Die Verwendung von Enzymen durch den Menschen geht auf 7000 v. Chr. zurück. Der Mensch verwendete zunächst Enzyme, um Zucker zu fermentieren und Alkohol herzustellen, ohne zu wissen, dass es sich um eine enzymkatalysierte Reaktion handelte. Wilhelm Kuhne prägte 1877 den Begriff "Enzym" aus den griechischen Wörtern "en", was "in" oder "innerhalb" bedeutet, und "zyme", was "Hefe" bedeutet.

Die meisten Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen beschleunigen, ohne verbraucht zu werden. Enzyme enthalten eine oder mehrere aktive Zentren, die die Substrate binden und in Produkte umwandeln. Viele Enzyme haben auch allosterische Stellen, zusätzliche Stellen, an denen andere Moleküle als Substrate binden, um das Enzym zu aktivieren oder zu hemmen.

Einige Enzyme benötigen das Vorhandensein von Cofaktoren – Metallionen oder organischen Molekülen für die Katalyse. Cofaktoren binden an das aktive Zentrum eines Enzyms und helfen bei der Umwandlung von Substraten in Produkte. Ein Enzym ohne Cofaktor ist ein Apoenzym und wird zu einem Holoenzym, sobald es einen Cofaktor bindet. Ein Cofaktor, bei dem es sich um ein organisches Molekül handelt, wird als Coenzym bezeichnet. Die meisten Coenzyme werden von Vitaminen abgeleitet.

Inhibitoren sind Moleküle, die eine enzymkatalysierte Reaktion stoppen. Kompetitive Inhibitoren ähneln Substratmolekülen und konkurrieren mit ihnen um die Bindung an die aktiven Zentren. Im Gegensatz dazu binden nicht-kompetitive Inhibitoren an allosterische Stellen und verändern die Enzymkonformation, um die Substratbindung zu reduzieren.