미세소관은 직경이 약 25nm이고 길이가 200nm에서 25μm까지 다양한 속이 빈 원통형 필라멘트입니다. GTP 결합 튜불린 소단위체는 미세소관 조립을 위한 αβ-헤테로다이머를 형성합니다. 이러한 핵심 구성 요소는 세로로 상호 작용하여 프로토필라멘트로 중합됩니다. 그런 다음 프로토필라멘트는 측면 결합력을 통해 서로 상호 작용하여 안정적인 원통형 미세소관을 형성합니다. 이 원통형 필라멘트는 반복적인 조립 및 분해를 거치기 때문에 동적입니다. 이 특징적인 동적 불안정성은 생체 내와 체외 모두에서 발견될 수 있습니다.

동적 불안정성

개별 미세소관은 주어진 시점에서 반대쪽 끝에서 동시에 늘어나고 줄어들 수 있습니다. 미세소관이 성장하고 있는지 축소되고 있는지는 재앙과 구조 속도에 따라 결정됩니다. 격변은 성장하는 미세소관이 빠르게 짧아지기 시작하는 경우입니다. 구출은 수축하는 미세소관이 빠르게 늘어나는 것입니다. β-튜불린 bound-GTP 가수분해 속도는 동적 불안정성을 결정하는 주요 요인입니다.

세포에서는 자유 튜불린 소단위체(free tubulin subunit)와 αβ-이종이량체(heterodimeric) 형태가 모두 세포질 풀(cytoplasmic pool)에 존재합니다. 튜불린 소단위체의 중합은 GTP-결합 αβ-이종이량체 소단위체가 미세소관 중합을 위한 임계 농도라고 하는 임계값 농도 이상일 때 시작됩니다. β-튜불린은 두 가지 형태로 존재합니다. GTP-bound-β-tubulin 또는 T-form은 미세소관의 신장과 안정적인 선형 구조를 담당합니다. 대조적으로, GDP 결합 β 튜불린 또는 D-형태는 미세소관 분해를 선호합니다.성장 말단의 GTP 결합 β 튜불린은 캡 역할을 하여 프로토필라멘트 곡률을 방지하고 신장을 촉진합니다. GTP의 가수분해 시 β-튜불린의 형태가 약간 변경되어 프로토필라멘트가 휘어집니다. 이 구부러짐은 스타트민(stathmin) 및 키네신-13(kinesin-13)과 같은 불안정한 단백질의 결합을 촉진하여 αβ-튜불린 이종이량체(αβ-tubulin heterodimers)를 제거합니다.

불안정성을 조절하는 요인

미세소관 관련 단백질 또는 MAP은 미세소관 동적 불안정성의 중요한 조절자입니다. MAP은 미세소관 역학에서의 기능에 따라 크게 안정제(stabilizer)와 탈안정제(destabilizer)로 분류됩니다. 안정제 MAP은 미세소관과 결합하여 재앙 사건을 줄이고 연신을 촉진합니다. 반면에, 불안정 인자는 재앙을 촉진하기 위해 결합합니다. Stabilizer MAP은 계면기(interphase) 동안과 뉴런의 축삭돌기(axonal) 및 수지상 미세소관(dendritic microtubules)에서 우세하여 안정적인 조립을 촉진합니다. 유사 분열 중에는 불안정제 MAP이 더 일반적입니다. 이 MAP은 세포 분열을 위한 염색체 분리와 세포골격 메쉬의 분해를 담당합니다.