Cribado de alto rendimiento para obtener golpes de cristal para cristalografía de proteínas

Conseguir que un cristal realice experimentos de difracción sigue siendo un desafío porque es difícil predecir qué parámetros influirán en la cristalización. Favorecemos al experimentador al examinar las condiciones de cristalización de 1536 en una sola placa y utilizamos tecnologías avanzadas de imágenes para identificar incluso los impactos de cristal más pequeños. Las técnicas de biología estructural se están desarrollando rápidamente y el campo ha sido revolucionado por la predicción de la estructura computacional.

Esto ha causado que el campo se vuelva más integrador con varios enfoques experimentales o computacionales que se combinan más comúnmente para generar una representación más detallada y precisa de los mecanismos biológicos. La generación de impactos de cristal es un paso clave para realizar experimentos de difracción de rayos X de un solo cristal y para desarrollar técnicas como micro ED y cristalografía en serie. Utilizando métodos avanzados de imagen, UVTBF y SHG junto con el poder del algoritmo Marco nos ayudan a identificar cristales útiles en todas las escalas de tamaño.

Nuestros métodos de cristalización de alto rendimiento han generado una gran cantidad de datos para sondear preguntas sobre la eficiencia de los componentes del cóctel de cristalización. Las imágenes especializadas que hacemos revelan cómo se pueden usar métodos ópticos no lineales para detectar cristales cada vez más pequeños. Encontrar las condiciones de cristalización es fundamental para los métodos estructurales basados en cristales, que representan el 90% de todos los modelos estructurales en el banco de datos de proteínas.

En 2021, se descargaron cerca de 2 millones de archivos por día del PDB, enfatizando el impacto que tienen las estructuras para allanar el camino para futuras investigaciones científicas.