Gli amminoacidi sono composti organici costituiti prevalentemente da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Benché ci siano centinaia di aminoacidi, ce ne sono venti che funzionano come elementi costitutivi delle proteine. Questi venti amminoacidi sono spesso indicati con le loro abbreviazioni di tre o una lettera.

Tutti gli amminoacidi hanno un carbonio centrale, definito carbonio alfa, che funziona come un centro chirale per la maggior parte degli amminoacidi. È collegato a un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e ad un gruppo R variabile. Una molecola chirale ha quattro gruppi distinti disposti attorno ad un particolare atomo, noto come centro chirale.

Poiché la glicina ha un atomo di idrogeno come gruppo R, non ha quattro gruppi distinti e, dunque, non ha un centro chirale. Questi quattro gruppi possono formare due configurazioni distinte che sono stereoisomeri, detti isomeri L e D.Questi isomeri sono immagini speculari che non sono sovrapponibili l'una sull'altra. Gli amminoacidi usati nella sintesi proteica sono sempre L-isomeri.

Il gruppo amminico su un amminoacido può agire come base e accettare un protone risultando in una carica positiva, mentre il gruppo carbossilico può agire come un acido e donare un protone con conseguente carica negativa. A pH fisiologico, gli amminoacidi di solito esistono come doppia carica e sono detti zwitterioni, molecole con un numero uguale di cariche positive e negative. Ogni amminoacido ha un gruppo R unico che è responsabile delle loro varie caratteristiche, che includono la loro dimensione, solubilità e carica.

Gli amminoacidi sono ampiamente classificati in due categorie in base ai loro gruppi R:non polari e polari. Gli amminoacidi non polari possono essere suddivisi in alifatici e aromatici. Gli amminoacidi polari possono essere suddivisi in acidi, basici e non carichi a pH neutro.

I gruppi alifatici sono idrocarburi a legame singolo che esistono come catene diritte, ramificate o cicliche. Gli amminoacidi con gruppi R alifatici sono la glicina, l'amminoacido più semplice;l'alanina, la valina, la leucina e l'isoleucina, che sono estremamente idrofobiche e si associano fra loro per formare strutture centrali stabili nelle proteine;la metionina, un amminoacido contenente zolfo;e la prolina, che ha un anello alifatico. I gruppi aromatici sono idrocarburi che esistono come anelli insaturi, con legami singoli e doppi alternati.

Gli amminoacidi aromatici sono fenilalanina, tirosina e triptofano, tutti di grandi dimensioni e in grado di partecipare alle interazioni idrofobiche. Gli amminoacidi acidi sono l'aspartato e il glutammato, e hanno gruppi carbossilici che donano un protone per caricarsi negativamente. Gli amminoacidi di base sono lisina, arginina, e istidina.

Hanno gruppi amminici sulle loro catene laterali che accettano che un protone si carichi positivamente. Gli amminoacidi polari non carichi sono serina, treonina, cisteina, asparagina, e glutammina. Sono idrofili e contengono vari gruppi funzionali polari:gruppi idrossilici in serina e treonina, un gruppo sulfidrilico in cisteina e gruppi ammidici in asparagina e glutammina.