O uso de enzimas por humanos data de 7000 aC. Os humanos usaram enzimas pela primeira vez para fermentar açúcares e produzir álcool sem saber que se tratava de uma reação catalisada por enzimas. Wilhelm Kuhne cunhou o termo 'enzima' em 1877 a partir das palavras gregas 'en' que significa 'em' ou 'dentro' e 'zyme' que significa 'levedura'.

A maioria das enzimas são proteínas que aceleram as reações bioquímicas sem serem consumidas. As enzimas contêm um ou mais sítios ativos que ligam os substratos e os convertem em produtos. Muitas enzimas também têm sítios alostéricos, sítios adicionais onde outras moléculas além dos substratos se ligam para ativar ou inibir a enzima.

Algumas enzimas requerem a presença de cofatores – íons metálicos ou moléculas orgânicas para catálise. Os cofatores se ligam ao sítio ativo de uma enzima e auxiliam na conversão de substratos em produtos. Uma enzima sem cofator é uma apoenzima e se torna uma holoenzima quando se liga a um cofator. Um cofator que é uma molécula orgânica é chamado de coenzima. A maioria das coenzimas é derivada de vitaminas.

Inibidores são moléculas que interrompem uma reação catalisada por enzima. Os inibidores competitivos são semelhantes às moléculas de substrato e competem com elas para se ligar aos sítios ativos. Em contraste, os inibidores não competitivos se ligam a sítios alostéricos e alteram a conformação enzimática para reduzir a ligação ao substrato.