Stosowanie enzymów przez ludzi datuje się na 7000 lat p.n.e. Ludzie po raz pierwszy użyli enzymów do fermentacji cukrów i produkcji alkoholu, nie wiedząc, że jest to reakcja katalizowana enzymami. Wilhelm Kuhne ukuł termin "enzym" w 1877 roku od greckich słów "en" oznaczających "w" lub "wewnątrz" i "zyme" oznaczających "drożdże".

Większość enzymów to białka, które przyspieszają reakcje biochemiczne bez ich spożywania. Enzymy zawierają jedno lub więcej miejsc aktywnych, które wiążą substraty i przekształcają je w produkty. Wiele enzymów ma również miejsca allosteryczne, dodatkowe miejsca, w których cząsteczki inne niż substraty wiążą się, aby aktywować lub hamować enzym.

Niektóre enzymy wymagają do katalizy obecności kofaktorów – jonów metali lub cząsteczek organicznych. Kofaktory wiążą się z miejscem aktywnym enzymu i pomagają w przekształcaniu substratów w produkty. Enzym bez kofaktora jest apoenzymem i staje się holoenzymem, gdy zwiąże kofaktor. Kofaktor, który jest cząsteczką organiczną, nazywany jest koenzymem. Większość koenzymów jest pochodzenia witaminowego.

Inhibitory to cząsteczki, które zatrzymują reakcję katalizowaną enzymatem. Inhibitory kompetycyjne są podobne do cząsteczek substratów i konkurują z nimi o wiązanie się z miejscami aktywnymi. W przeciwieństwie do tego, niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z miejscami allosterycznymi i zmieniają konformację enzymatyczną w celu zmniejszenia wiązania substratu.