Las proteínas pueden formar complejos homoméricos con otra unidad de la misma proteína o complejos heteroméricos con diferentes tipos. La mayoría de los complejos proteicos se autoensamblan espontáneamente a través de vías ordenadas, mientras que algunas proteínas necesitan factores de ensamblaje que guíen su correcto ensamblaje. A pesar del abarrotado entorno intracelular, las proteínas suelen interactuar con sus socios correctos y formar complejos funcionales.
Muchos virus se autoensamblan en una unidad completamente funcional utilizando la célula huésped infectada para producir todos los componentes necesarios. El virus del mosaico del tabaco (TMV) es un ejemplo clásico de un complejo autoensamblable de subunidades de proteínas y ARN. El proceso de autoensamblaje del TMV es la base de algunas de las partículas virales terapéuticas diseñadas para la administración de fármacos.
Algunos complejos de proteínas se autoensamblan solo debido a mutaciones o trastornos. La hemoglobina, la proteína transportadora de oxígeno que se encuentra en los glóbulos rojos, es un tetrámero de dos subunidades alfa y dos beta. Sin embargo, en la anemia de células falciformes, una mutación puntual reemplaza un aminoácido hidrofílico, la glutamina, por una valina hidrofóbica. Esto crea parches hidrofóbicos pegajosos en los lados opuestos del tetrámero de hemoglobina. En un entorno de células acuosas, los parches hidrofóbicos de diferentes moléculas de hemoglobina se adhieren y se ensamblan en fibras largas y rígidas. Estas fibras cambian la forma de los glóbulos rojos de un esferoide a una forma de media luna.
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