Большинство белков не функционируют как полностью вытянутые полипептидные цепи, но собираются в компактные многокомпонентные комплексы. Во время сборки растущий комплекс должен различать его конкретные компоненты из смеси сотен различных белков видов, не являющихся белками, которые присутствуют в клетке. Белковые комплексы могут быть либо гомомерными, состоящими из нескольких копий одной и той же полипептидной цепи, или гетеромерными, состоящими из нескольких различных полипептидных цепей или не-белковых компонентов.

Обычно белки имеют всю необходимую информацию для самостоятельной сборки в функциональные комплексы от их составляющих, что позволяет функцинировать с должной скоростью и точностью. Многие вирусы могут собираться самостоятельно для формирования полностью функциональной единицы, используя зараженную клетка-хозяина для производства всех необходимых компонентов. Например, в.

вирусе табачной мозаики, субъединицы белка оболочки сами собираются в отдельные кольца in vitro. Молекула РНК привязывается к центру растущей спирали, чтобы создать активный вирус. Однако в некоторых белковых комплексах, самостоятельная сборка возможна только благодаря мутации или болезни.

Гемоглобин, белок, переносящий кислород, находящийся в красных кровяных тельцах клетки, является тетрамером двух альфа-субъединиц и двух сходных бета-субъединиц. Однако, при серповидноклеточной анемии, гемоглобин-мутант имеет гидрофобный патч, который увеличивает сродство между тетрамерами гемоглобина, заставляя их аггрегировать, производя нестандартную сборку волокон гемоглобина. Эти волокна меняют конформации клеток крови от сфероида до формы полумесяца, что приводит к засорению кровеносных сосудов.

Хотя многие белки самостоятельно собираются без внешней помощи, факторы сборки например, молекулярные шапероны, помогают белковым компонентам собраться в устойчивый и функциональный комплекс. Протеасома 26S, молекулярный механизм которой помогает в регулировании деградации белков, состоит из двух отличных подкомплексы-частицы ядра 20S в форме цилиндра и двух 19S регуляторных частиц кэпов. Далее, каждый подкомплекс состоит из нескольких белковых субъединиц.

Множественные связанные с протеасомами шапероны интегрируют эти субъединицы в их соответствующие подкомплексы. Наконец, шапероны собирают подкомплексы в полной протеасомный комплекс.