 해당 샘플 홀더 / 샘플 환경을 설치합니다. </li><li> 그 외측에 손잡이를 이용하여 도어가 발광 신호에 의해 지시되는 최종 위치에 도달 할 때까지 상기 제어 노브 활성 유지하여 전동 슬라이딩 도어 리드 (도 5)를 닫는다. 주의 : 완전 폐쇄 및 종단 스위치 작동없이 도어 빔 셔터 수동 또는 측정 제어 소프트웨어에서 개방 될 수 없다; 상기 측정 소프트웨어는 측정을 시작하기 전에이 문제에 대한 별도의 검사를 필요로 할 것이다. </li></ol> 3. 실험 계획 <ol><li> adequ를 선택구조와 시료 계시 상관 효과의 길이 규모에 적합한 Q 범위에서 조사를 수행하기위한 실험 구성 및 모드를 먹었다. 악기 4 (그림 7과 표 2)의 동적 범위를 확인합니다. </li><li> 시료 (8)를 조사하는 특징을 대략적 크기, 농도 및 콘트라스트 비율을 알면 산란 강도의 추정 된 레벨에 기초하여 시료에 적당한 강도를 가능하게하기위한 적절한 실험 구성 및 모드를 선택한다. 이는 측정 대상 통계에 대한 측정 시간을 최적화하고 짧은 안정 시간 샘플 인 경우의 샘플의 안정성을 일치하기 위해 수행된다. 다른 실험 구성 4 (보충 그림 1 및 표 2)에 대한 강도지도를 확인하십시오. </li><li> 적절한 실험 구성 및 모드를 선택합니다크기의 분산 정도 및 시료 8의 산란 물체의 농도의 대략적인 지식에 기초하여 적절한 해상도를 제공. 이것은 샘플에서 효과 주문시 인해 발생할 미세 산란 기능의 해상도를 가능하게하기 위해 수행된다. 파장 해상도 (5) (표 2) 조정의 가능성을 확인합니다. </li></ol> 4. 측정 소프트웨어 준비 및 실시와 실험을 시각화 <ol><li> 메인 메뉴 (보충 그림 3)을 활성화하기 위해 KWS-2 장비의 측정 제어 컴퓨터에서 단말기 창에 KWS2TC을 입력하여 측정 소프트웨어를 시작합니다. 측정을 시작하기 위해, 샘플 설정 조건 (정의)를 선택 (설정)을 상기 기본 모터의 위치를 ​​정의하는 함수의 왼쪽 세트를 사용하여 모든 모터 (컨트롤)을 감독하고, 실제를 감독검출기 (라이브 화면). </li><li> 사용자 데이터를 정의하고, 샘플의 장치 및 필드에 대한 기본 모터 위치와 세트 포인트를 구성 kws2-설정 메뉴 (보충도 4)를 활성화하기 위해 메인 메뉴의 설정 기능을 선택한다. <ol><li> UserData를 기능 (보충 그림 4)를 선택하고 필드에 사용자 이름, 전자 메일, 파일 이름의 첫 번째 부분과 사용자 데이터 메뉴에서 측정 주석 (보기 / 편집)를 입력합니다. 저장을 클릭하여 메뉴를 둡니다. 주의 : 파일 이름 접두어를 들어, @, $, %, 등 같은 특수 문자를 사용하지 마십시오. 전체 실험 과정을 통해 특수 문자를 사용하지 마십시오. </li><li> 샘플 구성 메뉴 (보충 그림 4)을 활성화하기 위해 샘플 기능 (보충 그림 4)를 선택합니다. 필드 샘플 제목, 샘플 빔 창 기입 - 크기, 샘플 두께, 각 SAMPL에 대한 코멘트전자 메뉴의 왼쪽 수직 목록에서 선택한 위치. 정의를 완료 한 후 각 샘플 구성을 저장합니다. 닫기를 클릭하여 메뉴를 둡니다. </li><li> 구성 메뉴에서 기능의 상위 세트에서 파일 기능 아래의 모든 구성을 저장합니다. </li></ol></li><li> 실험 설정 및 측정 프로그램을 정의 할 kws2 정의 메뉴 (보충 그림 5)를 활성화하기 위해 메인 메뉴 (보충 그림 3)에서 정의 기능을 선택합니다. <ol><li> 선택 샘플 메뉴 (보충 그림 5)를 활성화하기 위해 샘플 기능을 선택합니다. <ol><li> 왼쪽 수직 분야에 공지 된 샘플 목록에서 (그림 3) 측정해야 열두 샘플을 선택하고 파란색 화살표를 사용하여 선택한 샘플 필드로 이동합니다. 청색 수직 화살표를 이용하여 상기 선택된 샘플들의리스트를 주문한다. </li><li> 샘플 페이지를 확인arameters 필요한 경우, 이름, 두께 및 주석을 조정한다. 저장 또는 닫기를 클릭하여 메뉴를 둡니다. </li></ol></li><li> 측정 메뉴 (보충 그림 6)의 정의를 활성화 감지기 기능을 선택합니다. <ol><li> 측정 영역에서 표준을 선택하여 정적 측정 방식을 선택한다. 최종 조건 영역에서 필드 측정 시간 동안 적절한 시간 단위를 선택한다. </li><li> 선택 감지기와 시준 거리 영역에서, (파장 (선택기 필드), 검출 거리 (감지기 거리 필드), 데이터 수집 모드 (TOF 필드), 목표 파장 해결을 위해 적절한 값을 선택하여 DLambda를 실험 설정 및 작동 모드를 선택 λ / 필드), 측정 시간 (시간 필드)의 렌즈 구성 (렌즈 영역) 및 시준 거리 (시준 거리 필드). </li><li> 하나의 구성이 완전히 해결하고 보라에 저장하기 위해 정의 된 후 새로 만들기 버튼을 클릭합니다WER 테이블. 다음 구성을 정의하고 완료 구성의 전체 세트 (보충 그림 6)까지 비슷한 방법으로 보관하십시오. 실험 설정 및 작동 모드의 조정이 완료되면 저장 또는 측정 메뉴의 정의 닫기를 누르십시오. </li><li> 프로그램 (보충도 7)에 의해 생성 된 메뉴의 하단에 도시 된 세 개의 루프 (조건 정렬)에 의한 측정의 목록을 정렬. 해당 라인을 표시하고 빨간색으로 표시된 &quot;X&quot;버튼을 클릭하여 원하는되지 않은 측정을 제거합니다. 항상 화면에 남아있는 활성 kws2 정의 메뉴에서 적색으로 표시된 중앙 필드에 정의 된 총 측정 시간을 검사함으로써 원하는 각 측정에 대한 측정 시간을 조정한다. </li><li> 저장과 메뉴를 떠나거나 닫고 kws2 정의 메뉴 (보충 그림 5)로 돌아갑니다. kws2 정의를 닫습니다메뉴와 메인 메뉴 (보충 그림 3)으로 돌아갑니다. </li></ol></li></ol></li><li> 측정 제어 메뉴 (보충 그림 8)을 활성화하기 위해 KWS2 측정 소프트웨어 (보충 그림 3)의 메인 메뉴에서 제어 기능을 선택합니다. <ol><li> 악기 과학자에 의해 전달되는 사용자 이름과 비밀번호로 로그인하고 업로드 측정 프로그램의 명령을 실행할 스크립트를 생성하는 세션을 잠급니다. 업로드 된 측정 프로그램을 확인하기 위해 루프 정의를 선택합니다. </li><li> 시작 버튼을 눌러 샘플 위치 도어의 실제 상태와 빔 셔터에 대한 프로그램에 의해 생성 된 질문에 답합니다. 측정 프로그램이 시작됩니다. 진행중인 측정 시각화 (모터의 위치 및 기기 구성 요소의 상태를 가능하게하기 위해 현재 값을 선택 레이트를 계산하고, evolutio시간 적분 강도 N). 주 : 검출기와 검출기 및 모니터의 카운트 속도의 적분 강도는, 개별적으로 또는 측정치 세트의 전체를 도시하고 측정 프로그램을 변경하기 위해 사용될 수있다. </li></ol></li><li> 측정이 정의 된 측정 프로그램에 따라 수행 및 완료 할 수 있습니다. 참고 : 측정 적분 강도가 최대 수집 할 때 (계속하거나 파일을 저장하지 않고 전류 측정을 중지 또는 전체 프로그램을 중지) 원하는 옵션을 중지 기능을 활성화하고 선택에 의해 중단 또는 중지 할 수 있습니다 특정 시점 충분한 고려 또는 오류는 측정 시퀀스에서 확인 된 경우. <ol><li> 루프 정의 옵션에서 인쇄 버튼을 클릭하여 측정 세션의 로그 북을 생성 정의 된 측정 프로그램이 중지되었습니다 (보충 그림 8) 또는 완leted. </li></ol></li><li> KWSlive_MainWindow 인터페이스 (보충 그림 9)을 활성화하기 위해 KWS2 측정 소프트웨어 (보충 그림 3)의 메인 메뉴에서 라이브 디스플레이를 선택합니다. <ol><li> 유형 화면에서 각각 주 또는 보조 (고해상도) 검출기로 수집 된 데이터를 시각화하기 위해 GEDET 또는 PSD 중 하나를 선택합니다. 삼차원 (표면)을 선택하여 표시 모드에서 시각화 모드 2 차원 (형상) 혹은 일차원 (레이디 평균) 모드를 선택한다. Q 대 N 강도 (정정되지 않은)와 같은 데이터의 프리젠 테이션을 가능하게하기 위해 플롯 옵션 (선형 또는 대수 눈금)과 방사형 평균 옵션 메뉴 분야의 파라미터 값 (파장 검출 거리 L D)를 입력한다. </li><li> (주 또는 보조 검출기 중 하나)와 TOF 모드에서 수집 된 데이터를 시각화하기 위하여 TOF 원하는 채널을 선택한다. </li></ol></li></ol> 5. 데이터 분석 <ol><li> KWS -2- 기기의 데이터 분석 시스템의 단말기 창에 qtiKWS 명령을 입력하여 데이터 처리 소프트웨어를 시작한다. 메인 인터페이스의 오른쪽에있는 새로운 스크립트 옵션을 선택합니다. </li><li> 데이터 분석 기능을 활성화하기 위해 메인 인터페이스 (보충도 10)의 상부 기능 메뉴의 DAN 옵션을 선택한다. 메인 검출기를 사용 KWS-2에 측정 된 데이터에 대해 데이터 분석 모드를 활성화하기 위해 우측 메뉴 옵션에서 KWS -2- 기기를 선택한다. 측정 된 데이터 파일이있는 및 수정 된 데이터 파일이 어디에 저장 될 폴더를 정의합니다. </li><li> 도구 옵션을 선택하고 오른쪽 메뉴 (보충 그림 11)의 헤더 (들) 기능을 활성화하고 처리 할 파일이 들어있는 정보 테이블을 생성합니다. 녹색 화살표의 왼쪽 설정을 클릭하여 테이블 이름을 정의헤더 (들) 필드에. 헤더 (들) 필드에 녹색 화살표의 오른쪽 설정을 클릭하고 측정 파일을 선택하여 측정 파일을로드합니다. 주 : 각 측정 파일에 대한 완전한 정보를 포함하는 정보 테이블은 프로젝트의 아래 부분에있는 탐색기와 같은 메뉴에 저장됩니다. 프로젝트에서 나중에 생성 될 모든 결과가 저장됩니다. </li><li> 우측 메뉴 (보충도 12)에서 마스크 기능을 활성화하고 데이터 처리에 대한 고려되는 검출기의 영역을 정의하는 활동 마스크를 생성한다. 등방성 산란 패턴의 분석의 경우에는 마스크 직사각형의 왼쪽 및 오른쪽 모서리를 정의하는 에지의 값 및 빔 스톱 필드를 입력한다. </li><li> 오른쪽 메뉴 (보충 그림 13)에서 감도 기능을 활성화하고 표시 녹색 Fi를에 입력하여 특정 구성에 대한 검출기의 감도를 생성표준 시료 (플렉시 유리), 빈 빔 (EB), 및 차단 빔 (B4C)의 측정을 위해 실행 번호를 필드들. <ol><li> 옆에있는 표준 시료의 전송을 계산하는 노란색 필드 (전송)에 녹색 화살표의 집합을 클릭합니다. 생성 뉴 같이 계산을 선택하여 감도 매트릭스를 이름, 하위 메뉴에 해당하는 곡선 함수를 이용하여 생성 된 행렬을 시각화. 다른 구성의 경우이 절차를 반복합니다. </li></ol></li><li> 우측 메뉴 (보충도 14)의 데이터 처리 기능을 활성화하고, 보정 조정, 데이터의 평균 반경을 수행하기 위해, 보정 및 교정 테이블 스크립트 테이블을 생성한다. <ol><li> 우측 메뉴 (적색 화살표)의 상단에 수평 슬라이더를 이용하여 실험에 사용되는 조건의 수를 정의한다. 각각의 실험 조건을 입력하여 노란색 연필로 표시 필드를 채우기빈 셀에 대한 번호 (EC), 차단 빔 (B4C), 표준 실행 샘플을-플렉시 글라스 (ABS. 칼. FS) 표준에 대한 표준 보정 (ABS. 칼. EB) 빈 빔 및 차단 빔 보정 (ABS. 칼. B4C). </li><li> 강한 앞으로이 센터 필드에서 산란과 측정의 실행 번호를 입력합니다. 상기 EB 필드에서 빈 빔의 실행 번호를 입력하고 옆의 TR (EC - 투 - EB) 기능의 확인란을 선택하여 샘플의 전송의 계산에 해당하는 실험 조건을 선택합니다. </li><li> 정의 파일의 데이터 처리에 필요한 정보를로드하고, 빈 셀의 전송을 계산하기 위해 옵션의 수직 시리즈 (보충도 14)에 녹색 화살표 회전의 세트에 의해 표시된 각각의 버튼을 클릭한다. 열 이름을 정의하기 위해 각 노란색 기둥의 머리를 클릭합니다. </li><li> 생성 및 b 할 데이터 파일의 테이블 이름을 지정하기 위해 새로 만들기 버튼을 클릭합니다전자 처리. 처리 할 데이터 파일을로드하기 위해 추가 버튼을 클릭합니다. 각 샘플의 전송을 계산하기 위해 스크립트 표 도구 영역에서 녹색 화살표를 회전 세트로 표시된 TR 버튼을 클릭합니다. 생성 된 테이블 (보충 그림 14)에서 결과를 확인합니다. </li><li> 현재 qtiKWS 세션 (프로젝트)의 테이블 또는 행렬 모든 결과를 저장하기 위해 인터페이스 (보충 그림 14)의 오른쪽 아래에있는 프로젝트를 선택합니다. 두 차원 데이터의 수정 및 교정을 수행하기 위해 I [X, Y] 버튼을 클릭합니다. 보정, 보정, 데이터의 평균 반경을 수행하기 위해, I (Q) 버튼을 클릭한다. 그래프 (보충 그림 15) 옵션에서 그래픽 기능을 사용하여 결과를 플롯. 참고 : 모든 결과는 단계 5.2에 정의 된 외부 폴더에 저장됩니다 외부 파일, 일 같이 생성됩니다인터페이스의 전자 오른쪽 아래는 파일 대신 프로젝트의 선택된다. </li></ol></li><li> 오른쪽 메뉴 (보충 그림 11)에서 도구를 선택하고 TOF 활성화 |마다에 대응하는 하나의 파일에 TOF 작동 모드의 주요 검출기로 수집 된 데이터를 분할하기 위해 RT 옵션 (보충 그림 16) 채널. <ol><li> TOF :: 계산 매개 변수 기능 및로드 하나의 파일은 TOF 조건에 대한 정보를 추출 할을 클릭합니다. TOF 클릭 | RT :: 번호 : 읽기 함수 VS 합계의 좌측에 도시 된 바와 같은 합-TOF 파일 테이블을 생성하기 위해, 실시간 또는 TOF 모드에서 측정 관심 파일을로드 작업 인터페이스를 제공합니다. 상부 기능 메뉴의 그래프 함수 아래 그래픽 옵션을 사용하여 합-TOF 파일 때때로 채널 (보충도 16)의 함수로써의 적분 강도를 플롯. </li><li> 처리 페이지를 정의TOF 기능 분야 arameters. TOF 클릭 | RT : 모든 선택된 단계를 :: 정의 된 타임 슬롯들 각각에 대응하는 하나의 파일로 분리 될 데이터 파일을로드하기 위해 버튼을 진행. 주 : 모든 시간 슬롯에서 측정 된 데이터를 포함하는 파일을 생성하여 단계 5.2에 정의 된 파일 위치에 저장하고, 타임 슬롯의 수에 따라 원래 TOF 파일의 이름을 수신한다. </li><li> 를 Δλ에 대응하여, 개선 된 해상도로 측정 데이터를 분석하기 위해, 단계 5.6에서와 같이 진행은 초퍼를 사용하는 목적 λ. </li></ol></li><li> 보조 고해상도 검출기를 사용 KWS-2로 측정 된 데이터에 대해 데이터 분석 모드를 활성화하기 위해 메인 인터페이스 (보충도 17)의 우측 메뉴 옵션에서 KWS2-HRD 기기를 선택한다. 마스크 오른쪽 메뉴 기능 (보충 그림 18A) 및 generat라는 활성화검출기의 활성 영역을 정의하는 마스크를 활성 전자. <ol><li> 메인 인터페이스 (보충 그림 18B)의 상부 기능 메뉴에서 DANP 옵션을 선택합니다. 오른쪽 메뉴에서 ASCII.2D 옵션을 선택합니다. 데이터 분석을 위해 고려 될 것이다 검출기에 특정 섹터를 정의하기 위해 2 차원 마스킹 기능 활성화. </li><li> 필드 센터에서 빔 스톱 센터를 소개합니다. 특수 마스크의 외부 영역을 무시하는 마스크 매트릭스와 마스크 :: 조건에서 0 값을 선택합니다. 각 분야를 선택하고 섹터 필드의 오른쪽에있는 색깔의 버튼을 클릭합니다. 단계 5.5 및 5.6에서와 같이 높은 해상도 검출기로 측정 데이터를 진행. </li></ol></li><li> qtiKWS 프로젝트 (상위 메뉴의 파일 옵션에서 기능을 저장)을 저장합니다. </li></ol>

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The authors have nothing to disclose.

소프트 물질과 생물 물리학 적 시스템은 일반적으로 나노 미터에서 마이크로 미터까지 다양한 길이 규모에 걸쳐 구조의 상관 관계 및 상호 미세 형태 학적 수준을 특징으로한다. 형성 및 이러한 시스템의 형태 및 미세 기능 및 거시적 특성과의 관계의 발전의 메커니즘을 이해하기 위해서는, 전체 길이 스케일상에서 관련 환경 조건 (예, 온도, 압력, pH를 따라 그 미세 구조를 조사하는 것이 중요 습도 등). 일반적으로 작은 각도 중성자 (SANS) 또는 싱크로트론 X 선 (SAXS)와 기술을 산란는 연구에 참여하고 있습니다. 싱크로트론 X 선 대 중성자의 강도 단점은 그러나 쓸모있는 해상도의 악화로 연결 비교적 큰 Δλ / λ의 사용에 의해 보상된다. 그럼에도 불구하고, SANS의 제어 방식에 의해 제공되는 가능성으로 인해 독특한 장점을 제공한다특히 수소 동위 원소 사이의 AST 변화. 따라서, SANS는 특별히 독특한 구조와 형태 정보를 제공하는 부드러운 물질과 생물 리 학적 시스템의 연구에 사용되는 실험 방법이다. 목적으로 저 Q 해상도를 가능하게하는 SANS의 회절 계 핀홀 원리 (그림 2A)에 전세계 21 일, 대부분. 실제로, 모든 하이 플럭스 SANS의 회절 계는 1 × 8 N cm -2 초 -1 정도의 유사한 최대 플럭스가 있습니다. 이완 파장 해상도에 기초하여, KWS-2는 거의 자속이 4 배가되었다. 최근, 매우 전문 SANS의 회절 계는 매우 작은 산란에 같은 조사에 대해 같은 응용 프로그램의 특정 범위에 최적화 된 특성으로 봉사 할 운영되었다 23, 22 벡터. 정상 상태의 원자로 24 spallatio의 전문 TOF-SANS의 회절 계의 가장 최근의 수수료와 함께N 소스는 25, 26, 주어진 실험 장치 및 실험 해상도의 선택에 대한 증가 된 유연성과 최적화의 대규모-증가 동적 Q 범위가 제공됩니다. KWS-2 SANS 회절를 들어, 다양성과 부드러운 물질과 생물 물리학 분야에서 매우 구체적인 구조 연구에 필요한 높은 수준의 성능은 다른 고전 SANS 기기에 사용할 수 있습니다. 전술 한 프로토콜에 의해 지원되는 최적화, 유연성, 복잡한 연구 설계 및 수행의 자발성, 최적화 된 실험 변수 (예를 들어, 강도, 길이 스케일의 공간 해상도, 시간 해상도) 및 복소 샘플의 결합을 통해 달성된다 환경. 도 8-15에 제시된 결과에 의해 소개 열거 지원되는 다수의 작동 모드를 사용하여 KWS-2는 간단하고 실용적인 방법 고전 SANS 회절 장치의 성능을 향상이러한 상품의 기존의 한계를 넘어 정상 중성자 원 (원자로)에서. 이 프로토콜은 일반 사용자 정의만을 주변 열역학적 조건 (온도, 압력, 습도)에서 정적 조건에서 샘플의 조사 (구조의 형성없이 동력학 또는 관련된 간단한 실험 프로그램을 수행하는 수행해야하는 절차를 제시 변환, 더 전단하거나 흐름). 여러 온도 제어 홀더 또는 압력 셀 레오, 습도 세포와 같은 특정 시료 환경 (표 1 및 보충도 19)을 사용할 수 있으며 최적 설치된 악기 팀 전용 지원을 조정할 수있다. 이 프로토콜은 이러한 장비의 설정 및 제어에 대한 지침을 제공하지 않습니다. 정의 및 외부 컨트롤러의 활성화는 다른,보다 복잡한 프로토콜의 사용을 요구한다. 이 프로토콜은 제시좁은 직사각형 형태 (그림 3)의 석영 샘플 셀 작업의 경우. 그러나, 셀 형상 및 유형 (보충도 19)의 넓은 범위는 실험을 증가 유연성 및 효율성을 제공하기 위해 사용자에게 제공된다. 그러한 세포를 사용하는 경우, 본 프로토콜은 단계 4.2.2에서 설명 된 파라미터의 조정에 따라야된다. 측정 제어 소프트웨어는 사용자 기기의 동작 기술적 과학적 목표 및 최적화를 추구 향상된 유연성을 제공하기 위해 개발되었다. 모든 조정 및 특수 기능 및 장비의 구성 요소의 구성은 악기 팀에 의해 수행됩니다. 악기의 구성, 정의 및 활용의 과학 사용자의 참여는 간단 구체적으로 실험 세션의 과학적 문제와 관련되어 이러한 측면에만 제한됩니다. 공동nfiguration 파일은 같은 빔의 샘플 위치 (좌표 X, 샘플 무대에 y를, Φ 및 ω, 회전 테이블, 또는 크래들 빔 특수 홀더의 위치 등 모든 특수 실험 문제를 커버하기 위해 미리 정의되어 있습니다 보충도 5) 서로 다른 파장에 대한 검출 및 빔 정지 위치의 조정, 다른 파장의 검출 거리와 목표 해상도 초퍼 파라미터의 조정 (주파수 및 개방 창) 등 또한, 현재 프로토콜 실시간 모드가 KWS-2에 사용할 수있는 방법을 설명하지 않습니다. 더 복잡한 프로토콜의 사용은 또한 시간 - 분해 SANS 실험을 수행하기 위해 요구된다. 더욱이,이 프로토콜은 데이터가 측정 기기 및 참조 상이한 산란 기여 보정 샘플의 differenti을 얻기 위해 교정 할 수있는 방법을 제시알 산란 단면적, dΣ / dΩ는 cm -1로 표현. 이 수량은 샘플에 대한 전체 구조 및 형태 학적 정보를 포함하고 조사 시스템의 특성 구조의 상관 관계 및 상호 크기 레벨이 표시되는 동안 폭 넓은 길이 규모에 해당하는 넓은 Q 범위에서 측정한다. 산란 단면적 dΣ / dΩ 따라서 각도 Θ로 정적 산란 실험에서 측정 된 강도에 관한 것으로, I S는 시료의 구조적 특성에 대한 온도 (Θ)를 =. 관심의 시스템 dΣ / dΩ의 평가를 위해, 시스템의 측정 이외에 추가적인 측정이 외부 산란의 경우 (즉, 환경 시료 셀, 용매 또는 완충액의 데이터를 보정하기 위해 필요한 용질 시스템 등)을 절대 단위로 보정 데이터를 보정 <sup<html> &gt; 8. 외부 배경 (샘플 셀 또는 용기), 기준 샘플 (용매 또는 완충 용액), (절대 단위로 보정 된 결과의 정확한 배경 차감 및 교정을 위해 필요한) 샘플 투과 검출기의 전자 배경 검출기 및 상기 정규화 된 표준 시료 감도 (면적 감지기 고유 검출기 효율의 불균일)도 측정한다. KWS-2, 플렉시 유리 (PMMA)를 표준 시료로 사용됩니다. 이것은 소위 보조 표준 주기적 바나듐하는 차 표준 샘플에 대해 보정됩니다. 바나듐은 매우 약한 산란 강도를 제공하며, 해당 통계를 수집하기위한 매우 긴 측정 시간을 필요로; 따라서, SANS 목적 비실용적이다. 다음과 같이 관심 I (S)의 샘플과 표준 샘플 I 세인트 수집 강도는 표현 될 수있다 : t &quot;&gt; <img alt="식 (1)" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq1.jpg" /> [1] <img alt="식 (1)" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq2.jpg" /> [2] I 0 (시준 시스템에 의해 전달되는) 수신 강도를 나타내고, t는, A가 상기 빔에 노출되는 면적이 두께되며, T는 송신이고, Δ의 ψ는 검출 셀은 본되는 입체각이다 샘플 위치. 샘플 및 표준 둘은 입사 빔에 대해 동일한 조건으로 측정 한 경우 (즉, L C, A C 및 S, 및 λ 및 Δ λ / λ), I 0과는 동일하고 입체각은 (검출 셀의 면적을 나타내는 D)와 D / L의 D로 표현. 두 관계를 분할함으로써, 산란 크로스 섹션에 ì샘플에서 얻어진다 : <img alt="식 (1)" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq3.jpg" /> [삼] 는 I 성이 평균으로 표현된다 (간섭 성 산란 시스템과 표준 평평한 산란 패턴을 제공한다). 는 I S 빈 셀 I ECell의 기여 및 폐쇄 빔 I B에 대한 검출기의 배경에 대해, 셀 (용기)의 샘플의 측정 된 강도를 보정 한 후에 얻어진다. 산란 표준 샘플의 물리적 파라미터가 세인트 T (ST dΣ / dΩ) 성, t 요인은 중성자 파장 λ에 따라 일반적으로 표준 샘플의 캘리브레이션으로부터 공지되어있다. 따라서,이 데이터 감소 소프트웨어 (4)에 도표화되어있다. 식의 매개 변수 및 수량. 교정 procedur 공지되어 세ES 및 실험 장치 (t에서 S, L의 D)의 정의는 이른바 보정 계수 (k)를 형성한다. 식에 나타나는 강도 및 샘플 전송 T의 S. 3 측정해야합니다. 데이터 분석 프로그램 qtiKWS는 실험 데이터의 보정, 캘리브레이션 및 방사형 평균화하고 유연하고 다양한 작동 모드에서 조사한 샘플 dΣ / dΩ을 달성 할 수있다. qtiKWS 소프트웨어로 생성 된 최종 결과는 네 개의 열이있는 테이블 형식으로 표시하고 있습니다 : Q, 내가, 내가 dΣ / dΩ 및 Δσ을 나타냅니다 Δ I, Δσ는 Q 해상도 5입니다. KWS-2 실용적인 관점에서, 결합 및 SANS USANS 조사 샘플 기하학 및 열역학적 조건을 일정하게 유지하는 이점과 함께, 수행 될 수있다. 멀티 포트 보여 큰 모폴로지도 12에 나타낸 바와 같이 크기를 마이크로 미터에서 나노 미터 폭의 길이 규모에 걸쳐 이플 구조 수준은 직접적인 방식으로 조사 할 수있다. 종래 핀홀 모드에서 측정 된 산란 곡선에서 관찰되는 소규모 구조적 한계 R에 C 또한, 렌즈 및 고해상도 검출기 폴리 의해 형성된 원통형 코어 쉘형 미셀 대규모 구조적 한계 L의 C를 활성화하여 - (헥 실렌 옥 시드 - 코 - 에틸렌 옥사이드) D 2 O 14 PHO10k-PEO10k 디 블록 공중 합체 (완전히 양성자 화)의 확장 Q - 범위의 작동 모드에서 매우 낮은 Q 값을 관찰 할 수있다. 코어 - 쉘 원통형 폼팩터 9,14과 실험 결과의 피팅에 의해 계시 된 원통형 미셀은 약 300 Å의 총 두께가 약 7000 Å의 길이를 특징으로한다. 따라서, 열 응답 젤 또는 형성과 결정의 성장과 같은 특정 민감한 영향선 또는 부분적으로 결정질 모폴로지는 모호 둘 이상의 상이한 악기 샘플 기하 구조를 포함하는 고전 접근 달리 KWS-2로 탐색 할 수있다. 그림 11에 제시된 바와 같이, 시스템을 상호 연계 및 추가 관리 및 안전 측면을 포함 할 복잡한 monochromatization 시스템의 설치에 시간과 노력을 지출하지 않고, 매우 유연한 방식으로 적응 해상도 공부하실 수 있습니다 구조를 주문했다. 또한, 헬기 및 TOF 데이터 수집 모드, 단 분산 부드러운없이 시스템 또는 낮은 크기의 분산과 단지를 포함하여 여전히 높은 강도 5에서 매우 정확하게 특징으로 할 수있다. 을 유지하면서 고도의 희석으로 인해 시스템 또는 불리한 반면 조건의 사용 약한 산란에 의해 발생하는 장애물이 샘플의 더 큰 빔 크기에 따라 더 높은 농도를 사용함으로써 극복 될 수있다해결. 도 13a는 R 반경의 폴리스티렌 입자의 산란 패턴을보고 = 150 Å, 렌즈 10 X mm는 10 내지 mm, 종래 핀홀 모드에서 사용되는 전형적인 크기 범위의 차 빔 크기를 사용하여 고휘도 모드에서 측정 및 30mm X 30mm. 또한 지름 (렌즈 전체 크기)에서 원형 빔 50mm로 측정의 결과가 도시된다. 병행하여, 종래의 핀홀 모드에서 획득 된 정규화 된 결과가 제시된다. 일정한 빔 크기를 유지하면서, λ = 7 (a)와 종래의 핀홀 모드 (도 2B)과 동일한 입구 개구의 크기는 C의 중성자 26 렌즈를 사용하여 약 12 배의 샘플 강도의 이득이 얻어진다 (해상도 )도 13B-C에 나타낸 바와 같이, 검출기에. 27 렌즈계 주위 온도에서 약 32 %의 투과도를 갖는다. 50 K의 온도까지 냉각 렌즈 송신 증가 때문에렌즈 재료 포논에 산란의 억제. 26 포물면 렌즈 시스템은 10mm × 10 mm의 차 빔의 크기에 빔이 렌즈의 전체 볼륨을 통과 할 때 50mm의 원형 빔 크기에 대해 65 %의 투과도를 갖고, 약 92 %의 렌즈 재료의 경우에만 매우 양은 빔 유지. 렌즈와 고휘도 모드는 일반적으로 큰 검출 거리에서 발생한 약한 콘트라스트 상태의 경우에 특히 문제가되는 약한 산란의 경우에 이득을 제공한다. 샘플 시간의 짧은 기간 동안 만 안정되면 다른 15 입증 된 바와 같이 추가로,이 모드의 사용은 명확한 이점을 나타낸다. 한편, 생물학적 시스템의 경우, 작은 샘플 볼륨 실험 일반적 가능하다. 몇 나노 미터 크기의 생리적 조건에 작은 생물 분자는 DOMI보다 약한 산란 신호를 제공버퍼 솔루션에서 NANT 산란. 이러한 신호는 짧은 시준을 사용하여 L의 C = 2m 또는 4m 짧은 검출 거리를 L에 D = 1 길이 핀홀 모드 저해상도 설정에서 악기의 고강도 혜택은 KWS-2로 측정 할 수있다 m 2, m, 4 m. 상기 버퍼로부터 산란 신호의 보정이 적용된 후의으로도 14는, 중수 소화 헥사 플루오로 이소프로판올 dHFIP에서 산란 베타 아밀로이드 단백질의 패턴 (Aβ 1-42 M W = 4.5 kDa의) 모노머를 나타낸다. 데이터 모델에 맞는 16 약 16 ± 1의 단량체 크기를 전달했다. 측정이 단락 검출 거리에서 수행 하였다하더라도, 각 실험 조건에 대한 몇 시간 (검출 거리 L에 D 및 샘플 타입)의 긴 측정 시간이 포함되었다. 카운트 속도에 대한 한계를 보이고있다 오래 검출기는 시준 짧은 거리의 사용을 방해기기에서의 최대 플럭스 따라서 사용 L C. 전체 중성자 플럭스의 사용을 가능하게하는 새로운 검출 시스템위원회 같은 약한 강도를보다 짧은 시간에서 미래에 개선 된 통계에 의해 측정 될 것이다. 마지막으로, 자극 성 효과는 KWS-2의 특별한 보조 기기를 사용하여 유연하고 용이하게 연구 할 수있다. 일례 D 2 O 버퍼에 다른 압력에서 수집 버퍼로부터 리소자임 단백질의 SANS 패턴을 나타내고도 15에보고한다. 특별한주의 PSI 스위스 수행 설계에 따라 자체적으로 제조 된 새로운 압력 전지의 성능 시험에서 사용 된 리소자임 분자로부터 백그라운드 전방 산란 조사로 지불되고있다. 결과 Kohlbrecher 등에 의해 수득 된 것과 유사했다. 유사한 연구에 지어진 원래의 압력 셀 모델을 테스트도 17, 18. 5,000 bar의 압력에 도달 한 이후 KWS-2와, 상기 데이터가 획득되었다. PSI, 스위스 (18)의 연구에서 관찰 단백질에서 전방 산란 강도의 진화는, 선형 동작을 다음과 같습니다.

소프트 및 생물학적 물질은 더 크고 복잡한 집계에 자기 조직과 초 단위의 자기 조립 (self-assembly) 등의 기능을 특징으로 형태학의 풍부한 다양성을 보여줍니다. 또한 자유도 많은 수의 공동 상호 작용을 보여준다; 구성 단위 및 외부 필드에 따라서 높은 감도와 약한 상호 작용; 및 나노 미터에서 밀리미터와 나노초에서 일 넓은 범위를 확장 할 수 시공간 상관 관계. 때문에 관련 길이 -와 시간 규모의 넓은 범위의 이러한 재료의 특성의 실험적 특성은 매우 도전이다. 중성자 산란 기술은 구조 역학과 같은 복잡한 시스템의 열역학적 특성의 연구에 중요한 역할을한다. 고유 프로브 중성자는 1, 2 H H (중수소 D) 수소 동위 원소 간의 상호 작용의 다른 장점을 제공한다. 대형 다를수소와 중수소 사이의 간섭 산란 길이 밀도 줬어 명암 변화 및 콘트라스트 매칭 방법의 기초를 나타낸다. 연성 물질과 생물학적 시스템의 대부분은 탄화수소의 수소 / 중수소 구성 바와 같이 (H / D)의 교체는 넓은 범위에 걸쳐 화합물의 간섭 성 산란 길이 밀도를 변화 할 수있는 가능성을 제공한다. 이 기술로, 복잡한 시스템에서 선택한 구성 요소는 동위 원소 교환에 의해 표시 될 수있다. 복소 부드러운 물질 또는 생물 물리학 적 형태 내에서 산란 길이 밀도 및 다른 성분 선택된 요소 또는 영역의 사이의 콘트라스트 제곱 차이에 따라 화학적으로 시스템을 변경하지 않고 산란 실험 보이거나 보이지 않도록 할 수있다. 또한, 중성자는 고도로 관통하고 비파괴 프로브 같이 비임에 배치 된 부가적인 재료의 기여 RELI 될 수있는 특별한 환경에서 샘플을 연구에 사용될 수있다훌륭하게 측정 및 보정. 탄성 산란 실험 샘플의 구조 및 형태에 대한 정보를 제공한다. 산란 강도는 운동량 전달의 Q, Q = 4π / λ 죄의 함수로서 상호 공간에서 측정 중성자의 파장 Θ - - λ와 Θ / 2, 산란 각도; 이는 역 푸리에 변환을 통해 실제 공간으로 변환됩니다. 따라서, 큰 Q 값을 고전 중성자 회절 (ND)에 의해 조사 간 원자와 상관 짧은 길이 스케일에 관한 것이다. 작은 Q 값에 큰 길이 스케일는 소각 중성자 산란 (SANS)로 탐색 할 수있다. 일반적으로 단일 또는 용액에서 합성 또는 천연 고분자를 조립은, 용융, 영화, 또는 대량 샘플은 고전 핀 홀 SANS의 응용 프로그램과 RI를 통해, 나노 및 마이크로 미터 크기에서 넓은 길이 규모에 걸쳐 특징기술 (포커싱 또는 단결정 회절 기준) ltra-SANS. 그러나, 완전한 구조적 특성을 달성하기위한 다른 방법 또는 기능의 조합으로 인해 이러한 샘플의 가능한 양의 긴 시간 척도 위에 샘플 안정성, 특수 열역학적 조건 효과 재현성 실험 데이터의 결합 분석과 같은 문제로 인해 때때로 어렵다 다른 실험적인 형상에서 얻어진. 또한, 구조와 높은 공간이나 시간 분해능을 특징으로 빠른 구조 변화를 다루는 연구는 아주 특별한 실험 설정을 필요로하는, 매우 도전이다. 따라서, 한계가 간단하고 실행 가능한 방법으로 일반적인 구성을 넘어 푸시 할 수 매우 다양한 SANS 장비의 개발은 회의 사용자 커뮤니티의 모든 특별한 요구를위한 유용합니다. J가 운영하는 SANS 회절 KWS-2 (그림 1)2, 가르 힝에있는 하인즈 마이어 - 레이브 니츠 센터 (MLZ)에서 중성자 과학 (JCNS)의 센터 리치, 원래 있던 높은 중성자 플럭스의 혜택 고전 핀홀의 SANS 악기 FRM II 중성자 소스에 의해 전달 (보충 그림 1) 1 전용 가이드 시스템 2-4. 반복 업그레이드 한 후, 기기는 높은 중성자 강도 및 가변 해상도를 제공하는 1 × -1 -4 내지 0.5, Q 넓은 범위의 탐색을 위해 최적화되었다. 특정 샘플 환경과 보조 장치 (표 1)의 가용성과 함께, 악기 정적 측정을 통해 μm의 최대 nm의에서 부드러운 물질과 넓은 길이 규모 이상의 생물 물리학 적 시스템을 공부 장착 할 수 있습니다; 또한 분의 수십 사이의 다양한 시간 규모에 걸쳐 인해 운동 과정에 평형 또는 변환에 따라 구조 및 형태학의 시간이 해결 조사를 수행 할 수 있습니다(밀리 초). 종래의 작업 모드 (도 2A)에서, 7 × -2 -1 0.5 Å 사이의 Q의 범위는 -1 시료 간 거리 검출기 및 / 또는 파장의 변동을 포함 할 수있다. 따라서, 9000 Å까지 10 Å에서 길이 규모의 구조 수준과 상관 효과 (치수가 2π / Q로 간주됩니다) 실제 공간에서 검사 할 수 있습니다. Δλ가 / λ = 20 % 파장 확산을 제공하는 4.5 Å 20 Å, 기계 단색을 사용 (속도 선택) 사이의 파장의 선택, 시준 조건의 변화 (시준 길이 (L)의 C와 조리개 개방하는 C - 빔 내의 마지막 중성자 가이드 세그먼트 및 S 다음 입구 개구 - 단지 샘플 앞의 샘플 개구) 및 검출 거리 L에 D의 컴퓨터 제어를 통해 자동으로 수행된다. Q의 m 및 헤르츠 범위에서 높은 계산 속도로 고속 검출 장비의 성능을 강화하는 것을 목표로, 최근에 수행 하였다. 이 과정에서, 장비는 추가 기능을 탑재 하였다. 가변 슬릿 개구 (보충도 2) 비행 시간 (TOF) 데이터 수집 모드와 더블 디스크 초퍼 (5)이있다. 초퍼가 10 Hz에서 100 Hz의 사이에 가변 주파수 f 초퍼에 0 °의 각도 사이의 두 초퍼 창 각 개구에서 작동 될 수 ≤ Δφ 서로에 대해 두 개의 디스크의 위치를 변경함으로써 90 ° ≤. 파장 해상도 Δλ / λ의 개선 DECR 의해 승 중성자 가이드 τ의 개방 시간을 단축함으로써 달성된다Δφ 완화 및 / 또는 F 헬기를 증가시킨다. 검출기에 기록 얻어진 펄스 폭 w는 τ 일치하고 목표 Δλ / λ 특징 시간 채널 적절한 수로 분할된다. 50mm (도 1)의 직경 마그네슘 형석 MgF2와 파라볼 릭 렌즈 (6)로 이루어지는 포커싱 요소가있다. 26 MgF2와 렌즈는 서로 다른 파장 λ의 = 7-20 Å에 초점을 맞추고 조건을 달성하기 위해 빔 독립적으로 이동할 수 있습니다 세 가지 패키지 (4 + 6 + 16 렌즈)로 그룹화됩니다. 렌즈 재료의 포논의 산란을 감소시켜 전송을 증가시키기 위해, 렌즈는 특별한 냉각 장치를 이용하여 70 K로 유지된다. 1 mm의 위치 해상도와 0.45 mm의 픽셀 크기를 갖는 이차 고해상도 위치 민감한 섬광 검출기가있다. 검출기일반적 = 고정 된 거리 L에 D에 진공 탱크의 상부에 탑에서 17m 배치되어 수직 (도 1) 또는 빔으로부터 이동할 수있다. 렌즈를 이용하여 고해상도의 조사 (낮은 Q)을 4,7- 수행 될 때 보조 검출기 빔으로 이동하면서 주 검출기는, 20m의 탱크의 끝 위치에 주차된다. L의 C에 작은 입구 개구 = 20m 일 것이다 동안 차 검출기는 다른 초점으로,이 경우, 렌즈 시스템의 하나의 초점에 배치된다. 거기에 144 3 그 튜브의 배열로 구성되어 새로운 메인 검출 시스템 (λ = 5에 대한 85 %의 튜브 당 전체 효율)이며, 이는 0.9 m (2) (도 1)에 대한 활성 검출 영역 당량을 정의한다. 3 그는 튜브 프레임의 배면에 밀폐 케이스에 장착 혁신적인 급속 판독 전자 향상특성을-판독과 배경 소음을 줄일 수 있습니다. 이전 섬광 검출기 (6 리튬 신틸 레이터와 8 × 8 광전자 배증 관의 배열도 1)를 대체 새로운 시스템은 25 나노초의 유효 데드 타임 상수와 10 %의 데드에서 5 MHz의 한 높은 전체 카운트 속도 특징 평면 프로필에 대한 시간. 이러한 기능은 이벤트 후 데드 타임을 경험 시스템에 비해 장점이있는 시스템이 병렬로 작동 독립 채널이 포함되어 있다는 사실에 기인한다. 훨씬 높은 카운트 속도는 측정 시간을 단축하고, 따라서 동일한 시간에 수행 될 수 실험의 수를 증가시킨다. 이러한 모든 기술 혁신에 의해, 기기는 선택에 직접 사용자 친화적 인 방식으로 사용될 수있는 여러 작동 모드 (표 2)를 제공함으로써 구조 연구의 넓은 범위를 해결할 수있는 매우 다양한 도구가되었다. 고강도 모드 (동일한 해상도 종래 핀홀 모드에 비해 열두 배 강도 이득도 2b)는 샘플 크기를 증가 시켜서 렌즈를 실현할 수있다. 헬기와 TOF 데이터 수집과 가변 해상도 모드에서 다른 Q 범위 내에서 산란 기능의 개선 된 특성은 2 % 20 % 5 사이의 파장 해상도 Δ λ / λ을 변화 할 수있는 가능성으로 사용하도록 설정되어 있습니다. 확장 Q의 - 범위 모드 (도 2C)를 사용하여 렌즈와 보조 고해상도 검출기 1 × 10-4 -1, 달성 될 수있는 핀홀 모드에있는 조합 허가만큼 낮은 Q의 m의 미크론의 범위로 나노 미터에서 연속 길이 규모 이상 크기의 탐사. Δ의 λ를 축소하기위한 헬기의 사용은 / λ는 어 중력과 색채 효과를 방지하여 정확한 빔 특성을 제공합니다렌즈를 사용하여 실내. 실시간 모드에서, 높은 강도와 ​​샘플의 환경에 의한 데이터 수집의 외부 트리거를 이용하여, 구조적 변화는 50 밀리 초에 이르기까지의 시간 해상도가 해결 될 수있다. 초퍼 내려 Δ λ / λ = 5 %로 파장 해상도를 개선함으로써, 2 밀리 초만큼 좋은 시간 해상도를 실현할 수있다. 여기서는 상세하게는 서로 다른 작동 모드에서 어떻게 조사 샘플의 구조적 정보 데이터 감소를 통해 수집 된 데이터로부터 얻을 수있다 KWS-2를 실시하는 방법에 대한 일반적인 실험 프로토콜을 제시한다. 이 예제에서는, 크기 및 순서 동안에 KWS-2 유연하고 효율적으로 넓은 범위에서 연구 될 수 있는지 보여주기 위해 표준 입자 용액의 여러 크기 및 하나 고농도 고분자 미셀 용액을 특성화 SANS를 사용 한 실험 세션. diffe와 폴리스티렌 구형 입자임대 크기 (R = 150, 350, 500, 1,000, 4,000 Å의 반경)와 σ (R)의 크기 분산 <img alt="식 (5)" src="/files/ftp_upload/54639/54639eq5.jpg" /> 이 8 % 수용액을 1 %의 부피비로 (90 % D 2 O 10 % H 2 O의 혼합물)에 분산된다. 12 %의 농도로 D 2 O의 C 28 H 57 -PEO5 디 블록 공중 합체에 의해 형성된 미셀은 정렬 된 구조를 나타낸다.

<table><tbody><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td></td></tr><tr><td>heavy water D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O/H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3030A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3070A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3100A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanospher Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3200A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>3000 Series Nanosphere Size Standards (polystyrene)</td><td>Thermo Scientific</td><td>3800A</td><td>90% D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O and 10% H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>diblock copolymer C&lt;sub&gt;28&lt;/sub&gt;H&lt;sub&gt;57&lt;/sub&gt;-PEO5k</td><td>synthesized in house</td><td></td><td>in D&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O</td></tr><tr><td>Quartz Cells 110-QX</td><td>Hellma analytics</td><td>110-1-46</td><td></td></tr><tr><td>Aluminum cuvette-holder</td><td>manufactured in house</td><td></td><td>for measurements at ambient temperature</td></tr><tr><td>screwdriver</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>Allen keys</td><td></td><td></td><td></td></tr></tbody></table>

studying soft-matter and biological systems over a wide length-scale from nanometer and micrometer sizes at the small-angle neutron diffractometer kws-2

KWS-2 SANS 회절 부드러운 물질과 나노에서 μm의 넓은 길이 스케일을 포함하는 생물 물리학 적 시스템의 조사에 전념하고 있습니다. 장비는 동시에 높은 제공하면서, 고전적인 핀홀을 결합 (렌즈) 중심으로 1 × -4 0.5 Å -1 사이의 넓은 운동량 전달의 Q 범위의 탐사에 최적화 된, 그리고 시간의 비행 방법 (헬기 포함)입니다 조정 가능한 해상도 -neutron 강도. 특정 샘플 환경 및 보조 장치를 장착 할 수있는 가능성과 결합 강도와 실험 기간 동안 넓은 범위 내에서 해상도를 조정하는 능력의 때문에, KWS-2는 구조 및 형태 학적 연구의 넓은 범위를 해결에서 높은 다양성을 보여줍니다 필드. 동적 운동 과정이 millisec의 수십 분 사이의 시간 규모에 걸쳐 조사 할 수있는 반면 평형 구조는 정적 측정에서 공부하실 수 있습니다onds 시간이 해결 방법으로. KWS-2 커버 작고 제대로 산란 시스템 (예를 들어, 단일 중합체 또는 단백질 여러 구조적 수준 (예를 들어, 젤, 네트워크 또는 매크로 집계)를 나타내는 복잡한 계층 적 시스템의 범위를 조사하는 일반적인 시스템 해결책). MHz의 범위의 카운트 속도의 검출을 가능하게하는 검출 시스템의 최근의 업그레이드는, 높은 Q로 버퍼 산란 수준에 가까운 약한 산란 신호에 완충액에도 매우 작은 생물학적 모폴로지를 연구하기위한 새로운 기회를 연다. 본 논문에서는 특성 크기 수준이 넓은 길이 규모에 걸쳐 및 KWS-2를 사용하여 중규모 구조에서 주문 전시와 샘플을 조사하기 위해 프로토콜을 제공합니다. 우리 악기와 달성되는 성능 수준에서 제공되는 다수의 작동 모드를 사용하는 방법을 상세하게 제시한다.

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Studying Soft-matter and Biological Systems over a Wide Length-scale from Nanometer and Micrometer Sizes at the Small-angle Neutron Diffractometer KWS-2

Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to &#181;m that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

작은 각도 중성자 회절 계 KWS-2에서 나노 미터와 마이크로 미터 크기에서 넓은 길이 규모 이상 소프트 물질과 생물학적 시스템을 공부

The KWS-2 SANS diffractometer is dedicated to the investigation of soft matter and biophysical systems covering a wide length scale, from nm to &#181;m. ...

studying-soft-matter-biological-systems-over-wide-length-scale-from

Research

JoVE Journal

Bioengineering

12.2K 조회수.  Forschungszentrum Jülich GmbH. Here, we present a protocol to investigate soft matter and biophysical systems over a wide mesoscopic length scale, from nm to µm that involves the use of the KWS-2 SANS diffractometer at high intensities and an adjustable resolution.

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Measuring Material Microstructure Under Flow Using 1-2 Plane Flow-Small Angle Neutron Scattering

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is presented. The SANS shear cell consists of a concentric cylinder Couette geometry that is sealed and rotating about a horizontal axis so that the vorticity direction of the flow field is aligned with the neutron beam enabling scattering from the 1-2 plane of shear (velocity-velocity gradient, respectively). This approach is an advance over previous shear cell sample environments as there is a strong coupling between the bulk rheology and microstructural features in the 1-2 plane of shear. Flow-instabilities, such as shear banding, can also be studied by spatially resolved measurements. This is accomplished in this sample environment by using a narrow aperture for the neutron beam and scanning along the velocity gradient direction. Time resolved experiments, such as flow start-ups and large amplitude oscillatory shear flow are also possible by synchronization of the shear motion and time-resolved detection of scattered neutrons. Representative results using the methods outlined here demonstrate the useful nature of spatial resolution for measuring the microstructure of a wormlike micelle solution that exhibits shear banding, a phenomenon that can only be investigated by resolving the structure along the velocity gradient direction. Finally, potential improvements to the current design are discussed along with suggestions for supplementary experiments as motivation for future experiments on a broad range of complex fluids in a variety of shear motions.

A shear cell is developed for small-angle neutron scattering measurements in the velocity-velocity gradient plane of shear and is used to characterize complex fluids. Spatially resolved measurements in the velocity gradient direction are possible for studying shear-banding materials. Applications include investigations of colloidal dispersions, polymer solutions, and self-assembled structures.

1-2 평면 흐름 - 작은 각 중성자 산란을 이용하여 재료 미세 조직에서 유량을 측정

A new small-angle neutron scattering (SANS) sample environment optimized for studying the microstructure of complex fluids under simple shear flow is ...

연구

공학

Small and Wide Angle X-Ray Scattering Studies of Biological Macromolecules in Solution

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique where X-rays are elastically scattered by an inhomogeneous sample in the nm-range at small angles (typically 0.1 - 5&deg;) and wide angles (typically &gt; 5&deg;). This technique provides information about the shape, size, and distribution of macromolecules, characteristic distances of partially ordered materials, pore sizes, and surface-to-volume ratio. Small Angle X-ray Scattering (SAXS) is capable of delivering structural information of macromolecules between 1 and 200 nm, whereas Wide Angle X-ray Scattering (WAXS) can resolve even smaller Bragg spacing of samples between 0.33 nm and 0.49 nm based on the specific system setup and detector. The spacing is determined from Bragg's law and is dependent on the wavelength and incident angle.
In a SWAXS experiment, the materials can be solid or liquid and may contain solid, liquid or gaseous domains (so-called particles) of the same or another material in any combination. SWAXS applications are very broad and include colloids of all types: metals, composites, cement, oil, polymers, plastics, proteins, foods, and pharmaceuticals. For solid samples, the thickness is limited to approximately 5 mm.
Usage of a lab-based SWAXS instrument is detailed in this paper. With the available software (e.g., GNOM-ATSAS 2.3 package by D. Svergun EMBL-Hamburg and EasySWAXS software) for the SWAXS system, an experiment can be conducted to determine certain parameters of interest for the given sample. One example of a biological macromolecule experiment is the analysis of 2 wt% lysozyme in a water-based aqueous buffer which can be chosen and prepared through numerous methods. The preparation of the sample follows the guidelines below in the Preparation of the Sample section. Through SWAXS experimentation, important structural parameters of lysozyme, e.g. the radius of gyration, can be analyzed.

The demonstration of the small and wide angle X-ray scattering (SWAXS) procedure has become instrumental in the study of biological macromolecules. Through the use of the instrumentation and procedures of specific angle methods and preparation, the experimental data from the SWAXS displays the atomic and nano-scale characterization of macromolecules.

솔루션의 생물 고분자의 작은 및 와이드 앵글 X-레이 산란 연구

In this paper, Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analysis of macromolecules is demonstrated through experimentation. SWAXS is a technique ...

생체공학

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the disordered and protease labile C-terminus of the protein. This manuscript describes the methods to purify recombinant Nsa1 from S. cerevisiae for structural analysis by both X-ray crystallography and SAXS. X-ray crystallography was utilized to solve the structure of the well-ordered N-terminal WD40 domain of Nsa1, and then SAXS was used to resolve the structure of the C-terminus of Nsa1 in solution. Solution scattering data was collected from full-length Nsa1 in solution. The theoretical scattering amplitudes were calculated from the high-resolution crystal structure of the WD40 domain, and then a combination of rigid body and ab initio modeling revealed the C-terminus of Nsa1. Through this hybrid approach the quaternary structure of the entire protein was reconstructed. The methods presented here should be generally applicable for the hybrid structural determination of other proteins composed of a mix of structured and unstructured domains.

Combining X-Ray Crystallography with Small Angle X-Ray Scattering to Model Unstructured Regions of Nsa1 from S. Cerevisiae

This method describes the cloning, expression, and purification of recombinant Nsa1 for structural determination by X-ray crystallography and small-angle X-ray scattering (SAXS), and is applicable for the hybrid structural analysis of other proteins containing both ordered and disordered domains.

S. Cerevisiae 에서 Nsa1의 구조화 되지 않은 영역을 모델링 하는 데 작은 각 x 선 산란 된 x-선 결정학을 결합

Determination of the full-length structure of ribosome assembly factor Nsa1 from Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is challenging because of the ...

생화학

Functionalization of Single-walled Carbon Nanotubes with Thermo-reversible Block Copolymers and Characterization by Small-angle Neutron Scattering

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous solution. In a carbon nanotube/PEO105-PPO70-PEO105 (poloxamer 407) aqueous solution, the amphiphilic poloxamer 407 adsorbs onto the carbon nanotube surfaces and self-assembles into continuous layers, driven by intermolecular interactions between constituent molecules. The addition of 5-methylsalicylic acid changes the self-assembled structure from spherical-micellar to a cylindrical morphology. The fabricated poloxamer 407/carbon nanotube hybrid particles exhibit thermo-responsive structural features so that the density and thickness of poloxamer 407 layers are also reversibly controllable by varying temperature. The detailed structural properties of the poloxamer 407/carbon nanotube particles in suspension can be characterized by small-angle neutron scattering experiments and model fit analyses. The distinct curve shapes of the scattering intensities depending on temperature control or addition of aromatic additives are well described by a modified core-shell cylinder model consisting of a carbon nanotube core cylinder, a hydrophobic shell, and a hydrated polymer layer. This method can provide a simple but efficient way for the fabrication and in-situ characterization of carbon nanotube-based nano particles with a structure-tunable encapsulation.

A method for the functionalization of carbon nanotubes with structure-tunable polymeric encapsulation layers and structural characterization using small-angle neutron scattering is presented.

작은 각도 중성자 산란에 의한 열 가역적 블록 공중 합체 및 특성 단일 벽 탄소 나노 튜브의 기능화

We demonstrate a protocol for single-walled carbon nanotube functionalization using thermo-sensitive PEO-PPO-PEO triblock copolymers in an aqueous ...

화학

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the investigation of biological materials, biofuel processing, and bio-inspired materials covering nanometer to micrometer length scales. The methods presented here for investigating physical properties (i.e., size and shape) of membrane proteins (here, MmIAP, an intramembrane aspartyl protease from Methanoculleus marisnigri) in solutions of micelle-forming detergents are well-suited for this small-angle neutron scattering instrument, among others. Other biophysical characterization techniques are hindered by their inability to address the detergent contributions in a protein-detergent complex structure. Additionally, access to the Bio-Deuteration Lab provides unique capabilities for preparing large-scale cultivations and expressing deuterium-labeled proteins for enhanced scattering signal from the protein. While this technique does not provide structural details at high-resolution, the structural knowledge gap for membrane proteins contains many addressable areas of research without requiring near-atomic resolution. For example, these areas include determination of oligomeric states, complex formation, conformational changes during perturbation, and folding/unfolding events. These investigations can be readily accomplished through applications of this method.

Contrast-Matching Detergent in Small-Angle Neutron Scattering Experiments for Membrane Protein Structural Analysis and Ab Initio Modeling

This protocol demonstrates how to obtain a low-resolution ab initio model and structural details of a detergent-solubilized membrane protein in solution using small-angle neutron scattering with contrast-matching of the detergent.

막 단백질 구조 분석 및 Ab 론 적 모델링 작은 각 중성자 산란 실험에서 일치 하는 대비 세제

The biological small-angle neutron scattering instrument at the High-Flux Isotope Reactor of Oak Ridge National Laboratory is dedicated to the ...

Disentangling High Strength Copolymer Aramid Fibers to Enable the Determination of Their Mechanical Properties

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to diversify the fiber choices in the United States body armor market, copolymer fibers based on the combination of 5-amino-2-(p-aminophenyl) benzimidazole (PBIA) and the more conventional PPTA were introduced. Little is known regarding the long-term stability of these fibers, but as condensation polymers, they are expected to have potential sensitivity to moisture and humidity. Therefore, characterizing the strength of the materials and understanding their vulnerability to environmental conditions is important for evaluating their use lifetime in safety applications. Ballistic resistance and other critical structural properties of these fibers are predicated on their strength. To accurately determine the strength of the individual fibers, it is necessary to disentangle them from the yarn without introducing any damage. Three aramid-based copolymer fibers were selected for the study. The fibers were washed with acetone followed by methanol to remove an organic coating that held the individual fibers in each yarn bundle together. This coating makes it difficult to separate single fibers from the yarn bundle for mechanical testing without damaging the fibers and affecting their strength. After washing, fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy was performed on both washed and unwashed samples and the results were compared. This experiment has shown that there are no significant variations in the spectra of poly(p-phenylene-benzimidazole-terephthalamide-co-p-phenylene terephthalamide) (PBIA-co-PPTA1) and PBIA-co-PPTA3 after washing, and only a small variation in intensity for PBIA. This indicates that the acetone and methanol rinses are not adversely affecting the fibers and causing chemical degradation. Additionally, single fiber tensile testing was performed on the washed fibers to characterize their initial tensile strength and strain to failure, and compare those to other reported values. Iterative procedural development was necessary to find a successful method for performing tensile testing on these fibers.

The primary goal of the study is to develop a protocol to prepare consistent specimens for accurate mechanical testing of high strength copolymer aramid fibers, by removing a coating and disentangling the individual fiber strands without introducing significant chemical or physical degradation.

그들의 기계적 특성의 결정 수 있도록 고 강도 공중 합체 Aramid 섬유 disentangling

Traditionally, soft body armor has been made from poly(p-phenylene terephthalamide) (PPTA) and ultra-high molecular weight polyethylene. However, to ...

Studying Large Amplitude Oscillatory Shear Response of Soft Materials

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl sulfoxide (DMSO) and xanthan gum in water &#8212; two concentrated polymer solutions used as viscosifiers in foods, enhanced oil recovery, and soil remediation. Understanding the nonlinear rheological behavior of soft materials is important in the design and controlled manufacturing of many consumer products. It is shown how the response to LAOS of these polymer solutions can be interpreted in terms of a clear transition from linear viscoelasticity to viscoplastic deformation and back again during a period. The LAOS results are analyzed via the fully quantitative Sequence of Physical Processes (SPP) technique, using free MATLAB-based software. A detailed protocol of performing a LAOS measurement with a commercial rheometer, analyzing nonlinear stress responses with the freeware, and interpreting physical processes under LAOS is presented. It is further shown that, within the SPP framework, a LAOS response contains information regarding the linear viscoelasticity, the transient flow curves, and the critical strain responsible for the onset of nonlinearity.

We present a detailed protocol outlining how to perform nonlinear oscillatory shear rheology on soft materials, and how to run the SPP-LAOS analysis to understand the responses as a sequence of physical processes.

부드러운 재료의 큰 진폭 진동 전단 응답 공부

We investigate the sequence of physical processes exhibited during large amplitude oscillatory shearing (LAOS) of polyethylene oxide (PEO) in dimethyl ...

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The crystal structures build the basis for any calculation that describes the structure or dynamics of a protein, most of the time with strong geometrical restrictions. However, these restrictions from the crystal structure are not present in the solution. The structure of the proteins in the solution may differ from the crystal due to rearrangements of loops or subdomains on the pico to nanosecond time scale (i.e., the internal protein dynamics time regime). The present work describes how slow motions on timescales of several tens of nanoseconds can be accessed using neutron scattering. In particular, the dynamical characterization of two major human proteins, an intrinsically disordered protein that lacks a well-defined secondary structure and a classical antibody protein, is addressed by neutron spin echo spectroscopy (NSE) combined with a wide range of laboratory characterization methods. Further insights into protein domain dynamics were achieved using mathematical modeling to describe the experimental neutron data and determine the crossover between combined diffusive and internal protein motions. The extraction of the internal dynamic contribution to the intermediate scattering function obtained from NSE, including the timescale of the various movements, allows further vision into the mechanical properties of single proteins and the softness of proteins in their nearly natural environment in the crowded protein solution.

Study of Protein Dynamics via Neutron Spin Echo Spectroscopy

The present protocol describes methods for investigating the structure and dynamics of two model proteins that have an important role in human health. The technique combines bench-top biophysical characterization with neutron spin echo spectroscopy to access the dynamics at time and length scales relevant for protein interdomain motions.

중성자 스핀 에코 분광법을 통한 단백질 역학 연구

Most human body proteins' activity and functionality are related to configurational changes of entire subdomains within the protein crystal structure. The ...

Measuring the Time-Evolution of Nanoscale Materials with Stopped-Flow and Small-Angle Neutron Scattering

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale kinetic processes on time scales of seconds to minutes. The stopped-flow sample environment uses commercially available syringe pumps to mix the desired volumes of liquid samples that are then injected through a dynamic mixer into a quartz glass cell in approximately 1 s. Time-resolved SANS data acquisition is synced with the sample mixing to follow the evolution of the nanostructure in solution after mixing. 
To make the most efficient use of neutron beam time, we use a series of flow selector valves to automatically load, rinse, and dry the cell between measurements, allowing for repeated data collection throughout multiple sample injections. Sample injections are repeated until sufficient neutron scattering statistics are collected. The mixing setup can be programmed to systematically vary conditions to measure the kinetics at different mixing ratios, sample concentrations, additive concentrations, and temperatures. The minimum sample volume required per injection is approximately 150 &#181;L depending on the path length of the quartz cell. 
Representative results using this stopped-flow sample environment are presented for rapid lipid exchange kinetics in the presence of an additive, cyclodextrin. The vesicles exchange outer-leaflet (exterior) lipids on the order of seconds and fully exchange both interior and exterior lipids within hours. Measuring lipid exchange kinetics requires in situ mixing to capture the faster (seconds) and slower (minutes) processes and extract the kinetic rate constants. The same sample environment can also be used to probe molecular exchange in other types of liquid samples such as lipid nanoparticles, proteins, surfactants, polymers, emulsions, or inorganic nanoparticles. Measuring the nanoscale structural transformations and kinetics of exchanging or reacting systems will provide new insights into processes that evolve at the nanoscale.

This protocol presents the use of a stopped-flow sample environment to quickly mix multiple liquid solutions in situ during a small-angle neutron scattering measurement and to study kinetic processes on nanometer length scales and second time scales.

Stopped-flow and Small-angle Neutron Scattering을 이용한 나노스케일 물질의 시간 진화 측정

This paper presents the use of a stopped-flow small-angle neutron-scattering (SANS) sample environment to quickly mix liquid samples and study nanoscale ...

High-Resolution Neutron Spectroscopy to Study Picosecond-Nanosecond Dynamics of Proteins and Hydration Water

Neutron scattering offers the possibility to probe the dynamics within samples for a wide range of energies in a nondestructive manner and without labeling other than deuterium. In particular, neutron backscattering spectroscopy records the scattering signals at multiple scattering angles simultaneously and is well suited to study the dynamics of biological systems on the ps-ns timescale. By employing D2O-and possibly deuterated buffer components-the method allows monitoring of both center-of-mass diffusion and backbone and side-chain motions (internal dynamics) of proteins in liquid state.
Additionally, hydration water dynamics can be studied by employing powders of perdeuterated proteins hydrated with H2O. This paper presents the workflow employed on the instrument IN16B at the Institut Laue-Langevin (ILL) to investigate protein and hydration water dynamics. The preparation of solution samples and hydrated protein powder samples using vapor exchange is explained. The data analysis procedure for both protein and hydration water dynamics is described for different types of datasets (quasielastic spectra or fixed-window scans) that can be obtained on a neutron backscattering spectrometer.
The method is illustrated with two studies involving amyloid proteins. The aggregation of lysozyme into &#181;m sized spherical aggregates-denoted particulates-is shown to occur in a one-step process on the space and time range probed on IN16B, while the internal dynamics remains unchanged. Further, the dynamics of hydration water of tau was studied on hydrated powders of perdeuterated protein. It is shown that translational motions of water are activated upon the formation of amyloid fibers. Finally, critical steps in the protocol are discussed as to how neutron scattering is positioned regarding the study of dynamics with respect to other experimental biophysical methods.

Neutron backscattering spectroscopy offers a nondestructive and label-free access to the ps-ns dynamics of proteins and their hydration water. The workflow is presented with two studies on amyloid proteins: on the time-resolved dynamics of lysozyme during aggregation and on the hydration water dynamics of tau upon fiber formation.

작은 각도 중성자 회절 계 KWS-2에서 나노 미터와 마이크로 미터 크기에서 넓은 길이 규모 이상 소프트 물질과 생물학적 시스템을 공부

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