Name: linearization of the bradford protein assay
Uploaded: 2010-04-12T17:00:00.000+00:00
Duration: 6 min 35 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Linearization of the Bradford Protein Assay at JoVE.com

Bu kağıt, burada açıklanan orijinal araştırma ev sahipliği yapan merhum Dr. Zvi Selinger anısına adanmış.

Bradford Protein Kalibrasyon Grafik Doğrusallaştırma: 1 Bradford testinin yaygın olarak bilinen Coomassie parlak mavi protein tahlil, yaygın, hızlı ve kullanışlı bir protokol yanı sıra bağıl duyarlılık nedeniyle kullanılır . Ne yazık ki, büyük ölçüde protein konsantrasyonları (Şekil 1) üzerinde geniş bir eğrilik var. Bu nedenle, nispeten yüksek protein konsantrasyonları, 2-10 mg / ml BSA, sadece dar bir aralıkta daha iyi (Şekil 1, yeşil) lineer regresyon uygun kalibrasyon grafiği için kullanılır. Ancak, doğrusal olmayan büyük bir hata önlemek için kalibrasyon grafiği sınırlı giren bilinmeyen örneklerin protein konsantrasyonu gerektirir ve aynı zamanda sınırlı aralığında hassasiyeti azaltır. Doğrusal mikrogram miktarda protein mevcut değildir, özellikle ciddi bir sorun sunar ve genellikle bilinmeyen örneklerin birden fazla dilüsyonları gerektirir. Orijinal Bradford yazıda belirtildiği gibi, &quot;doğrusal kaynak, boya iki farklı renk formları spektrumunun bir çakışma olmadığından reaktif kendisidir.&quot; 1. Aslında, üç tür Coomassie parlak mavi boya 2 testin normal asidik pH, asit-baz dengesi . Kırmızı, mavi ve yeşil formları sırasıyla 590, 470 ve 650 nm (Şekil 2) absorbans maxima var. Mavi, yoğun, 594 nm 3, 4 (Şekil 2) ışık emer karmaşık bir şekillendirme, protein bağlayan şeklidir. Bradford 1 (Şekil 3) &quot;reaktif için arka plan değeri daha fazla boya proteine ​​bağlı olarak sürekli azalmaktadır&quot; diye kaydetti. Bu nedenle, artan protein miktarları eklenir, protein boyası kompleksi emmez, 450 nm dalga boyunda absorbans değişimi ölçerek, 590 nm arka plan azalma hesaplamak için çalıştı. Bulduğumuz azalan arka plan kısmen değil, tamamen doğrusal hesapları (Şekil 4). Protein-boya bağlayıcı bir denge 5 olduğu gibi, çünkü, sonra ücretsiz boya konsantrasyonunda azalma doğrusal yanıt başka bir bozulma ürettiği hipotezi, kompleks oluşum değil, aynı zamanda ücretsiz boya, sadece protein konsantrasyonu bağlıdır. (Şekil 5). Değişken ücretsiz boya konsantrasyonu ile ilgili hem konular göz önüne alırsak, biz, protein konsantrasyon ve absorbans ölçümleri 590 nm, 450 nm (Şekil 6) üzerinde oranı arasında doğrusal bir ilişki tanımlayan matematiksel bir denklem geliştirdi. Teorik ve deneysel çalışmanın ayrıntılı bir açıklama Analitik Biyokimya 6 1996 yayında bulunabilir. Matematiksel denklemi deneysel olarak test edilmiş ve tüm protein konsantrasyonları aralığı (Şekil 7) üzerinde lineer bir kalibrasyon eğrisi verimi tespit edildi. Ayrıca, denklem Y ekseni önünü 6, doğru pH-bağımlı değeri bağımsız bir kararlılık tarafından da doğrulandı . Geliştirilmiş Bradford Protein Testi için ayrıntılı Protokolü, Mikroplaka Absorbans Okuyucu: <ol><li> Standart, sığır serum albumin 0.1 mg / ml stok solüsyonu hazırlayın. Herhangi bir diğer standart seçilmiş, ancak aynı standart tüm deneylerde kullanılan gerektiğini unutmayın olabilir. </li><li> Bilinmeyen örnekler deiyonize su ile seyreltilir. 5-50 mg / ml hedefliyoruz. Ancak, testin doğrusal aralığı için belirgin bir sınır olmadığı için daha yüksek veya daha düşük protein konsantrasyonları, kabul edilebilir. Ancak, ölçüm absorbans okuyucu doğrusal aralığı içinde olmalıdır. </li><li> Deiyonize su Bradford reaktifi (Bio-Rad) 2.5 kat sulandırınız. </li><li> 0 ve üç nüsha kuyuları (0-5 mg BSA kalibrasyon eğrisi oluşturma) BSA stok solüsyonu 10-50 ul ekleyin. / Ul 100 ulaşmak için deiyonize su ile tamamlayın. </li><li> Farklı bir kuyu, 100 ul triplicates bilinmeyen örnek ekleyin. Bilinmeyen örnek çeşitli konsantrasyonlarda doğruluğunu artırmak için kullanılıyor olabilir. </li><li> Tüm kuyulara seyreltilmiş Bradford reaktifi 100 ul ekleyin. Toplam hacmi 200 ul / iyi. </li><li> En az 5 dakika değil, renk gelişimi için fazla 60 dakika bekleyin. </li><li> Boş deiyonize su (ve sıfır protein boyası) 200 ul olmalıdır. </li><li> 590 nm ve 450 nm dalga boyunda absorbansı ölçülür. </li><li> , 590 nm net absorbans değerleri bölerek ve 450 nm dalga boyunda bir kalibrasyon grafiği hazırlayın. Sıfır protein (sadece boya) değer bir veri noktası (Şekil 8) olarak dahil olması gerektiğini unutmayın. </li><li> Kalibrasyon eğrisi (Şekil 9) lineer denklem dayalı bilinmeyen numune konsantrasyonu hesaplayın. </li></ol> Temsilcisi Sonuçlar: Absorbans 590 nm tek bir dalga boyu, absorbans değerleri, 590 nm 450 nm üstü oranı aksine, lineer wi. protein konsantrasyonu (Şekil 10). Bilinmeyen örnek protein konsantrasyonu kalibrasyon eğrisi (Şekil 10, denklem) lineer denklem kullanılarak hesaplanmıştır olabilir. Ancak, artan doğruluğu bilinmeyen birkaç numune dilüsyonları ölçerek elde edilir. Bu amaçla, iki grafikler hazırlar. Ilk X ekseni (Şekil 11, sağ) mg protein ile standart bir kalibrasyon grafiği. İkinci grafikte X ekseni (Şekil 11, sol) orijinal sulandırılmamış örnek ul, bilinmeyen bir örnek. Boya sadece değeri (Şekil 11) her iki grafiklerde dahil edilmelidir. Bilinmeyen örnek protein konsantrasyonu bilinmeyen bir örnek ve standart eteklerinde (Şekil 11, denklem) bölünmesi ile elde edilir. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig2.jpg" alt="Şekil 1" /> Şekil 1. Konvansiyonel Bradford kalibrasyon grafiği. Doğrusal aralığı yeşil sembollerle temsil edilmektedir. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig1.jpg" alt="Şekil 2" /> Şekil 2 protein-boya kompleks ve yalnız boya Spectra. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig3.jpg" alt="Şekil 3" /> Şekil 3. Protein-boya denge. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig4.jpg" alt="Şekil 4" /> Şekil 4 doğru hesaplanan arka plan Azaltma kısmen doğrusal azalır. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig5.jpg" alt="Şekil 5" /> Şekil 5 Protein-boya denge. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig6.jpg" alt="Şekil 6" /> Şekil 6 Bradford protein testinin doğrusallaştırma için matematiksel olarak. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig7.jpg" alt="Şekil 7" /> Şekil 7 Bradford kalibrasyon grafiği Doğrusallaştırma. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig8.jpg" alt="Şekil 8" /> Şekil 8 absorbans oranı değerlerinin hesaplanması. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig9.jpg" alt="Şekil 9" /> Şekil 9 A lineer Bradford kalibrasyon grafiği. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig10.jpg" alt="Şekil 10" /> Şekil 10 Bradford kalibrasyon grafiği Doğrusallaştırma. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig11.jpg" alt="Şekil 11" /> Şekil 11 Bilinmeyen numune konsantrasyonu hesaplama.

<ol>
	<li>Bradford, M. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+rapid+and+sensitive+method+for+the+quantitation+of+microgram+quantities+of+protein+utilizing+the+principle+of+protein-dye+binding.">A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.</a> Anal Biochem. 72, 248-254 (1976).</li><li>Chial, H. J., Thompson, H. B., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+spectral+study+of+the+charge+forms+of+Coomassie+blue+G.">A spectral study of the charge forms of Coomassie blue G.</a> Anal Biochem. 209, 258-266 (1993).</li><li>Chial, H. J., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+comparison+of+the+binding+of+Coomassie+brilliant+blue+to+proteins+at+low+and+neutral+pH.">A comparison of the binding of Coomassie brilliant blue to proteins at low and neutral pH.</a> Anal Biochem. 213, 362-369 (1993).</li><li>Compton, S. J., Jones, C. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Mechanism+of+dye+response+and+interference+in+the+Bradford+protein+assay.">Mechanism of dye response and interference in the Bradford protein assay.</a> Anal Biochem. 151, 369-374 (1985).</li><li>Congdon, R. W., Muth, G. W., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+binding+interaction+of+Coomassie+blue+with+proteins.">The binding interaction of Coomassie blue with proteins.</a> Anal Biochem. 213, 407-413 (1993).</li><li>Zor, T., Selinger, Z. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Linearization+of+the+Bradford+protein+assay+increases+its+sensitivity:+theoretical+and+experimental+studies.">Linearization of the Bradford protein assay increases its sensitivity: theoretical and experimental studies.</a> Anal Biochem. 236, 302-308 (1996).</li></ol>

Bradford protein tahlil performans ve bağıl duyarlılık kolaylığı nedeniyle popüler. Protokol ile elde edilen aralığı tüm protein konsantrasyonları üzerine doğrusallaştırma, bilinmeyen örnekler aralığında kalibrasyon grafiği düşmeye gerek yok, burada daha fazla testin kolaylaştırır sundu. Önemlisi, daha da geliştirilmiş protokol orijinal Bradford protokolü üzerinden aşağıdaki avantajları sağlar: <ol><li> Doğruluğunu arttırdı. </li><li> Hassasiyet, ...

<table><tbody><tr><td>Bradford reagent</td><td>Bio-Rad</td><td>500-0006</td><td></td></tr><tr><td>Bovine Serum Albumin</td><td>Amersco</td><td>0332</td><td></td></tr><tr><td>Multiplate absorbance reader</td><td>BioTek</td><td>Synergy2</td><td></td></tr></tbody></table>

linearization of the bradford protein assay

Bradford Coomassie parlak mavi tayininde protein mikrogram miktarların belirlenmesi, 590 nm&#39;de absorbans ölçümü ile gerçekleştirilir. Bu en yaygın test biyokimyasal ölçümleri normalleştirme amacıyla, hızlı ve basit bir protein, hücre lizatları, hücresel kesirler, ya da rekombinant protein örneklerinin kantifikasyon sağlar. Ancak, içsel bir doğrusal bu yöntemin duyarlılığı ve hassasiyeti uzlaşır. Bu, standart test koşulları altında 590 nm&#39;de absorbans ölçümleri ve 450 nm dalga oranı, protein konsantrasyonu ile kesinlikle doğrusal olduğunu göstermiştir. Bu basit bir prosedür doğruluğunu artırır ve 50 ng bovine serum albumin, 10 kat izin kantifikasyon hakkında testinin duyarlılığını artırır. Ayrıca, sık hücre lizatları oluşturmak için kullanılan deterjanların piyasaya girişim yeni bir protokol tarafından büyük ölçüde azalır. Kitlesel eylem ve Beer yasası temelinde geliştirilen bir lineer denklem deneysel veriler mükemmel uyuyor.

Watch this Scientific Journal Video about Linearization of the Bradford Protein Assay at JoVE.com

Linearization of the Bradford Protein Assay

Hızlı ve rahat Bradford yöntemi ile protein tayini doğruluk ve hassasiyet içsel doğrusal tehlikeye düşer. Biz büyük ölçüde hassasiyeti artırır yaklaşık 10 kat testin duyarlılığını artırır ve anlamlı deterjanların müdahaleleri azaltıyor, basit bir doğrusallaştırma prosedürü göstermektedir.

Bradford Protein Testi lineerleştirilmesi

Determination of microgram quantities of protein in the Bradford Coomassie brilliant blue assay is accomplished by measurement of absorbance at 590 nm. ...

linearization-of-the-bradford-protein-assay

Research

JoVE Journal

Biology

99.4K Görüntüleme.  Tel Aviv University. Hızlı ve rahat Bradford yöntemi ile protein tayini doğruluk ve hassasiyet içsel doğrusal tehlikeye düşer. Biz büyük ölçüde hassasiyeti artırır yaklaşık 10 kat testin duyarlılığını artırır ve anlamlı deterjanların müdahaleleri azaltıyor, basit bir doğrusallaştırma prosedürü göstermektedir.

Video: Linearization of the Bradford Protein Assay

Bio-layer Interferometry for Measuring Kinetics of Protein-protein Interactions and Allosteric Ligand Effects

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia coli&#160;ATP synthase. Bacterial F-type ATP synthase is the target of a new, FDA-approved antibiotic to combat drug-resistant tuberculosis. Understanding bacteria-specific auto-inhibition of ATP synthase by the C-terminal domain of subunit &#949;&#160;could provide a new means to target the enzyme for discovery of antibacterial drugs. The C-terminal domain of &#949;&#160;undergoes a dramatic conformational change when the enzyme transitions between the active and inactive states, and catalytic-site ligands can influence which of &#949;&#39;s conformations is predominant. The assay measures kinetics of &#949;&#39;s binding/dissociation with the catalytic complex, and indirectly measures the shift of enzyme-bound &#949;&#160;to and from the apparently nondissociable inhibitory conformation. The Bio-layer Interferometry signal is not overly sensitive to solution composition, so it can also be used to monitor allosteric effects of catalytic-site ligands on &#949;&#39;s conformational changes.

The protocols here describe kinetic assays of protein-protein interactions with Bio-layer Interferometry. F-type ATP synthase, which is involved in cellular energy metabolism, can be inhibited by its &#949; subunit in bacteria. We have adapted Bio-layer Interferometry to study interactions of the catalytic complex with &#949;&#8217;s inhibitory C-terminal domain.

Protein-protein etkileşimleri ve Allosterik Ligand Etkileri Kinetiği Ölçüm Bio-katman Interferometri

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia ...

Kimya

Hellgrammite as a Non-Conventional Biomonitor for Surface Water and Environmental Health Assessment

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of occurrence, and extended period of immaturity, which can last up to one year. Hellgrammites are clearly known to exhibit sensitivity to pollution and habitat structure impacts. Given these unique features, using Corydalus texanus larvae is highly suitable as reliable biomonitoring agents to assess the ecological integrity of aquatic ecosystems. This protocol aims to provide the necessary tools for C. texanus assessment and demonstrate their efficacy through a case study. Research findings have practical implications, indicating that C. texanus larvae exhibit early-warning responses to mining pollution, bioaccumulating high amounts of heavy metals such as Zn, Fe, and Al. The presence or absence of C. texanus populations may serve as a helpful indicator for identifying potential issues related to ecosystem health. The unconventional approach has shown early warnings of pollution in mining-impacted sites, highlighting the need for timely action to protect the environment. Given their unique traits, the use of C. texanus larvae is highly suggested as a reliable non-conventional bioindicator.

This protocol describes the use of biomarkers for the early detection of deleterious impacts in aquatic ecosystems. The biomarkers are closely related to sentinel traits, and their changes aid in detecting early-warning damages.

Yüzey Suyu ve Çevre Sağlığı Değerlendirmesi için Konvansiyonel Olmayan Bir Biyomonitör Olarak Hellgrammite

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of ...

Çevre

Bradford Tahlili Kullanarak Proteini Ölçmek için Analitik Bir Cihaz Olarak Akıllı Telefon

RGBradford: Protein Quantitation with a Smartphone Camera

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. Because of its widespread, the limitations and advantages of the Bradford assay have been exhaustively reported, including several modifications of the original method to improve its performance. One of the alterations of the original method is the use of a smartphone camera as an analytical instrument. Taking advantage of the three forms of the Coomassie Brilliant Blue dye that exist in the conditions of the Bradford assay, this paper describes how to accurately quantify protein in samples using color data extracted from a single picture of a microplate. After performing the assay in a microplate, a picture is taken using a smartphone camera, and RGB color data is extracted from the picture using a free and open-source image analysis software application. Then, the ratio of blue to green intensity (in the RGB scale) of samples with unknown concentrations of protein is used to calculate the protein content based on a standard curve. No significant difference is observed between values calculated using RGB color data and those calculated using conventional absorbance data.

Yazar Spotlight: Akıllı Telefon Kullanarak Bradford Tahlili ile Protein Miktar Tayinine Alternatif Bir Yaklaşım 

This paper provides a protocol for protein quantification using the Bradford assay and a smartphone as an analytical device. Protein levels in samples can be quantified using color data extracted from a picture of a microplate taken with a smartphone.

RGBradford: Akıllı Telefon Kamerası ile Protein Kantitasyonu

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. ...

Biyokimya

PROTAC'larda Üçlü Kompleks Oluşumunun Biyofiziksel Deneyler Kullanılarak Karakterizasyonu

The Development and Application of Biophysical Assays for Evaluating Ternary Complex Formation Induced by Proteolysis Targeting Chimeras (PROTACS)

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics and thermodynamics of the interactions involved contribute to efficiency of ubiquitination and resulting degradation of the protein. Biophysical techniques such as surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC) provide valuable information that can be used in the optimization of those interactions. Using two model systems, a biophysical assay tool kit for understanding the cooperativity of ternary complex formation and the impact of the &#39;hook effect&#39; on binding kinetics was established. In one case, a proteolysis targeting chimera (PROTAC) molecule that induced ternary complex formation between Brd4BD2 and VHL was evaluated. The heterobifunctional molecule, MZ1, has nM affinities for both the Brd4BD2 protein (SPR KD = 1 nM, ITC KD = 4 nM) and the VHL complex (SPR KD = 29 nM, ITC KD = 66 nM). For this system, robust SPR, BLI, and ITC assays were developed that reproduced published results demonstrating the cooperativity of ternary complex formation. In the other case, a molecule that induced ternary complexes between a 46.0 kDa protein, PPM1D, and cereblon [CRBN (319-442)] was studied. The heterobifunctional molecule, BRD-5110, has an SPR KD = 1 nM for PPM1D but much weaker binding against the truncated CRBN (319-442) complex (SPR KD= ~ 3 &#181;M). In that case, the binding for CRBN in SPR was not saturable, resulting in a &#34;hook-effect&#34;. Throughput and reagent requirements for SPR, BLI, and ITC were evaluated, and general recommendations for their application to PROTAC projects were provided.

Yazar Spotlight: PROTACS Üçlü Komplekslerini Karakterize Etmek için Biyofiziksel Tahlillerin Değerlendirilmesi 

Here we describe protocols for the biophysical characterization of ternary complex formation induced by proteolysis targeting chimeras (PROTACS) that involve the ubiquitin ligases Von Hippel-Lindau E3 ligase (VHL) and Cereblon (CRBN). Biophysical methods illustrated herein include surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC).

Kimeraları Hedefleyen Proteoliz Tarafından İndüklenen Üçlü Kompleks Oluşumunun Değerlendirilmesi için Biyofiziksel Testlerin Geliştirilmesi ve Uygulanması (PROTACS)

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics ...

<meta charset="utf8"></head><body>RPA-ssDNA Bağlanma Kinetiğinin Etiketsiz Yöntemler Kullanılarak Kantitatif Analizi

Analyzing DNA-Protein Interactions with Streptavidin-Based Biolayer Interferometry

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of various pathways. Key factors such as the structure, sequence, and length of a DNA molecule can significantly influence protein binding. Bio-layer interferometry (BLI) is a label-free technique that measures binding kinetics between molecules, offering a straightforward and precise approach to quantitatively study protein-DNA interactions. A major advantage of BLI over traditional gel-based methods is its ability to provide real-time data on binding kinetics, enabling accurate measurement of the equilibrium dissociation constant (KD) for dynamic protein-DNA interactions. This article presents a basic protocol for determining the KD value of the interaction between a DNA replication protein, replication protein A (RPA), and a single-stranded DNA (ssDNA) substrate. RPA binds ssDNA with high affinity but must also be easily displaced to facilitate subsequent protein interactions within biological pathways. In the described BLI assay, biotinylated ssDNA is immobilized on a streptavidin-coated biosensor. The binding kinetics (association and dissociation) of RPA to the biosensor-bound DNA are then measured. The resulting data are analyzed to derive precise values for the association rate constant (ka), dissociation rate constant (kd), and equilibrium binding constant (KD) using system software.

<meta charset="utf8"></head><body>DNA-Protein Etkileşimlerinin Streptavidin Tabanlı Biyotabaka İnterferometrisi ile İncelenmesi

This article describes a protocol for studying DNA-protein interactions using a streptavidin-based biolayer interferometry (BLI) system. It outlines the essential steps and considerations for utilizing either basic or advanced binding kinetics to determine the equilibrium binding affinity (KD) of the interaction.

DNA-Protein Etkileşimlerinin Streptavidin Tabanlı Biyotabaka İnterferometrisi ile İncelenmesi

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of ...

Bradford Protein Testi lineerleştirilmesi

Özet

Daha Fazla Video Keşfet

Bu videodaki bölümler

Protein-protein etkileşimleri ve Allosterik Ligand Etkileri Kinetiği Ölçüm Bio-katman Interferometri

Yüzey Suyu ve Çevre Sağlığı Değerlendirmesi için Konvansiyonel Olmayan Bir Biyomonitör Olarak Hellgrammite

RGBradford: Akıllı Telefon Kamerası ile Protein Kantitasyonu

RGBradford: Akıllı Telefon Kamerası ile Protein Kantitasyonu

RGBradford: Akıllı Telefon Kamerası ile Protein Kantitasyonu

Kimeraları Hedefleyen Proteoliz Tarafından İndüklenen Üçlü Kompleks Oluşumunun Değerlendirilmesi için Biyofiziksel Testlerin Geliştirilmesi ve Uygulanması (PROTACS)

Kimeraları Hedefleyen Proteoliz Tarafından İndüklenen Üçlü Kompleks Oluşumunun Değerlendirilmesi için Biyofiziksel Testlerin Geliştirilmesi ve Uygulanması (PROTACS)

Kimeraları Hedefleyen Proteoliz Tarafından İndüklenen Üçlü Kompleks Oluşumunun Değerlendirilmesi için Biyofiziksel Testlerin Geliştirilmesi ve Uygulanması (PROTACS)

DNA-Protein Etkileşimlerinin Streptavidin Tabanlı Biyotabaka İnterferometrisi ile İncelenmesi

DNA-Protein Etkileşimlerinin Streptavidin Tabanlı Biyotabaka İnterferometrisi ile İncelenmesi