在从前期到中期的过渡中，沿染色体臂的内聚力降低，导致姐妹染色单体的分辨率降低。然而，残留的黏连蛋白连接仍然存在，将姐妹染色单体保持在一起，直到从中期过渡到后期。残留连接可防止姐妹染色单体过早分离，从而阻止子细胞内非整倍体的风险。

在后期开始时，分离酶（一种蛋白水解酶）被激活。活化的分离酶裂解残余黏连蛋白环的 Scc1 亚基，导致内聚力完全丧失。姐妹染色单体在没有力将它们固定在一起的情况下分离。缺乏内聚力允许沿微管拉力的极点力将分离的染色单体拉向纺锤体极。

在有丝分裂早期，纺锤体组装检查点 （SAC） 阻止后期促进复合物或循环体 （APC/C） 泛素化蛋白质，例如 securin 和 M 期细胞周期蛋白，其降解对于后期是必需的。只有当每条染色体在有丝分裂纺锤体上正确对齐时，SAC 才会失活，以允许磷酸化和激活 APC/C 调节亚基 - CDC20 和 CDH1。

CDC20 被 Cdk1/cyclin B 磷酸化，形成活性 APC/C-CDC20。然后，活性 APC/C-CDC20 催化 securin、cyclin A 和 cyclin B 的降解，以促进后期转化。由于 Cdk 活性是细胞周期蛋白依赖性的，因此细胞周期蛋白 B 降解会导致 Cdk1 活性丧失。Cdk1/cyclin B 复合物的缺失使 APC/C-CDC20 失活，但激活另一个调节亚基 APC/C-CDH1，这标志着中期到后期转变的完成。活性 APC/C-CDH1 促进有丝分裂退出，并通过防止有丝分裂细胞周期蛋白的过早积累来稳定随后的 G1 期。

APC/C-CDC20 和 APC/C-CDH1 活性的转换有两个重要后果。首先，这些调节亚基触发重叠但不同的底物特异性，从而促进有序的细胞周期转换。其次，CDC20 和 CDH1 通过不同的机制进行调节。当 APC/C-CDC20 激活时，CDH1 被细胞周期蛋白 B/Cdk1 抑制性磷酸化，从而阻止其与 APC/C 结合。相比之下，CDC20 活性被有丝分裂检查点复合物 - 一种由 SAC 激活的多蛋白 （BUBR1、BUB3、CDC20 和 MAD2） 抑制。