Test di complementazione basato su Escherichia coli per studiare la funzione chaperone della proteina da shock termico 70

Studio il ruolo delle proteine da shock termico nel conferire protezione statica agli antigeni che causano infezioni umane come la malaria e la tubercolosi. La mia ricerca si concentra essenzialmente sulle caratteristiche strutturali e funzionali del meccanismo proteico da shock termico di questi patogeni che causano infezioni umane. Le proteine del colpo di calore sono generalmente altamente concettuali, tuttavia, mostrano un certo livello di specializzazione funzionale.

Inoltre, sono implicati nella resistenza ai farmaci. Pertanto, sono in corso sforzi per indirizzarli verso l'inversione della resistenza ai farmaci in vari modelli di malattia. Includono tecniche biochimiche, biofisiche, bioinformatiche e biologiche cellulari.

In altre parole, vengono utilizzate varie aree di tecniche per studiare i ruoli di queste proteine. Nel nostro caso, lo studio delle proteine del Plasmodium è stato il principale agente della malaria e che sono difficili da produrre e questo limita la capacità di studiare queste proteine. Ad esempio, è difficile generare livelli sufficienti per cristallizzare e visualizzare le proteine.

Abbiamo stabilito alcune delle reti funzionali di queste proteine nel parassita della malaria. Abbiamo anche stabilito saggi per studiare i composti che prendono di mira queste proteine negli agenti che causano la malaria e la tubercolosi. L'attuale protocollo viene utilizzato per esplorare il ruolo di ripiegamento della proteina chaperone e quindi la funzione citoprotettiva di HSP 70 utilizzando equal come modello. Il protocollo potrebbe essere adottato anche per lo screening di inibitori di piccole molecole che hanno come bersaglio la proteina 70.