Proteine sind Polymere aus Aminosäureresten. Sie sind vielseitig einsetzbar und für verschiedene zelluläre Funktionen verantwortlich, darunter DNA-Replikation, molekularer Transport, Katalyse und strukturelle Unterstützung. Proteine haben eine hierarchische Struktur, die mindestens drei Organisationsebenen umfasst: Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur. Einige große Proteine haben eine quartäre Struktur, in der einzelne Proteinuntereinheiten miteinander verknüpft sind.
Die Primärstruktur eines Proteins ist seine Aminosäuresequenz. Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden, um eine Polypeptidkette mit zwei Enden zu bilden: dem Aminoterminus (N-Terminus) und dem Carboxyl-Terminus (C-Terminus). Die Sequenz der Aminosäuren bestimmt die endgültige gefaltete Form des Proteins. Zwanzig verschiedene Aminosäuren werden in unterschiedlichen Sequenzen angeordnet, um eine Vielzahl von Polypeptiden zu erzeugen.
Die Sekundärstruktur bezieht sich auf lokal gefaltete Bereiche von Aminosäureketten, die durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Es gibt zwei Arten von Sekundärstrukturen: Alpha-Helices und Beta-Plissee-Platten. Diese sekundären Strukturelemente sind durch einfache Schleifen miteinander verbunden.
Wenn sich die Sekundärstrukturen weiter zusammenfügen, wird die endgültige gefaltete Form des Proteins erzeugt. Eine solche dreidimensionale oder tertiäre Struktur eines Proteins wird durch die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureseitenketten stabilisiert. Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatische Kräfte, Disulfidbindungen und Vander-Waals-Kräfte stabilisieren die gefaltete Form, die oft der native oder funktionelle Zustand des Proteins ist.
Wenn zwei oder mehr gefaltete Polypeptidketten, die als Proteinuntereinheiten bezeichnet werden, einen Komplex bilden, entsteht eine quartäre Proteinstruktur.
Aus Kapitel 4:
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