Triagem de alto rendimento para obter hits de cristal para cristalografia de proteínas

Obter um cristal para realizar experimentos de difração continua sendo um desafio, pois é difícil prever quais parâmetros influenciarão a cristalização. Favorecemos o experimentador rastreando 1536 condições de cristalização em uma única placa e usamos tecnologias avançadas de imagem para identificar até mesmo os menores golpes de cristal. Técnicas de biologia estrutural estão se desenvolvendo rapidamente e o campo tem sido revolucionado pela predição de estruturas computacionais.

Isso fez com que o campo se tornasse mais integrador, com várias abordagens experimentais ou computacionais mais comumente sendo combinadas para gerar uma representação mais detalhada e precisa dos mecanismos biológicos. A geração de hits de cristal é um passo fundamental para a realização de experimentos de difração de raios X de cristal único e para o desenvolvimento de técnicas como micro ED e cristalografia seriada. Usando métodos avançados de imagem, UVTBF e SHG, juntamente com o poder do algoritmo Marco nos ajuda a identificar cristais úteis em todas as escalas de tamanho.

Nossos métodos de cristalização de alto rendimento geraram uma grande quantidade de dados para sondar questões relativas à eficiência dos componentes do coquetel de cristalização. As imagens especializadas que fazemos revelam como métodos ópticos não-lineares podem ser usados para detectar cristais pequenos que desaparecem. Encontrar condições de cristalização é crítico para métodos estruturais baseados em cristal, que respondem por 90% de todos os modelos estruturais no banco de dados de proteínas.

Em 2021, cerca de 2 milhões de arquivos foram baixados por dia do PDB enfatizando o impacto que as estruturas têm em abrir caminho para novas investigações científicas.