RNAポリメラーゼ(RNAP)はすべての動物に保存されており、細菌、古細菌、真核生物のRNAPは、配列、構造、機能的に重要な類似性を共有しています。3つの真核生物のRNAの中で、RNAポリメラーゼIIは、酵素サブユニットの構造構成とフォールディングトポロジーの両面で細菌のRNAPに最も類似しています。しかし、これらの類似性は、その作用機序には反映されていません。

3つの真核生物のRNAはすべて特定の転写因子を必要とし、そのうちTATA結合タンパク質はすべての人に共通しています。これらのタンパク質はRNAPに結合したままで、テンプレートDNA鎖上のRNA合成の方向を導きます。RNA鎖の伸長が完了したら、RNAと関連タンパク質はmRNA転写産物を分解して放出する必要があります。

細菌の遺伝子によってコードされる終末シグナルとは異なり、RNAポリメラーゼIIによって転写されるタンパク質をコードする遺伝子は、酵素が正確な位置で終結するように指示する特定の配列を欠いています。最も一般的な終結経路は、ポリ(A)依存性終結として知られており、mRNA転写産物のポリアデニル化とRNAP終結を組み合わせたものです。ここでは、RNAポリメラーゼIIがRNAを転写し続ける一方で、時には遺伝子配列の末端を過ぎて数千の塩基対まで転写し続けますが、転写産物は内部部位で切断されます。したがって、転写産物の上流部分が放出され、切断された転写産物の3'末端にポリアデニンテールを追加することができます。下流の切断産物は、RNAポリメラーゼIIによって転写されている間に、5'-エキソヌクレアーゼによって消化されます。5'-エキソヌクレアーゼが残りの転写産物をすべて消化すると、RNAPがDNAテンプレート鎖から解離するのを助け、転写が完了します。