Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato tenía lugar de una manera simple de "cerradura y llave". Este modelo afirmaba que la enzima y el sustrato encajaban perfectamente en un solo paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual apoya una visión más refinada que los científicos llaman ajuste inducido. El modelo de ajuste inducido amplía el modelo de bloqueo y llave al describir una interacción más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un cambio leve en la estructura de la enzima que confirma un acuerdo de unión ideal entre la enzima y el estado de transición del sustrato. Esta unión ideal maximiza la capacidad de la enzima para catalizar su reacción.

Los sitios activos de las enzimas son adecuados para proporcionar condiciones ambientales específicas y también están sujetos a las influencias ambientales locales. El aumento de la temperatura ambiental generalmente aumenta las tasas de reacción, catalizadas por enzimas o de otro tipo. Sin embargo, el aumento o la disminución de la temperatura fuera de un rango óptimo puede afectar los enlaces químicos dentro del sitio activo para influir en la unión del sustrato. Las altas temperaturas eventualmente harán que las enzimas, al igual que otras moléculas biológicas, se desnaturalicen, cambiando las propiedades naturales de la sustancia. Del mismo modo, el pH del entorno local también puede afectar a la función de las enzimas. Los residuos de aminoácidos del sitio activo tienen sus propias propiedades ácidas o básicas, óptimas para la catálisis. Las enzimas funcionan de manera óptima dentro de un rango de pH específico, y la alteración de la temperatura o la naturaleza ácida o básica puede afectar la actividad catalítica.

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso en absoluto, a menos que se unan a otras moléculas auxiliares específicas que no sean proteínas, ya sea temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. Dos tipos de moléculas auxiliares son los cofactores y las coenzimas. La unión a estas moléculas promueve la conformación y función óptimas de sus respectivas enzimas. Los cofactores son iones inorgánicos como el hierro (Fe²⁺) y el magnesio (Mg²⁺). Por ejemplo, la ADN polimerasa requiere un ion de zinc unido (Zn²⁺) para funcionar. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas con una estructura atómica básica compuesta por carbono e hidrógeno, necesarias para la acción de las enzimas. Las fuentes más comunes de coenzimas son las vitaminas dietéticas. Algunas vitaminas son precursoras de las coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas.

Este texto es una adaptación de Openstax, Biology 2e, Section 6.5 Enzymes