Ensayo de complementación basado en Escherichia coli para estudiar la función chaperona de la proteína de choque térmico 70

Estudio el papel de las proteínas de choque térmico en la conferir protección estática futura a los antígenos que causan infecciones humanas como la malaria y la tuberculosis. Mi investigación se centra esencialmente en las características de estructura y función de la maquinaria de la proteína de choque térmico de estos patógenos que causan infecciones humanas. Las proteínas de golpe de calor son generalmente muy conceptuales, sin embargo, muestran cierto nivel de especialización funcional.

Además, están implicados en la resistencia a los medicamentos. Como tal, hay esfuerzos en curso para dirigirlos hacia la reversión de la resistencia a los medicamentos en varios modelos de enfermedad. Incluyen técnicas bioquímicas, biofísicas, bioinformáticas y biológicas celulares.

En otras palabras, se utilizan diversas áreas de técnicas para estudiar el papel de estas proteínas. En nuestro caso, el estudio de las proteínas de Plasmodium fue el principal agente de la malaria y que son difíciles de producir y esto limita la capacidad de estudio de estas proteínas. Por ejemplo, es difícil generar niveles suficientes para cristalizar y obtener imágenes de las proteínas.

Hemos establecido algunas de las redes funcionales de estas proteínas en el parásito de la malaria. También hemos establecido ensayos para estudiar los compuestos dirigidos a estas proteínas en los agentes causantes de la malaria y la tuberculosis. El protocolo actual se utiliza para explorar el papel de plegamiento de la proteína chaperona y luego la función citoprotectora de HSP 70 utilizando igual como modelo. El protocolo también podría adoptarse para el cribado de inhibidores de moléculas pequeñas dirigidos a la proteína 70.