у большинства белков есть несколько местоположений где лиганды могут присоединяться, помимо сайта, ответственного за функцию белка. Связывание молекулы с любым из этих сайтов часто приводит к конформационным изменениям, приводящим к изменению формы белка. Когда это изменение влияет на связывание другого лиганда, эти два узла описываются, как сопряженные или связанные между собой.

Линк между двумя сайтами связывания может регулироваться положительно или отрицательно. При положительном линке, привязывание одного из них лиганд приводит к изменению конформации, которые заставляют другой сайт с большей вероятностью связать соответствующий ему лиганд. При отрицательном линке, привязывание одного из них лиганд приводит к изменению конформации, и это помешает другому сайту связывания привязать его лиганд.

Белки, содержащие сопряжённые сайты привязки называются аллостерическими белками, и могут быть разных видов, таких как ферменты, рецепторы, структурные белки, и моторные белки. Например, аспартат транскарбамойлаза, также известный как как ATCаза это большой фермент, содержащий шесть каталитических подблоков, каждый с местом связывания субстрата. Он также имеет шесть дополнительных регуляторные подразделения, каждое со своим сайтом, который может связывать и пиримидины, и пурины, строительные блоки ДНК и РНК.

Этот фермент катализирует важный шаг при синтезе пиримидина конденсацию аспарта и карбамоилфосфата для производства карбамоиласпартата. Скорость этой реакции повышается в зависимости от концентрации. Связывание АТФ, пурина с ферментом, активирует фермент, тогда как одновременная привязка UTP и CTP, пиримидинов, приводит к блокировке на 95%активности фермента.

Этот механизм регулирования необходим для поддерживания правильного количества пиримидинов относительно пуринов в клетке.