Le proteine sono polimeri di residui di amminoacidi. Sono versatili e responsabili di diverse funzioni cellulari, tra cui la replicazione del DNA, il trasporto molecolare, la catalisi e il supporto strutturale. Le proteine hanno una struttura gerarchica che comprende almeno tre livelli di organizzazione: struttura primaria, secondaria e terziaria. Alcune grandi proteine hanno una struttura quaternaria in cui le singole subunità proteiche sono collegate tra loro.

La struttura primaria di una proteina è la sua sequenza di aminoacidi. Gli amminoacidi sono legati attraverso legami peptidici per formare una catena polipeptidica con due estremità: l'estremità amminica (N-terminale) e l'estremità carbossilica (C-terminale). La sequenza di amminoacidi determina la forma finale ripiegata della proteina. Venti diversi amminoacidi sono disposti in diverse sequenze per creare una varietà di polipeptidi.

La struttura secondaria si riferisce a regioni localmente ripiegate di catene di amminoacidi che sono stabilizzate da legami idrogeno. Esistono due tipi di strutture secondarie: alfa-eliche e fogli beta-pieghettati. Questi elementi strutturali secondari sono collegati da semplici anelli.

Man mano che le strutture secondarie si assemblano ulteriormente, viene generata la forma finale ripiegata della proteina. Tale struttura tridimensionale o terziaria di una proteina è stabilizzata dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi. I legami idrogeno, le forze elettrostatiche, i legami disolfuro e le forze di Vander Waals stabilizzano la forma ripiegata, che è spesso lo stato nativo o funzionale della proteina.

Quando due o più catene polipeptidiche ripiegate chiamate subunità proteiche formano un complesso, si crea una struttura proteica quaternaria.