Nous essayons de comprendre les interactions dynamiques entre les molécules au sein des cellules vivantes. Pour l’analyse biochimique, il peut être nécessaire d’utiliser de grandes quantités de protéines recombinantes. Ceux-ci peuvent être extrêmement difficiles à exprimer sous une forme correctement pliée et fonctionnelle.
Si une protéine s’avérait mal repliée ou insoluble lorsqu’elle était exprimée dans des bactéries, les chercheurs devraient soit recourir à des cellules de mammifères, ce qui est coûteux et relativement lent, soit utiliser des polypeptides synthétiques. Notre protocole permet une expression à haut rendement ainsi que l’exportation de protéines difficiles à partir d’E. coli. L’ajout d’une courte séquence peptidique clivable à l’extrémité aminée de la protéine améliore non seulement la production et le rendement de chaque protéine que nous avons testée à ce jour, mais exporte également la protéine de la cellule dans le milieu.
En plus de simplifier l’expression des protéines, il simplifie également la purification des protéines en aval.
