Os aminoácidos são compostos orgânicos que são predominantemente compostos de carbono, hidrogénio, oxigénio e azoto. Embora existam centenas de aminoácidos, ali são vinte que funcionam como blocos de construção de proteínas. Estes vinte aminoácidos são frequentemente referidos pela abreviatura de três letras ou uma letra.

Todos os aminoácidos têm um carbono central chamado o carbono alfa, que funciona como um centro quiral para a maioria dos aminoácidos. Está ligado a um grupo amino, um grupo carboxil, um átomo de hidrogénio, e um grupo R variável. Uma molécula quiral tem quatro grupos distintos dispostos em torno de um átomo particular, conhecido como o centro quiral.

Como a glicina tem um átomo de hidrogênio como o seu grupo R, não tem quatro grupos distintos e, portanto, não ter um centro quiral. Estes quatro grupos podem formar duas configurações distintas que são estereoisómeros, chamados isómeros L e D.Estes isómeros são imagens espelhadas que não são sobrepostos uns sobre os outros. Aminoácidos utilizados em proteínas são sempre isómeros L.O grupo amina sobre um amino ácido pode atuar como base e aceitar um próton resultante numa carga positiva, enquanto que o grupo carboxil pode agir como um ácido e doar um próton resultante com uma carga negativa.

No pH fisiológico, os aminoácidos geralmente existem como cargas duplas e são chamados de zwitterions, moléculas com um número igual de cargas positivas e negativas. Todos os aminoácidos tem um grupo R único que é responsável pelas suas variadas características que incluem o seu tamanho, solubilidade e carregamento. Os aminoácidos são amplamente classificados em duas categorias com base no seu grupo R:não polar e polar.

Os aminoácidos não-polares podem ser divididos em alifáticos e aromáticos. Os aminoácidos polares podem ser divididos em ácido, básico, e não carregado a um pH neutro. Os grupos alifáticos são ligações de hidrocarbonetos que existem como diretos, ramificados ou cadeias cíclicas.

Os aminoácidos com grupos R alifáticos são a glicina, o aminoácido mais simples;alanina, valina, leucina, e isoleucina, que são extremamente hidrofóbicos e associam-se uns aos outros para formar estruturas de núcleos estáveis nas proteínas;a metionina, o aminoácido que contém enxofre;e a propine, que tem um anel alifático. Os grupos aromáticos são hidrocarbonetos que existem como anéis insaturados com alternância única e ligações duplas. Os aminoácidos aromáticos são fenilalanina, tirosina, e triptofano, todos de que são grandes e capazes de participar nas interações hidrofóbicas.

Os aminoácidos ácidos são aspartato e glutamato. Têm grupos carboxil que doam um próton ao tornarem-se negativamente carregados. Os aminoácidos básicos são lisina, arginina, e histidina.

Existem grupos de aminoácidos nas suas cadeias laterais que aceitam um próton para se tornarem positivamente carregados. Os aminoácidos polares não carregados são serina, treonina, cisteína, asparagina, e glutamina. São grupos hidrofílicos e contêm várias funções polares:grupos hidroxila em serina e treonina, um grupo sulfídrico em cisteína, e grupos de amidos em asparagina e glutamina.