Profilierung von Oberflächenprotein-Epitopen auf viralen Partikeln mittels Multiplex-Dual-Reporter-Strategie

Die proteomische Analyse des Hüllvirus zeigte, dass Wirtsproteine in neu gebildete Viren eingebaut werden, was die Replikation, Infektiosität und Pathogenese beeinflusst. Unsere Forschung konzentriert sich auf die Profilierung von Oberflächenproteinen in viralen Partikeln, um Schlüsselelemente in der Virus-Wirt-Interaktion zu finden, was zu neuen Angriffspunkten für antivirale Medikamente und Impfstoffe führt. Die Immunelektronenmikroskopie ist das einzige bildgebende Verfahren, das die direkte Visualisierung von Proteinen ermöglicht.

Die massenspektrometrische Immunerfassung mit magnetischen Kügelchen und die aufstrebende Strömungsbiometrie werden heute jedoch häufiger eingesetzt, um ein breiteres Proteom-Profiling zu ermöglichen und eine große Anzahl von Viruspartikeln zu screenen. Unsere Methode verwendet farbcodierte Luminex-Kügelchen und eine duale Laserauslesung für die Immunerfassung. Es ermöglicht das Multiplex-Profiling von Wirtsoberflächenproteinen auf intakten Virionen und das Screening von Antikörpern und antiviralen Medikamenten auf mehrere Viren und Antigene gleichzeitig.

Massenspektrometrie und Affinitätsproteomik sind leistungsfähige Werkzeuge, um sowohl virale als auch Wirtsproteine auf der Virionenoberfläche zu identifizieren. Die von uns beschriebene Strategie wird zu einem besseren Verständnis der Rolle von Wirtsproteinen auf Viruspartikeln führen und ein Hochdurchsatz-Profiling von infizierten Proben in verschiedenen Versuchsaufbauten ermöglichen.