A maioria das proteínas tem múltiplas localizações onde os ligantes podem associar, além de do local responsável pela função da proteína. A ligação de uma molécula a qualquer um destes locais resulta frequentemente em mudanças conformacionais, alterando a forma da proteína. Quando esta mudança afeta a ligação de outro ligante, os dois locais são descritos como acoplados ou ligados.

A ligação do sítio da ligação pode ser positivamente ou negativamente regulada. Em uma ligação positiva, a ligação de um ligante resulta em mudanças conformacionais que fazem um outro local mais provável ligar seu respectivo ligante. Em uma ligação negativa, a ligação de um ligante resulta em mudanças conformacionais que impedem que um outro local ligue com seu ligante.

As proteínas que contêm os sítios de ligação interligados são chamadas proteínas alostéricas, e podem ser de vários tipos, tais como enzimas, recetores, proteínas estruturais, e proteínas motoras. Por exemplo, o aspartato transcarbamilase, também conhecido como ATCase, é uma grande enzima contendo seis subunidades catalíticas, cada uma com um sítio de ligação de substrato. Tem também seis subunidades regulatórias adicionais, cada um com um local que possa ligar ambas as pirimidinas e purinas, os blocos de construção do DNA e RNA.

a enzima catalisa um passo essencial na síntese de pirimidina, a condensação do aspartato e do fosfato de carbamócito para produzir aspartato de carbamócito. A taxa desta reação aumenta em uma maneira concentração dependente. Na ligação de ATP, uma purina à enzima, ativa a enzima, enquanto a ligação simultânea de UTP e CTP, pirimidinas, resulta em uma inibição 95%00:01:55.000 00:01:57.100 da atividade enzimática.

Este mecanismo regulatório é essencial para manter a quantidade direita de pirimidinas em relação às purinas na célula.