多年来，科学家们认为酶-底物结合以简单的"锁和钥匙"方式发生。该模型表明，酶和底物在一个瞬间完美结合在一起。然而，目前的研究支持科学家们称之为诱导拟合的更精细的观点。诱导拟合模型通过描述酶和底物之间更动态的相互作用，扩展了锁和钥匙模型。当酶和底物聚集在一起时，它们的相互作用会导致酶的结构发生轻微变化，这证实了酶与底物过渡状态之间的理想结合安排。这种理想的结合最大限度地提高了酶催化其反应的能力。

酶的活性位点适合提供特定的环境条件，并且也受当地环境影响。提高环境温度通常会增加反应速率，无论是酶催化还是其他方式。然而，在最佳范围之外升高或降低温度会影响活性位点内的化学键，从而影响底物结合。高温最终会导致酶和其他生物分子一样变性，从而改变物质的天然特性。同样，当地环境的 pH 值也会影响酶的功能。活性位点氨基酸残基具有其自身的酸性或碱性特性，最适合催化。酶在特定的 pH 范围内发挥最佳功能，改变温度或酸性或碱性性质会影响催化活性。

许多酶不能以最佳方式发挥作用，甚至根本无法发挥作用，除非通过离子键或氢键暂时结合，或者通过更强的共价键永久结合。两种类型的辅助分子是辅因子和辅酶。与这些分子结合可促进其各自酶的最佳构象和功能。辅因子是无机离子，如铁 （Fe²⁺） 和镁 （Mg²⁺）。例如，DNA 聚合酶需要结合的锌离子 （Zn²⁺） 才能发挥作用。辅酶是有机辅助分子，具有由碳和氢组成的基本原子结构，是酶作用所必需的。辅酶最常见的来源是膳食维生素。一些维生素是辅酶的前体，而另一些则直接充当辅酶。

本文改编自 Openstax， 生物学 2e， 第 6.5 节 酶