Wir möchten die technische Unterstützung von Ines Racke anzuerkennen.

Teil 1: Vorbereitung der CBB Färbelösung <ol><li> 60-80 mg der CBB G-250 werden in 1 Liter bidestilliertem Wasser unter Rühren für 2-4 Stunden gelöst. Schließlich wird mit 3 ml konzentrierter HCl auf den dunkelblauen Lösung unter Rühren für eine weitere Minute hinzugefügt und im Dunkeln aufbewahrt für eine spätere Verwendung. Die Lösung kann für mehrere Wochen aufbewahrt werden bis zu mehreren Monaten, ohne seine Färbung Effizienz. </li><li> Konzentrierte HCl sollte mit der üblichen Sorgfalt und unter einer Abzugshaube verwendet gehandhabt werden. Die endgültige Lösung wird auf ca. pH 2, so sollten Handschuhe benutzt werden und jede Berührung mit der Haut sollte vermieden werden. </li></ol> Teil 2: SDS-PAGE <ol><li> Entsprechende Aliquots der Protein-Proben werden mit Ladepuffer auf eine Endkonzentration von 1x Ladepuffer gemischt. Wir verwenden 2x Ladepuffer mit 125mm Tris/H3PO4 (pH 7,5 bei 25 ° C), 2 mM EDTA, 4% SDS, 200 mM DTT, 0,02% Bromphenolblau und 50% Glycerin. Weitere Lade-Puffer für SDS-PAGE können ebenso verwendet werden. </li><li> Protein-Proben werden für ca. 5 min vor dem Laden erwärmt. Inzwischen ist der Gel-Elektrophorese Kammer für den Lauf vorbereitet. Wir verwenden vorgefertigte 4-12% NuPAGE © Bis-Tris Gele (Invitrogen) in einer XCell SureLock ® Mini-Cell (Invitrogen) mit MES-Puffer als Laufpuffer aber jede andere Gels und Elektrophorese-System kann ebenso verwendet werden. </li><li> Protein-Proben auf das Gel und Elektrophorese für 50 min bei 220 V laufen geladen. </li></ol> Teil 3: Die Färbung des Gels <ol><li> Das Gel Kassette wird demontiert und das Gel in ein Feld für die nachfolgenden Waschschritte platziert. </li><li> Etwa 100 ml zweifach destilliertem Wasser wird das Gel hinzu und erhitzt in der Mikrowelle für 30 Sekunden. Heizung sollte gestoppt werden, bevor Sieden auftritt. Die Box mit dem Gel wird dann auf einem Schüttler für 3-5 min gegeben. und dieser Waschschritt wird zweimal mit frischem Wasser wiederholt. </li><li> Genug CBB Färbelösung wird hinzugefügt, um das Gel in die Box und das Feld in der Mikrowelle für 10 Sekunden erhitzt decken. ohne zu kochen. Die Box mit dem Gel wird dann auf einem Schüttler zur Fertigstellung der Färbung gelegt. Bereits nach 1 Minute, können Proteinbanden beobachtet, nach 15-30 min. die Färbung ist stark genug, in den meisten Fällen. </li><li> Die Färbelösung wird abgegossen und 50-100 ml zweifach destilliertem Wasser wird zugesetzt, um weitere Entfärbung der hellblauen Hintergrund des Gels auf einem Schüttler. Das Wasser kann durch frisches Wasser für die weitere Entfärbung bei Bedarf ersetzt werden. </li><li> Das Gel kann gescannt, fotografiert zu werden oder getrocknet für die langfristige Lagerung </li></ol> Teil 4: Repräsentative Ergebnisse: Siehe Abb.. 1 für eine richtig gefärbten Gel nach dem beschriebenen Verfahren. Siehe Abb.. 2 für ein Gel, das nicht schon lange genug vor der Färbung und Rest-SDS gewaschen hemmt effizienten Färbung. Beachten Sie, dass der Marker Gassen (*) die gleiche Menge an Marker-Proteine ​​enthalten. <img src="/files/ftp_upload/1350/Fig1.png" alt="" /> Abb.. 1: Vertreter Gel gefärbt nach dem Laden der Proben einer Proteinreinigung (*: Molekulargewichtsmarker). <img src="/files/ftp_upload/1350/Fig2.png" alt="" /> Abb.. 2: CBB gefärbten Gel, das nicht schon lange genug vor dem CBB-Färbung gewaschen. Die Proteinbanden erscheinen schwächer (beachten Sie, dass der Marker Spur * die gleiche Menge an Protein, wie in Abb.. 1 enthält).

<ol>
	<li>Wondrak, E. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Process+for+fast+visualization+of+protein.">Process for fast visualization of protein.</a> US patent. , (2001).</li><li>Wondrak, E. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Solution+for+fast+visualization+of+protein.">Solution for fast visualization of protein.</a> US patent. , (2001).</li></ol>

Keine widerstreitenden Interessen. Das oben beschriebene Verfahren wurde ursprünglich in einer Patentanmeldung durch EM Wondrak veröffentlicht (siehe Ref.).

<ul><li> Die Waschschritte sind entscheidend für die effiziente Färbung der Proteine. Eine reduzierte Waschzeit unter 2 min oder reduziertem Volumen von Wasser (&lt;50 ml) kann in hellblauen Proteinbanden, wahrscheinlich aufgrund der höheren Mengen an restlichem SDS im Gel führen. </li><li> Wenn die Proteine ​​gehen, um durch Massenspektrometrie analysiert werden, die Heizung Schritte in der Mikrowelle übersprungen werden soll, ist die Zeit für das Waschen des Gels erweitert, um ca. 10 min in jedem Schritt und die Färbung der Zeit, b...

<table><tbody><tr><td>Coomassie Brilliant Blue G-250</td><td>AppliChem</td><td>A3480</td><td>any other CBB G-250 could be used as well</td></tr><tr><td>Concentrated HCl</td><td></td><td></td><td></td></tr></tbody></table>

staining of proteins in gels with coomassie g-250 without organic solvent and acetic acid

In der klassischen Protein Färbeprotokollen mit Coomassie Brilliant Blue (CBB), Lösungen mit hohen Gehalten von toxischen und brennbaren organischen Lösungsmitteln (Methanol, Ethanol oder 2-Propanol) und Essigsäure sind zur Fixierung verwendet, Färben und Entfärben von Proteinen in einem Gel nach SDS -PAGE. Zur Beschleunigung der Verfahren, Erhitzen der Färbelösung in der Mikrowelle für eine kurze Zeit wird häufig verwendet. Dies führt in der Regel Verdampfung von giftigen oder gefährlichen Methanol, Ethanol oder 2-Propanol und ein starker Geruch von Essigsäure im Labor, die vermieden aus Sicherheitserwägungen sollte. In einem Protokoll ursprünglich in zwei Patentanmeldungen EM Wondrak (US2001046709 (A1), US6319720 (B1)) veröffentlicht wurde, ist eine alternative Zusammensetzung der Färbelösung beschrieben, in denen keine organischen Lösungsmittel oder Säuren verwendet wird. Die CBB ist in bidestilliertem Wasser gelöst (60-80mg CBB G-250 pro Liter) und 35 mM HCl ist als einzige weitere Verbindung in die Färbelösung aufgenommen. Die CBB Staning des Gels wird nach SDS-PAGE und gründliches Waschen des Gels in bidestilliertem Wasser getan. Durch Erhitzen des Gels während des Waschens und Färbeschritte, kann der Prozess schneller beendet sein und keine giftigen oder gefährlichen Kombinationspräparate sind verdampft. Die Färbung von Proteinen tritt bereits innerhalb von 1 Minute nach dem Erwärmen des Gels in Färbelösung und ist voll nach 15-30 min mit einem leicht blauen Hintergrund, die komplett bei längerer Waschen der gefärbten Gel in bidestilliertem Wasser entfärbt entwickelt, ohne dass die gefärbten Proteins Bands.

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Staining of Proteins in Gels with Coomassie G-250 without Organic Solvent and Acetic Acid

Ein kurzes Protokoll für Protein-Färbung mit Coomassie Brilliant Blue (CBB) G-250 in Polyacrylamidgelen wird ohne Verwendung von organischen Lösungsmitteln oder Essigsäure als in der klassischen Färbeverfahren mit CBB beschrieben.

Färbung von Proteinen in Gelen mit Coomassie G-250 ohne organische Lösungsmittel und Essigsäure

In classical protein staining protocols using Coomassie Brilliant Blue (CBB), solutions with high contents of toxic and flammable organic solvents ...

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Research

JoVE Journal

Biology

53.1K Aufrufe.  EMBL Heidelberg. Ein kurzes Protokoll für Protein-Färbung mit Coomassie Brilliant Blue (CBB) G-250 in Polyacrylamidgelen wird ohne Verwendung von organischen Lösungsmitteln oder Essigsäure als in der klassischen Färbeverfahren mit CBB beschrieben.

Serie: Staining of Proteins in Gels with Coomassie G-250 without Organic Solvent and Acetic Acid

Improved In-gel Reductive &#946;-Elimination for Comprehensive O-linked and Sulfo-glycomics by Mass Spectrometry

Separation of proteins by SDS-PAGE followed by in-gel proteolytic digestion of resolved protein bands has produced high-resolution proteomic analysis of biological samples. Similar approaches, that would allow in-depth analysis of the glycans carried by glycoproteins resolved by SDS-PAGE, require special considerations in order to maximize recovery and sensitivity when using mass spectrometry (MS) as the detection method. A major hurdle to be overcome in achieving high-quality data is the removal of gel-derived contaminants that interfere with MS analysis. The sample workflow presented here is robust, efficient, and eliminates the need for in-line HPLC clean-up prior to MS. Gel pieces containing target proteins are washed in acetonitrile, water, and ethyl acetate to remove contaminants, including polymeric acrylamide fragments. O-linked glycans are released from target proteins by in-gel reductive &#946;-elimination and recovered through robust, simple clean-up procedures. An advantage of this workflow is that it improves sensitivity for detecting and characterizing sulfated glycans. These procedures produce an efficient separation of sulfated permethylated glycans from non-sulfated (sialylated and neutral) permethylated glycans by a rapid phase-partition prior to MS analysis, and thereby enhance glycomic and sulfoglycomic analyses of glycoproteins resolved by SDS-PAGE.

In order to comprehensively explore the diversity of O-linked glycans, a new procedure for in-gel reductive &#946;-elimination, combined with permethylation and a rapid phase-partition method, is applied to the analysis of O-linked glycans directly released from glycoproteins resolved by SDS-PAGE and amenable to subsequent glycomic analysis by mass spectrometry.

Verbesserte In-Gel-reduktive β-Elimination für umfassende O-gebundene und Sulfo-Glykomik durch Massenspektrometrie

Separation of proteins by SDS-PAGE followed by in-gel proteolytic digestion of resolved protein bands has produced high-resolution proteomic analysis of ...

Forschung

Chemie

Two-dimensional Gel Electrophoresis Coupled with Mass Spectrometry Methods for an Analysis of Human Pituitary Adenoma Tissue Proteome

Human pituitary adenoma (PA) is a common tumor that occurs in the human pituitary gland in the hypothalamus-pituitary-targeted organ axis systems, and may be classified as either clinically functional or nonfunctional PA (FPA and NFPA). NFPA is difficult for early stage diagnosis and therapy due to barely elevating hormones in the blood compared to FPA. Our long-term goal is to use proteomics methods to discover reliable biomarkers for clarification of PA molecular mechanisms and recognition of effective diagnostic, prognostic markers and therapeutic targets. Effective two-dimensional gel electrophoresis (2DE) coupled with mass spectrometry (MS) methods were presented here to analyze human PA proteomes, including preparation of samples, 2D gel electrophoresis, protein visualization, image analysis, in-gel trypsin digestion, peptide mass fingerprint (PMF), and tandem mass spectrometry (MS/MS). 2-Dimensional gel electrophoresis matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry PMF (2DE-MALDI MS PMF), 2DE-MALDI MS/MS, and 2DE-liquid chromatography (LC) MS/MS procedures have been successfully applied in an analysis of NFPA proteome. With the use of a high-sensitivity mass spectrometer, many proteins were identified with the 2DE-LC-MS/MS method in each 2D gel spot in an analysis of complex PA tissue to maximize the coverage of human PA proteome.

Here, we present a two-dimensional gel electrophoresis (2DE) coupled with mass spectrometry (MS) to separate and identify human pituitary adenoma tissue proteome, which presents a good and reproducible 2DE pattern. Many proteins are observed in each 2DE spot when analyzing complex cancer proteome with the use of high-sensitivity MS.

Zweidimensionaler Gelelektrophorese gekoppelt mit Massenspektrometrie Methoden für eine Analyse der menschlichen Hypophyse Adenom Gewebe Proteom

Human pituitary adenoma (PA) is a common tumor that occurs in the human pituitary gland in the hypothalamus-pituitary-targeted organ axis systems, and may ...

Krebsforschung

Staining Proteins in Gels

Following separation by electrophoretic methods, proteins in a gel can be detected by several staining methods. This unit describes protocols for detecting proteins by four popular methods. Coomassie blue staining is an easy and rapid method. Silver staining, while more time consuming, is considerably more sensitive and can thus be used to detect smaller amounts of protein. Fluorescent staining is a popular alternative to traditional staining procedures, mainly because it is more sensitive than Coomassie staining, and is often as sensitive as silver staining. Staining of proteins with SYPRO Orange and SYPRO Ruby are also demonstrated here.

Following separation by electrophoretic methods, proteins in a gel can be detected by several staining methods. Staining of proteins with Coomassie Blue, Silver Staining, SYPRO Orange, SYPRO Ruby are demonstrated in this video.

Die Färbung Proteine ​​in Gelen

Following separation by electrophoretic methods, proteins in a gel can be detected by several staining methods. This unit describes protocols for ...

Biologie

Fluorescent Silver Staining of Proteins in Polyacrylamide Gels

Silver staining is a colorimetric technique widely used to visualize protein bands in polyacrylamide gels following sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The classic silver stains have certain drawbacks, such as high background staining, poor protein recovery, low reproducibility, a narrow linear dynamic range for quantification, and limited compatibility with mass spectrometry (MS). Now, with the use of a fluorogenic Ag+ probe, TPE-4TA, we developed a fluorescent silver staining method for the total protein visualization in polyacrylamide gels. This new stain avoids the troublesome silver reduction step in traditional silver stains. Moreover, the fluorescent silver stain demonstrates good reproducibility, sensitivity, and linear quantification in protein detection, making it a useful and practical protein gel stain.

Here, we describe a detailed protocol outlining a new fluorescent staining technique for total protein detection in polyacrylamide gels. The protocol utilizes a silver ion-specific fluorescence turn-on probe, which detects Ag+-protein complexes, and eliminates certain limitations of traditional chromogenic silver stains.

Fluoreszierende silberne Färbung von Proteinen im Polyacrylamid-Gele

Silver staining is a colorimetric technique widely used to visualize protein bands in polyacrylamide gels following sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide ...

Biochemie

Identification of Inositol Phosphate or Phosphoinositide Interacting Proteins by Affinity Chromatography Coupled to Western Blot or Mass Spectrometry

Inositol phosphates and phosphoinositides regulate several cellular processes in eukaryotes, including gene expression, vesicle trafficking, signal transduction, metabolism, and development. These metabolites perform this regulatory activity by binding to proteins, thereby changing protein conformation, catalytic activity, and/or interactions. The method described here uses affinity chromatography coupled to mass spectrometry or Western blotting to identify proteins that interact with inositol phosphates or phosphoinositides. Inositol phosphates or phosphoinositides are chemically tagged with biotin, which is then captured via streptavidin conjugated to agarose or magnetic beads. Proteins are isolated by their affinity of binding to the metabolite, then eluted and identified by mass spectrometry or Western blotting. The method has a simple workflow that is sensitive, non-radioactive, liposome-free, and customizable, supporting the analysis of protein and metabolite interaction with precision. This approach can be used in label-free or in amino acid-labelled quantitative mass spectrometry methods to identify protein-metabolite interactions in complex biological samples or using purified proteins. This protocol is optimized for the analysis of proteins from Trypanosoma brucei, but it can be adapted to related protozoan parasites, yeast or mammalian cells.

This protocol focuses on the identification of proteins that bind to inositol phosphates or phosphoinositides. It uses affinity chromatography with biotinylated inositol phosphates or phosphoinositides that are immobilized via streptavidin to agarose or magnetic beads. Inositol phosphate or phosphoinositide binding proteins are identified by Western blotting or mass spectrometry.

Identifizierung von Inositolphosphat oder Phosphoinositid-Wechselwirkungsproteinen durch Affinitätschromatographie gekoppelt an Western Blot oder Massenspektrometrie

Inositol phosphates and phosphoinositides regulate several cellular processes in eukaryotes, including gene expression, vesicle trafficking, signal ...

Fast and Sensitive Colloidal Coomassie G-250 Staining for Proteins in Polyacrylamide Gels

Coomassie Brilliant Blue (CBB) is a dye commonly used for the visualization of proteins separated by SDS-PAGE, offering a simple staining procedure and high quantitation. Furthermore, it is completely compatible with mass spectrometric protein identification. But despite these advantages, CBB is regarded to be less sensitive than silver or fluorescence stainings and therefore rarely used for the detection of proteins in analytical gel-based proteomic approaches.
Several improvements of the original Coomassie protocol1 have been made to increase the sensitivity of CBB. Two major modifications were introduced to enhance the detection of low-abundant proteins by converting the dye molecules into colloidal particles: In 1988, Neuhoff and colleagues applied 20% methanol and higher concentrations of ammonium sulfate into the CBB G-250 based staining solution2, and in 2004 Candiano et al. established Blue Silver using CBB G-250 with phosphoric acid in the presence of ammonium sulfate and methanol3. Nevertheless, all these modifications just allow a detection of approximately 10 ng protein. A widely fameless protocol for colloidal Coomassie staining was published by Kang et al. in 2002 where they modified Neuhoff's colloidal CBB staining protocol regarding the complexing substances. Instead of ammonium sulfate they used aluminum sulfate and methanol was replaced by the less toxic ethanol4. The novel aluminum-based staining in Kang's study showed superior sensitivity that detects as low as 1 ng/band (phosphorylase b) with little sensitivity variation depending on proteins.
Here, we demonstrate application of Kang's protocol for fast and sensitive colloidal Coomassie staining of proteins in analytical purposes. We will illustrate the quick and easy protocol using two-dimensional gels routinely performed in our working group.

This video shall popularize a colloidal Coomassie G-250 staining protocol according to Kang et al. for the detection of average 4 ng protein in gels. The staining is completed within 2 hours and without any effort. We routinely use Kang's protocol for analytical purposes in gel-based proteomics.

Schnell und feinfühlig Kolloidale Coomassie G-250 Färbung für Proteine ​​in Polyacrylamidgelen

Coomassie Brilliant Blue (CBB) is a dye commonly used for the visualization of proteins separated by SDS-PAGE, offering a simple staining procedure and ...

Extraction and Visualization of Protein Aggregates after Treatment of Escherichia coli with a Proteotoxic Stressor

The exposure of living organisms to environmental and cellular stresses often causes disruptions in protein homeostasis and can result in protein aggregation. The accumulation of protein aggregates in bacterial cells can lead to significant alterations in the cellular phenotypic behavior, including a reduction in growth rates, stress resistance, and virulence. Several experimental procedures exist for the examination of these stressor-mediated phenotypes. This paper describes an optimized assay for the extraction and visualization of aggregated and soluble proteins from different Escherichia coli strains after treatment with a silver-ruthenium-containing antimicrobial. This compound is known to generate reactive oxygen species and causes widespread protein aggregation. 
The method combines a centrifugation-based separation of protein aggregates and soluble proteins from treated and untreated cells with subsequent separation and visualization by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and Coomassie staining. This approach is simple, fast, and allows a qualitative comparison of protein aggregate formation in different E. coli strains. The methodology has a wide range of applications, including the possibility to investigate the impact of other proteotoxic antimicrobials on in vivo protein aggregation in a wide range of bacteria. Moreover, the protocol can be used to identify genes that contribute to increased resistance to proteotoxic substances. Gel bands can be used for the subsequent identification of proteins that are particularly prone to aggregation.

Extraction and Visualization of Protein Aggregates after Treatment of Escherichia coli with a Proteotoxic Stressor

This protocol describes the extraction and visualization of aggregated and soluble proteins from Escherichia coli after treatment with a proteotoxic antimicrobial. Following this procedure allows a qualitative comparison of protein aggregate formation in vivo in different bacterial strains and/or between treatments.

Extraktion und Visualisierung von Proteinaggregaten nach Behandlung von Escherichia coli mit einem proteotoxischen Stressor

The exposure of living organisms to environmental and cellular stresses often causes disruptions in protein homeostasis and can result in protein ...

Mitochondriale Fraktionierung in kleinen Gewebeproben für die superkomplexe Analyse

Isolation of Mitochondria for Mitochondrial Supercomplex Analysis from Small Tissue and Cell Culture Samples

Over the last decades, the evidence accumulated about the existence of respiratory supercomplexes (SCs) has changed our understanding of the mitochondrial electron transport chain organization, giving rise to the proposal of the "plasticity model." This model postulates the coexistence of different proportions of SCs and complexes depending on the tissue or the cellular metabolic status. The dynamic nature of the assembly in SCs would allow cells to optimize the use of available fuels and the efficiency of electron transfer, minimizing reactive oxygen species generation and favoring the ability of cells to adapt to environmental changes. 
More recently, abnormalities in SC assembly have been reported in different diseases such as neurodegenerative disorders (Alzheimer's and Parkinson's disease), Barth Syndrome, Leigh syndrome, or cancer. The role of SC assembly alterations in disease progression still needs to be confirmed. Nevertheless, the availability of enough amounts of samples to determine the SC assembly status is often a challenge. This happens with biopsy or tissue samples that are small or have to be divided for multiple analyses, with cell cultures that have slow growth or come from microfluidic devices, with some primary cultures or rare cells, or when the effect of particular costly treatments has to be analyzed (with nanoparticles, very expensive compounds, etc.). In these cases, an efficient and easy-to-apply method is required. This paper presents a method adapted to obtain enriched mitochondrial fractions from small amounts of cells or tissues to analyze the structure and function of mitochondrial SCs by native electrophoresis followed by in-gel activity assays or western blot.

Autor im Rampenlicht: Enthüllung der Dynamik des oxidativen Phosphorylierungssystems und der mitochondrialen Rolle bei Gesundheit und Krankheit

This protocol describes a technique for the analysis of respiratory supercomplexes when only small amounts of samples are available.

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben 

Over the last decades, the evidence accumulated about the existence of respiratory supercomplexes (SCs) has changed our understanding of the mitochondrial ...

Färbung von Proteinen in Gelen mit Coomassie G-250 ohne organische Lösungsmittel und Essigsäure

Zusammenfassung

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Kapitel in diesem Video

Verbesserte In-Gel-reduktive β-Elimination für umfassende O-gebundene und Sulfo-Glykomik durch Massenspektrometrie

Zweidimensionaler Gelelektrophorese gekoppelt mit Massenspektrometrie Methoden für eine Analyse der menschlichen Hypophyse Adenom Gewebe Proteom

Die Färbung Proteine in Gelen

Fluoreszierende silberne Färbung von Proteinen im Polyacrylamid-Gele

Identifizierung von Inositolphosphat oder Phosphoinositid-Wechselwirkungsproteinen durch Affinitätschromatographie gekoppelt an Western Blot oder Massenspektrometrie

Schnell und feinfühlig Kolloidale Coomassie G-250 Färbung für Proteine in Polyacrylamidgelen

Extraktion und Visualisierung von Proteinaggregaten nach Behandlung von Escherichia coli mit einem proteotoxischen Stressor

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Färbung von Proteinen in Gelen mit Coomassie G-250 ohne organische Lösungsmittel und Essigsäure

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Verbesserte In-Gel-reduktive β-Elimination für umfassende O-gebundene und Sulfo-Glykomik durch Massenspektrometrie

Zweidimensionaler Gelelektrophorese gekoppelt mit Massenspektrometrie Methoden für eine Analyse der menschlichen Hypophyse Adenom Gewebe Proteom

Die Färbung Proteine ​​in Gelen

Fluoreszierende silberne Färbung von Proteinen im Polyacrylamid-Gele

Identifizierung von Inositolphosphat oder Phosphoinositid-Wechselwirkungsproteinen durch Affinitätschromatographie gekoppelt an Western Blot oder Massenspektrometrie

Schnell und feinfühlig Kolloidale Coomassie G-250 Färbung für Proteine ​​in Polyacrylamidgelen

Extraktion und Visualisierung von Proteinaggregaten nach Behandlung von Escherichia coli mit einem proteotoxischen Stressor

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Isolierung von Mitochondrien für die mitochondriale Superkomplexanalyse aus kleinen Gewebe- und Zellkulturproben

Die Färbung Proteine in Gelen

Schnell und feinfühlig Kolloidale Coomassie G-250 Färbung für Proteine in Polyacrylamidgelen