Białka mogą tworzyć homomeryczne kompleksy z inną jednostką tego samego białka lub kompleksy heteromeryczne o różnych typach. Większość kompleksów białkowych samoorganizuje się spontanicznie za pośrednictwem uporządkowanych szlaków, podczas gdy niektóre białka potrzebują czynników składania, które kierują ich prawidłowym składaniem. Pomimo zatłoczonego środowiska wewnątrzkomórkowego białka zwykle oddziałują ze swoimi właściwymi partnerami i tworzą funkcjonalne kompleksy.
Wiele wirusów samoorganizuje się w pełni funkcjonalną jednostkę, wykorzystując zainfekowaną komórkę gospodarza do produkcji wszystkich niezbędnych składników. Wirus mozaiki tytoniu (TMV) jest klasycznym przykładem samoorganizującego się kompleksu podjednostek białkowych i RNA. Proces samoorganizacji TMV jest podstawą niektórych terapeutycznych cząsteczek wirusa przeznaczonych do dostarczania leków.
Niektóre kompleksy białkowe samoorganizują się tylko z powodu mutacji lub zaburzeń. Hemoglobina, białko przenoszące tlen znajdujące się w czerwonych krwinkach, jest tetramerem dwóch podjednostek alfa i dwóch beta. Jednak w niedokrwistości sierpowatokrwinkowej mutacja jednopunktowa zastępuje hydrofilowy aminokwas - glutaminę hydrofobową waliną. W ten sposób powstają lepkie hydrofobowe plamy po przeciwnych stronach tetrameru hemoglobiny. W wodnym środowisku komórkowym hydrofobowe plamy na różnych cząsteczkach hemoglobiny przyczepiają się, łącząc się w długie i sztywne włókna. Włókna te zmieniają kształt czerwonych krwinek z sferoidalnego na półksiężyc.
Z rozdziału 5:
Now Playing
Protein Structure
10.5K Wyświetleń
Protein Structure
13.7K Wyświetleń
Protein Structure
6.0K Wyświetleń
Protein Structure
7.6K Wyświetleń
Protein Structure
3.0K Wyświetleń
Protein Structure
3.0K Wyświetleń
Protein Structure
4.0K Wyświetleń
Protein Structure
2.2K Wyświetleń
Protein Structure
2.5K Wyświetleń
Protein Structure
5.1K Wyświetleń
Copyright © 2025 MyJoVE Corporation. Wszelkie prawa zastrzeżone