La régulation allostérique des enzymes se produit lorsque la liaison d’une molécule à un endroit différent du site actif provoque un changement dans l’activité enzymatique. Ce type de régulation peut être positif ou négatif, augmentant ou diminuant l’activité de l’enzyme. La plupart des enzymes qui présentent une allostérie sont des enzymes métaboliques impliquées dans la dégradation ou la synthèse de molécules cellulaires spécifiques.

Dans l’inhibition allostérique, la liaison d’une molécule au site allostérique provoque un changement de forme qui réduit l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Fréquemment, l’inhibiteur allostérique est un produit de l’enzyme ou de la voie enzymatique, permettant aux produits enzymatiques de limiter leur propre production. Il s’agit d’un type de rétro-inhibition, empêchant une surproduction de produits. À titre d’exemple classique, l’isoleucine est un inhibiteur allostérique d’une enzyme importante dans sa synthèse.

En revanche, un activateur allostérique provoque un changement conformationnel qui augmente l’affinité d’une enzyme pour le substrat. L’activation allostérique augmente considérablement la vitesse de réaction, telle que représentée par la réaction d’un substrat avec une vitesse en forme de S. À titre d’exemple, la liaison extracellulaire de ligand au récepteur transmembranaire EGF provoque un changement conformationnel qui entraîne l’activation de l’activité intracellulaire de kinase. Si une enzyme est composée de plusieurs sous-unités, la liaison d’un activateur allostérique à une seule sous-unité peut provoquer une augmentation de l’affinité, et un changement de forme, pour toutes les sous-unités affiliées.