Das Projekt wird zum Teil durch Alfred P. Sloan Foundation, NSF Career Award (DBI 1.027.394) und das National Institute of General Medical Sciences (GM083107, GM084222) unterstützt.

<ol>
	<li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Template-based+modeling+and+free+modeling+by+I-TASSER+in+CASP7.">Template-based modeling and free modeling by I-TASSER in CASP7.</a> Proteins. 69, 108-117 (2007).</li><li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER:+Fully+automated+protein+structure+prediction+in+CASP8.">I-TASSER: Fully automated protein structure prediction in CASP8.</a> Proteins. 77, 100-113 (2009).</li><li>Wu, S., Skolnick, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ab+initio+modeling+of+small+proteins+by+iterative+TASSER+simulations.">Ab initio modeling of small proteins by iterative TASSER simulations.</a> BMC Biol. 5, 17-17 (2007).</li><li>Roy, A., Kucukural, A., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER:+a+unified+platform+for+automated+protein+structure+and+function+prediction.">I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction.</a> Nat Protoc. 5, 725-738 (2010).</li><li>Wu, S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=LOMETS:+a+local+meta-threading-server+for+protein+structure+prediction.">LOMETS: a local meta-threading-server for protein structure prediction.</a> Nucleic Acids Res. 35, 3375-3382 (2007).</li><li>Zhang, Y., Kihara, D., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Local+energy+landscape+flattening:+parallel+hyperbolic+Monte+Carlo+sampling+of+protein+folding.">Local energy landscape flattening: parallel hyperbolic Monte Carlo sampling of protein folding.</a> Proteins. 48, 192-201 (2002).</li><li>Li, Y., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=REMO:+A+new+protocol+to+refine+full+atomic+protein+models+from+C-alpha+traces+by+optimizing+hydrogen-bonding+networks.">REMO: A new protocol to refine full atomic protein models from C-alpha traces by optimizing hydrogen-bonding networks.</a> Proteins. 76, 665-676 (2009).</li><li>Zhang, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=High-resolution+protein+structure+refinement+using+fragment+guided+molecular+dynamics+simulations.">High-resolution protein structure refinement using fragment guided molecular dynamics simulations.</a> , (2011).</li><li>Roy, A., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=COFACTOR:+protein-ligand+binding+site+predictions+by+global+structure+similarity+match+and+local+geometry+refinement.">COFACTOR: protein-ligand binding site predictions by global structure similarity match and local geometry refinement.</a> , (2011).</li><li>Zhang, Y., Hubner, I. A., Arakaki, A. K., Shakhnovich, E., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=On+the+origin+and+highly+likely+completeness+of+single-domain+protein+structures.">On the origin and highly likely completeness of single-domain protein structures.</a> Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 103, 2605-2610 (2006).</li><li>Zhang, Y., Kolinski, A., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=TOUCHSTONE+II:+a+new+approach+to+ab+initio+protein+structure+prediction.">TOUCHSTONE II: a new approach to ab initio protein structure prediction.</a> Biophys. J. 85, 1145-1164 (2003).</li><li>Wu, S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+comprehensive+assessment+of+sequence-based+and+template-based+methods+for+protein+contact+prediction.">A comprehensive assessment of sequence-based and template-based methods for protein contact prediction.</a> Bioinformatics. 24, 924-931 (2008).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=SPICKER:+a+clustering+approach+to+identify+near-native+protein+folds.">SPICKER: a clustering approach to identify near-native protein folds.</a> J. Comput. Chem. 25, 865-871 (2004).</li><li>Zhang, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=High-resolution+protein+structure+refinement+using+fragment+guided+molecular+dynamics+simulations.">High-resolution protein structure refinement using fragment guided molecular dynamics simulations.</a> , (2010).</li><li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER+server+for+protein+3D+structure+prediction.">I-TASSER server for protein 3D structure prediction.</a> BMC Bioinformatics. 9, 40-40 (2008).</li><li>Xu, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=How+significant+is+a+protein+structure+similarity+with+TM-score+=+0.5?.">How significant is a protein structure similarity with TM-score = 0.5?.</a> Bioinformatics. 26, 889-895 (2010).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Scoring+function+for+automated+assessment+of+protein+structure+template+quality.">Scoring function for automated assessment of protein structure template quality.</a> Proteins. 57, 702-710 (2004).</li><li>Barrett, A. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Nomenclature+Committee+of+the+International+Union+of+Biochemistry+and+Molecular+Biology+(NC-IUBMB).+Enzyme+Nomenclature.+Recommendations+1992.+Supplement+4:+corrections+and+additions+(1997).">Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Enzyme Nomenclature. Recommendations 1992. Supplement 4: corrections and additions (1997).</a> Eur J Biochem. 250, 1-6 (1997).</li><li>Ashburner, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gene+ontology:+tool+for+the+unification+of+biology.+The+Gene+Ontology+Consortium.">Gene ontology: tool for the unification of biology. The Gene Ontology Consortium.</a> Nat. Genet. 25, 25-29 (2000).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=TM-align:+a+protein+structure+alignment+algorithm+based+on+the+TM-score.">TM-align: a protein structure alignment algorithm based on the TM-score.</a> Nucleic. Acids. Res. 33, 2302-2309 (2005).</li><li>Xu, D., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=RK+Ab+Intio+Protein+Structure+Prediction.">RK Ab Intio Protein Structure Prediction.</a> , (2011).</li><li>Kim, D. E., Chivian, D., Baker, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Protein+structure+prediction+and+analysis+using+the+Robetta+server.">Protein structure prediction and analysis using the Robetta server.</a> Nucleic. Acids. Res. 32, W526-W531 (2004).</li><li>Roy, A., Mukherjee, S., Hefty, P. S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Inferring+protein+function+by+global+and+local+similarity+of+structural+analogs.">Inferring protein function by global and local similarity of structural analogs.</a> , (2011).</li><li>Marchler-Bauer, A., Bryant, S. H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=CD-Search:+protein+domain+annotations+on+the+fly.">CD-Search: protein domain annotations on the fly.</a> Nucleic. Acids. Res. 32, W327-W331 (2004).</li><li>Finn, R. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Pfam+protein+families+database.">The Pfam protein families database.</a> Nucleic. Acids. Res. 38, D211-D222 (2010).</li><li>Zdobnov, E. M., Apweiler, R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=InterProScan--an+integration+platform+for+the+signature-recognition+methods+in+InterPro.">InterProScan--an integration platform for the signature-recognition methods in InterPro.</a> Bioinformatics. 17, 847-848 (2001).</li></ol>

Keine Interessenskonflikte erklärt.

Das Protokoll oben dargestellten ist eine allgemeine Richtlinie für die Struktur und Funktion Modellierung mit der I-Tasser Server. Obwohl, dieses automatisierte Verfahren funktioniert sehr gut für die meisten Proteine, menschliche Eingriffe oft zu einer erheblichen Verbesserung der Modellierung Genauigkeit, vor allem für die Proteine, die in der Nähe Vorlagen Mangel in der PDB-Bibliothek. Benutzer können während der I-Tasser Modellierung in der folgenden Weise eingreifen: (a) Spaltung von Multi-Domain-Proteine, (b) Bereitstellung von äußeren Zwängen, um die Struktur der Montage zu verbessern, und (c) Entfernen von Vorlagen bei der Modellierung. Splitting Multi-Domänen-Protein: Viele lange Protein-Sequenzen enthalten häufig mehrere Domains durch flexible Linker Regionen, die ihre Strukturaufklärung schwer mit beiden experimentellen und theoretischen Techniken macht angebunden. Dennoch, als Domänen unabhängig sind Falt-Einheiten und können unterschiedliche molekulare Funktion zu erfüllen, es istwünschenswert, lange Multi-Domain-Proteine ​​und Modell aufgeteilt jede Domain einzeln. Modeling-Domains einzeln nicht nur beschleunigen, die Vorhersage-Prozess, sondern erhöht auch die Qualität der Abfrage-template Ausrichtung, die sich in zuverlässiger Struktur und Funktion Vorhersagen. Domain Grenzen in Proteinsequenzen vorhergesagt mit frei verfügbaren externen Online-Programme wie NCBI CDD 24, 25 oder PFAM InterProScan 26 sein. Auch, wenn LOMETS Threading Ausrichtungen für die Abfrage Protein sind, können Domain-Grenzen durch visuellen Erkennung weite Strecken unaligned Rückstände in den Top Threading-Vorlagen (siehe Schritt 5.4) befinden. Diese unaligned Regionen, vor allem, um Domain-Linker Regionen entsprechen. Wenn Multi-Domain-Templates sind bereits in der Vorlage PDB-Bibliothek mit allen Abfrage Domänen ausgerichtet verfügbar ist, dann die Abfrage Protein kann als voller Länge modelliert werden. Geben äußeren Zwängen <pclass = &quot;jove_content&quot;&gt; Die Struktur der Montage-Simulationen in I-Tasser werden vor allem durch räumliche Beschränkungen aus dem LOMETS Threading-Vorlagen gesammelt geführt. Für die Suchanfrage Proteine, die gute Threading Hit (norm. Z-Score&gt; 1) haben in den Template-Bibliothek, abgeleitet räumliche Beschränkungen meist von hoher Genauigkeit und I-Tasser werden hochauflösende strukturelle Modelle für diese Proteine ​​zu erzeugen. Im Gegensatz dazu für die Suche nach Proteinen, die schwache oder gar keine Threading Hit (norm. Z-Score &lt;1), gesammelt räumliche Beschränkungen enthalten oft Fehler, weil die Unsicherheit der Vorlage und die Ausrichtung. Für diese Protein-Targets, kann vom Benutzer festgelegten räumlichen Informationen sehr hilfreich sein, um die Qualität der vorhergesagten Modells zu verbessern. Benutzer können externe Beschränkungen auf die I-Tasser-Server in zwei Arten vor: A. Geben Sie contact / Abstandsrestraints Experimentell charakterisiert inter-Rückstandes Kontakte / Distanzen, zum Beispiel aus NMR-oderVernetzung Experimente können durch Hochladen einer Zurückhaltung angegeben werden. Ein Beispiel-Datei in Abbildung 8, wo Spalte 1 gibt die Art der Zurückhaltung ist angezeigt, dh &quot;DIST&quot; oder &quot;Kontakt&quot;. Für Abstand Zurückhaltung (DIST), Spalten 2 und 4 Rückstände enthalten Positionen (i, j), enthalten Spalten 3 und 5 das Atom-Typen in den Rückstand und Spalte 6 gibt den Abstand zwischen den beiden angegebenen Atome. Für den Kontakt Beschränkungen (CONTACT), enthalten Spalten 2 und 3 Positionen (i, j) von Rückständen, die bei Berührung sein sollte. Der Abstand zwischen den Seitenketten Zentrum dieser Kontaktaufnahme Rest-Paaren ist auf Grund der beobachteten Distanzen in bekannten Strukturen in PDB entschieden. I-Tasser wird versuchen, diese Atompaare in der Nähe der angegebenen Entfernung während der Strukturverfeinerung Simulationen zu ziehen. B. Geben Sie einen Protein-Struktur-Vorlage LOMETS Threading-Programme verwenden eine repräsentative PDB Bibliothek plausible Falten für die Abfrage prot findenEin. Obwohl die Verwendung einer repräsentativen Struktur-Bibliothek hilft, die Zeit benötigt, um die Sequenz-Struktur-Alignments berechnen zu reduzieren, ist es möglich, dass eine gute Vorlage Protein in der Bibliothek ausgelassen wird oder die Vorlage kann nicht durch LOMETS Threading-Programme identifiziert wurden, obwohl es in der Bibliothek vorhanden. In diesen Fällen sollte der Benutzer die gewünschte Protein Struktur wie die Vorlage. So legen Sie Proteinstruktur als zusätzliche Vorlage kann der Anwender entweder laden Sie eine PDB-Datei formatiert Struktur oder geben Sie die PDB ID einer abgeschiedenen Proteinstruktur in PDB-Bibliothek. Die I-Tasser erzeugt die Abfrage-template Ausrichtung mit MUSTER Programm 23 und räumlichen Beschränkungen sowohl vom Benutzer angegebene Vorlage und LOMETS Vorlagen, um die Struktur der Montage-Simulation Guide zu sammeln. Da die Genauigkeit der LOMETS Beschränkungen ist für verschiedene Ziele, ist das Gewicht des LOMETS Beschränkungen stärker in leicht (homologen) targets als in hart (nicht-homologe) Ziele, die systematisch in unsere Benchmark-Training abgestimmt. Benutzer können auch ihre eigenen Abfrage-template Ausrichtungen. Der Server akzeptiert die Ausrichtung in zwei Formaten erhältlich: das FASTA-Format (Abbildung 9A) und das 3D-Format (Abbildung 9B). Das FASTA-Format als Standard beschrieben und auf <a href="http://zhanglab.%20ccmb.med.umich.edu/FASTA/">http://zhanglab. ccmb.med.umich.edu / FASTA /</a> . Die 3D-Format ist vergleichbar mit dem Standard-PDB-Format ( <a href="http://www.wwpdb.org/documentation/format32/sect9.html">http://www.wwpdb.org/documentation/format32/sect9.html</a> ), aber zwei zusätzliche Spalten aus den Vorlagen abgeleitet werden, um das Atom Aufzeichnungen (siehe Abbildung 9B) angefügt: Spalten 1-30: Atom (C-alpha nur) und Rück-Namen für die Abfrage-Sequenz. Spalten 31-54: Koordinaten von C-alpha-Atome der Abfrage aus der entsprechenden Atome in der Vorlage kopiert. Spalten 55-59: Entsprechende Rückstände in der Vorlage auf die Ausrichtung auf Spalten 60-64: Entsprechende Rückstände im Template Ausschließen Vorlagen Proteine Proteine ​​sind flexible Moleküle und können mehrere Konformationen anzunehmen, um ihre biologische Aktivität zu verändern. Zum Beispiel haben Strukturen vieler Proteinkinasen und Membranproteine ​​in aktive und inaktive Konformation gelöst. Auch An-oder Abwesenheit des gebundenen Liganden kann großen strukturellen Bewegungen. Während alle Konformationen der Vorlage gleichermaßen für das Einfädeln Programme, ist es wünschenswert, um die Abfrage mithilfe von Vorlagen in nur einem bestimmten Zustand Modell. Eine neue Option auf dem Server ermöglicht dem Benutzer die Vorlage Proteinen während der Struktur-Modellierung auszuschließen. Dieses Feature würde es auch ermöglichen dem Benutzer, die Homologie Niveau der Vorlagen für die Modellierung verwendet werden soll. Benutzer können ausgeschlossen Vorlage Proteine ​​from der I-Tasser Bibliothek durch: A. Angeben einer Sequenzidentität cutoff Benutzer können diese Option verwenden, um homologe Proteine ​​aus dem I-Tasser Template-Bibliothek ausgeschlossen werden. Die Homologie-Ebene auf der Grundlage der Sequenzidentität Cutoff eingestellt ist, dh die Anzahl der identischen Rückstand zwischen der Abfrage und der Vorlage Protein durch die Sequenz Länge der Abfrage Reihenfolge aufgeteilt. Zum Beispiel, wenn der Benutzer in &quot;70%&quot; in das dafür vorgesehene Formular, alle Vorlagen Proteine, die eine Sequenzidentität haben&gt; 70%, um die Abfrage Protein I-wird aus dem I-Tasser Template-Bibliothek ausgeschlossen werden. B. Ausschließen bestimmter Vorlage Proteine Spezielle Vorlage Proteine ​​können aus dem I-Tasser Template-Bibliothek durch das Hochladen einer Liste mit PDB IDs der Strukturen ausgeschlossen werden ausgeschlossen. Ein Beispiel-Datei ist in Abbildung 10 dargestellt. Da das gleiche Protein kann als mehrere Einträge in der PDB-Bibliothek, I-Tasser se existierenRVer wird standardmäßig ausgeschlossen angegebenen Vorlagen (in Spalte1) sowie alle anderen Vorlagen aus der Bibliothek, die eine Identität zu haben&gt; 90% auf die angegebenen Vorlagen. Benutzer können auch eine andere Identität Cutoff, zB 70%, in der alle Vorlagen mit Identität&gt; 70% auf angegebenen Vorlage Proteine ​​ausgeschlossen werden.

<ol><li> FASTA formatierten Aminosäuresequenz des Proteins modelliert (vgl. sein <a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/fasta.shtml">http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/fasta.shtml</a> ). </li><li> Ein PC mit Zugang zum Internet und einen Webbrowser. </li><li> Molecular Visualisierungssoftware, zB RasMol oder PYMOL, für die Analyse der vorhergesagten Tertiärstruktur und funktionalen Webseiten. </li></ol>

a protocol for computer-based protein structure and function prediction

Genome Sequencing Projekte haben Millionen von Protein-Sequenz, die Kenntnis ihrer Struktur und Funktion erfordern, um das Verständnis ihrer biologischen Rolle zu verbessern verschlüsselt. Obwohl experimentelle Methoden können detaillierte Informationen für einen Bruchteil dieser Proteine ​​bieten, ist Computermodelle für die Mehrheit der Eiweißmoleküle, die experimentell charakterisierten benötigt werden. Die I-Tasser Server ist ein on-line-Workbench für hochauflösende Modellierung von Proteinstruktur und-funktion. Bei einer Proteinsequenz enthält eine typische Ausgabe aus dem I-Tasser Server Sekundärstruktur Vorhersage prognostiziert Lösungsmittel Zugänglichkeit der einzelnen Rückstand, homologe Proteine ​​durch Vorlage Threading und Struktur Ausrichtungen erkannt, bis zu fünf abendfüllenden tertiäre strukturelle Modelle und Struktur-basierte funktionelle Annotationen für Enzymklassifikation, Gene Ontology Bedingungen und Protein-Ligand-Bindungsstellen. Alle Vorhersagen sind mit einer Zuversicht Partitur markiert dieerzählt, wie genau die Vorhersagen ohne Kenntnis der experimentellen Daten. Zur Erleichterung der speziellen Anforderungen der Endanwender, bietet der Server-Kanäle, um vom Benutzer festgelegten inter-Rückstandes Abstand nehmen und Kontakt-Karten zur interaktiven Veränderung der I-Tasser Modellierung, sondern auch ermöglicht es Benutzern, alle Proteine ​​als Vorlage angeben, oder jede Vorlage auszuschließen Proteine ​​während die Struktur der Montage-Simulationen. Die strukturellen Informationen können von den Nutzern auf experimentelle Beweise oder biologische Erkenntnisse mit dem Ziel der Verbesserung der Qualität von I-Tasser Vorhersagen basieren gesammelt werden. Der Server wurde als die besten Programme für Proteinstruktur und-funktion Vorhersagen in der jüngsten Gemeinde-weiten CASP Experimente ausgewertet. Es gibt derzeit&gt; 20.000 registrierten Wissenschaftlern aus über 100 Ländern, die mit dem on-line I-Tasser Server.

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A Protocol for Computer-Based Protein Structure and Function Prediction

Richtlinien für die computergestützte strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Proteinen unter Verwendung der I-Tasser Pipeline beschrieben. Ab Abfrage Proteinsequenz sind 3D-Modelle generiert mit mehreren Threading Ausrichtungen und iterative strukturellen Aufbau-Simulationen. Funktionelle Konsequenzen werden anschließend auf der Grundlage Übereinstimmungen mit Proteinen mit bekannter Struktur und Funktionen gezeichnet.

Ein Protokoll für die Computer-Based Protein Structure and Function Prediction

Genome sequencing projects have ciphered millions of protein sequence, which require knowledge of their structure and function to improve the ...

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Research

JoVE Journal

Biology

68.1K Aufrufe.  University of Michigan. Richtlinien für die computergestützte strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Proteinen unter Verwendung der I-Tasser Pipeline beschrieben. Ab Abfrage Proteinsequenz sind 3D-Modelle generiert mit mehreren Threading Ausrichtungen und iterative strukturellen Aufbau-Simulationen. Funktionelle Konsequenzen werden anschließend auf der Grundlage Übereinstimmungen mit Proteinen mit bekannter Struktur und Funktionen gezeichnet.