저자 아무 승인 있다.

1. 샘플 접시 늘어진
<ol><li>
샘플 접시의 청소
	<ol>
<li>청소 하는 동안 샘플 플레이트의 오염을 피하기 위하여 니트 릴 장갑을 착용 한다.</li>
		<li>손 세척 세제 솔루션 (1.0 mg/mL)의 100.0 mL과 샘플 접시.</li>
		<li>손-세척-이온 증 류 물 (DDW) 샘플 접시.</li>
		<li>씻어 MeOH의 30.0 mL과 샘플 접시 표면.</li>
		<li>샘플 접시는 완전히 물에 잠기 다 때까지 600 mL 비이 커에 채우기 DDW와 샘플 접시를 넣어.</li>
		<li>비 커는 초음파에 넣어 ( 테이블의 자료를 참조) 목욕 하 고 15 분 (200 W, 40 kHz)의 샘플 접시를 sonicate.</li>
		<li>샘플 접시를 꺼내와 물 방울 가압된 질소를 사용 하 여 날 려 버릴.</li>
		<li>0.2 µ L MeOH의 MeOH 다른 장소에 확산 여부를 확인 하려면 샘플 접시에 입금. 참고: 만약 다른 명소 MeOH 병합, 반복 단계 1.1.3-1.1.5; 그렇지 않은 경우에 다음 단계를 수행 하십시오.</li>
	</ol>
</li>
	<li>
챔버 온도 건조의 규제
	<ol>
<li>안정적인 조건에서 건조 챔버를 사용 하 여 앞에서 설명한11,,1213방울, 건조. 특히, Ou, Y. M의 2.1-2.5 단계에서 설명 하는 자세한 절차를 사용 하 여. 외. 201612. 간단히:<ol>
<li>낮은 상대 습도 환경을 유지 하기 위하여 일정 한 유량에서 실내 온도 질소에 의해 건조 챔버를 제거.</li>
			<li>샘플 접시 온도 상수 정기적으로 (25 ° C) 또는 빠른 건조 조건 (50 ° C), 건조 챔버에서 온도 제어 구리 블록에 의해 규제를 유지.</li>
		</ol>
</li>
	</ol>
</li>
	<li>
매트릭스 및 분석 솔루션의 준비
	<ol>
<li>
매트릭스 솔루션의 준비
		<ol>
<li>DHB 50% 이기 (ACN)에서 해산: 50% DDW 0.1 M 솔루션을 준비 하.</li>
		</ol>
</li>
		<li>
탄수화물 analytes의 준비
		<ol>
<li>SLeA 10-4 M 솔루션을 준비 하는 DDW에서 디졸브.</li>
			<li>DDW 10-4 M 솔루션을 준비 하에서 수소를 분해.</li>
		</ol>
</li>
	</ol>
</li>
</ol>2. 샘플 증 착 및 Recrystallization
참고: 작고 일반 양의 샘플을 분석 하기 위한 최적화 된 절차는 여기에 설명 되어 있습니다. 샘플 판 온도 솔루션을 입금 하기 전에 원하는 온도에서 안정 된 확인 하십시오. 샘플 recrystallization 동안 다른 샘플 명소를 충당 하기 위해 큰 영역 확산, 새로운 샘플 준비 또는 반복 단계 1.1.
<ol><li>
샘플의 소량 (0.1 µ L)의 분석에 대 한 참고: 다음 단계 샘플 및 시간 소비 최소화에 대 한 개발 되었습니다. 그것은 제한 된 금액 또는 정량화 분석에 대 한 빠른 IMS 실제 샘플의 정량 분석에 적합 합니다.<ol>
<li>0.25 µ L DHB 솔루션 및 0.25 µ L SLeA 의 또는 microcentrifuge 관에서 수소 솔루션의 공기로</li>
		<li>소용돌이 소용돌이 믹서를 사용 하 여 3 혼합된 솔루션 s.</li>
		<li>스핀 2 미니 원심 분리기에서 혼합된 솔루션 다운 s (2000 x g).</li>
		<li>Premixed 솔루션의 0.1 µ L에 밖으로 그리고 즉시 샘플 접시에 그것을 예금 하는 피 펫을 사용 합니다. 참고: 샘플의 작은 금액을 입금 하지 마십시오 유지 premixed 솔루션 10에 대 한 피 펫의 끝 s.</li>
		<li>밖으로 건조에 샘플에 대 한 기다립니다. 전형적인 건조 시간은 표 1에 나열 됩니다.</li>
		<li>한 피 펫을 사용 하 여 0.2 µ L MeOH의 말린된 샘플 자리에 바로 입금. 샘플 얻을 것 이다 즉시 밖으로 건조 하 고 젖은. 참고: 증 착 절차는 3에 완료 확인 MeOH의 중요 한 증발 손실을 방지 하기 위해 s.</li>
		<li>현미경을 사용 하 여 샘플을 검사 합니다. 크리스탈 형태학으로 예상된 (원하는 결과의 예를 그림 1 참조) 없는 경우, 새로운 샘플을 준비 하는 단계 2.1.1-2.1.6를 반복 합니다.</li>
		<li>니트 릴 장갑 착용 하 고 신중 하 게 건조 실에서 샘플 접시를 꺼내.</li>
	</ol>
</li>
	<li>
샘플의 일정 금액 (1 µ L)의 분석에 대 한 참고: 다음 단계는 일반적으로 이용한 MALDI 샘플 금액 탄수화물 샘플의 동질성을 극대화 하기 위한 개발 된다. 과정은 루틴 및 정량 분석에 적합 합니다. Recrystallization 프로세스 샘플 및 행렬 큰 지역에 균등 하 게 재분배.<ol>
<li>DHB 솔루션 및 2.5 µ SLeA L 또는 microcentrifuge 관에서 수소 솔루션의 2.5 µ L 공기로</li>
		<li>소용돌이 소용돌이 믹서 5 premixed 솔루션 s.</li>
		<li>스핀 2 미니 원심 분리기에서 혼합된 솔루션 다운 s (2000 x g).</li>
		<li>Premixed 솔루션의 1.0 µ L를 끌어낼 즉시 샘플 접시에 그것을 예금 하는 피 펫을 사용 합니다. 참고: 하지 않습니다 나머지 사용 샘플 입금 후 다시 솔루션을 혼합.</li>
		<li>밖으로 건조에 샘플에 대 한 기다립니다. 전형적인 건조 시간은 표 1에 나열 됩니다.</li>
		<li>1.5 µ L MeOH의 말린된 샘플 자리에 바로 입금 하는 피 펫을 사용 합니다. 샘플 얻을 것 이다 즉시 밖으로 건조 하 고 젖은. 참고: 높은 샘플 접시 온도 (50 ° C)의 경우, 5에서 recrystallization 단계를 수행 피 펫 팁에서 MeOH의 증발을 최소화 하기 위해 s.</li>
		<li>현미경을 사용 하 여 샘플을 검사 합니다. 크리스탈 형태학으로 예상된 (원하는 결과의 예를 그림 1 참조) 없는 경우, 새로운 샘플을 준비 하는 단계 2.2.1-2.2.6를 반복 합니다.</li>
		<li>니트 릴 장갑 착용 하 고 신중 하 게 건조 실에서 샘플 접시를 꺼내.</li>
	</ol>
</li>
</ol>3. 질량 분석 데이터 수집 및 분석
참고: 분석은 상업적인 시간의 비행 질량 분 서 계 (자료 테이블) 갖춘 MALDI 이온 소스를 사용 하 여 수행 됩니다. 악기는 특정 제어 소프트웨어 (자료 테이블) 미리 최적화 된 추출 지연 및 레이저 에너지에 운영 됩니다. 스펙트럼은 m/z의 대량 범위 선형 모드에서 기록 됩니다 = 0-1500. 잠재적인 샘플 격판덮개는 ± 25 케빈과 모든 스펙트럼 평균 10 레이저 샷. 사용자는 악기 최적화와 호환 하는 소프트웨어를 사용 하 여 샘플 분석을 실시 하 고 악기 제조 업체의 지침에 따라 해야 합니다.
<ol><li>인스트루먼트 컨트롤 소프트웨어를 열고 ( 재료의 표참조).</li>
	<li>질량 분석기에 샘플 접시를 삽입 합니다.</li>
	<li>소프트웨어에서 사전 최적화 된 데이터 수집 방법을 선택 합니다.</li>
	<li>이미징 소프트웨어를 사용 하 여 IMS에 대 한 전체 샘플 지역 등록 ( 재료의 표참조). 참고: IMS를 하 고 그렇지 않다면이 단계를 건너뜁니다.</li>
	<li>제어 소프트웨어의 일괄 처리 모드에서 데이터 수집을 시작 합니다.</li>
	<li>데이터 수집 완료 후 이미징 소프트웨어를 사용 하 여 이온 이미지 플롯.</li>
	<li>질량 스펙트럼 분석 소프트웨어를 사용 하 여 분석 ( 재료의 표참조)는 데이터는 이온 이미지 없이 기록 하는 경우.</li>
</ol>

<ol>
	<li>Holme, D. J., Peck, H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Analytical Biochemistry. , (1998).</li><li>Costello, C. E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Time,+life+...+and+mass+spectrometry+-+New+techniques+to+address+biological+questions.">Time, life ... and mass spectrometry - New techniques to address biological questions.</a> Biophysical Chemistry. 68 (1-3), 173-188 (1997).</li><li>Caroff, M., Karibian, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Structure+of+bacterial+lipopolysaccharides.">Structure of bacterial lipopolysaccharides.</a> Carbohydrate Research. 338 (23), 2431-2447 (2003).</li><li>Marvin, L. F., Roberts, M. A., Fay, L. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Matrix-assisted+laser+desorption/ionization+time-of-flight+mass+spectrometry+in+clinical+chemistry.">Matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry in clinical chemistry.</a> Clinica Chimica Acta. 337 (1), 11-21 (2003).</li><li>Harvey, D. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Matrix-assisted+laser+desorption/ionization+mass+spectrometry+of+carbohydrates.">Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of carbohydrates.</a> Mass Spectrometry Reviews. 18 (6), 349-450 (1999).</li><li>Ciucanu, I., Kerek, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+simple+and+rapid+method+for+the+permethylation+of+carbohydrates.">A simple and rapid method for the permethylation of carbohydrates.</a> Carbohydrate Research. 131 (2), 209-217 (1984).</li><li>Lamari, F. N., Kuhn, R., Karamanos, N. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Derivatization+of+carbohydrates+for+chromatographic,+electrophoretic+and+mass+spectrometric+structure+analysis.">Derivatization of carbohydrates for chromatographic, electrophoretic and mass spectrometric structure analysis.</a> Journal of Chromatography B. 793 (1), 15-36 (2003).</li><li>Nishikaze, T., Amano, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Reverse+thin+layer+method+for+enhanced+ion+yield+of+oligosaccharides+in+matrix-assisted+laser+desorption/ionization.">Reverse thin layer method for enhanced ion yield of oligosaccharides in matrix-assisted laser desorption/ionization.</a> Rapid Communications in Mass Spectrometry. 23 (23), 3787-3794 (2009).</li><li>Williams, T. I., Saggese, D. A., Wilcox, R. J., Martin, J. D., Muddiman, D. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Effect+of+matrix+crystal+structure+on+ion+abundance+of+carbohydrates+by+matrix-assisted+laser+desorption/ionization+Fourier+transform+ion+cyclotron+resonance+mass+spectrometry.">Effect of matrix crystal structure on ion abundance of carbohydrates by matrix-assisted laser desorption/ionization Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry.</a> Rapid Communications in Mass Spectrometry. 21 (5), 807-811 (2007).</li><li>Nicola, A. J., Gusev, A. I., Proctor, A., Jackson, E. K., Hercules, D. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Application+of+the+fast-evaporation+sample+preparation+method+for+improving+quantification+of+angiotensin+II+by+matrix-assisted+laser+desorption/ionization.">Application of the fast-evaporation sample preparation method for improving quantification of angiotensin II by matrix-assisted laser desorption/ionization.</a> Rapid Communications in Mass Spectrometry. 9 (12), 1164-1171 (1995).</li><li>Lai, Y. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Reducing+Spatial+Heterogeneity+of+MALDI+Samples+with+Marangoni+Flows+During+Sample+Preparation.">Reducing Spatial Heterogeneity of MALDI Samples with Marangoni Flows During Sample Preparation.</a> Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 27 (8), 1314-1321 (2016).</li><li>Ou, Y. -. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Preparation+of+Homogeneous+MALDI+Samples+for+Quantitative+Applications.">Preparation of Homogeneous MALDI Samples for Quantitative Applications.</a> Journal of Visualized Experiments. (116), e54409 (2016).</li><li>Lee, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Enhancing+carbohydrate+ion+yield+by+controlling+crystalline+structures+in+matrix-assisted+laser+desorption/ionization+mass+spectrometry.">Enhancing carbohydrate ion yield by controlling crystalline structures in matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry.</a> Analytica Chimica Acta. , 49-55 (2017).</li><li>Allwood, D. A., Perera, I. K., Perkins, J., Dyer, P. E., Oldershaw, G. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Preparation+of+'near'+homogeneous+samples+for+the+analysis+of+matrix-assisted+laser+desorption/ionisation+processes.">Preparation of 'near' homogeneous samples for the analysis of matrix-assisted laser desorption/ionisation processes.</a> Applied Surface Science. 103 (3), 231-244 (1996).</li><li>Sadeghi, M., Vertes, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Crystallite+size+dependence+of+volatilization+in+matrix-assisted+laser+desorption+ionization.">Crystallite size dependence of volatilization in matrix-assisted laser desorption ionization.</a> Applied Surface Science. 127 (Supplement C), 226-234 (1998).</li></ol>

저자는 공개 없다.

샘플이 MALDI 양 DD에서 중요 한 문제는 가장 일반적으로 사용 되는 샘플 준비 방법, 결과 결정은 매우 이질적인 것 이다. 이러한 샘플 가난한 쏜 총에 및 샘플 샘플 신호 재현성을 보여줍니다. 따라서, 데이터 수집 하는 동안 "달콤한 명소" 샘플 영역에 대 한 검색 MALDI 실험에서 일반적인 절차 이다. 이러한 다른 유형의 샘플 루틴 분석에 정량화를 위한 적합 하지 않습니다.
현재 ?...

탄수화물 분석 한 중요 하 고 어려운 주제 이다입니다. 탄수화물과 그들의 유도체 재생 중요 한 역할 살고 있는 생물1,2,3. 이러한 분자 구조를 복잡 하 고 분해 하는 경향이 있다. 그들의 많은 명확 하 게 분리와 검출 때문 특징 될 수 없습니다. 매트릭스 보조 레이저 탈 착 또는 이온화 (MALDI) 질량 분석 (MS)의 다양 한 감도 및 이해할 수 있는 결과4, 생체 분석에 적용 된 있지만 계속 탄수화물 MALDI MS를 사용 하 여 분석 이러한 분자5의 낮은 이온화 효율 인해 주요 도전 하. 화학 derivatization 탄수화물6,7, 이온화 효율을 개선 하는 일반적인 방법 이지만 이러한 절차는 시간 및 샘플 사용. 게다가, derivatized 탄수화물의 이온화 효율의 단백질 보다 여전히 낮습니다. 따라서, 복잡 한 절차 없이 MALDI MS에서 탄수화물 신호를 개선 하는 방법의 개발이 필요 하다.
정량 분석에 MALDI MS의 응용 프로그램은 또 다른 도전 주제. MALDI MS의 주요 문제는 그것의 감도 및 데이터 재현성 실험적인 매개 변수 및 예제 준비 프로토콜에 비판적으로 의존. 대부분의 경우, MALDI MS에 의해 정량 분석 이기종 샘플 형태학 및 분석 배포 안정적입니다. 잘 알려진 예를 들어 2, 5-dihydroxybenzoic 산 (DHB) MALDI 매트릭스와 함께 준비 하는 샘플입니다. DHB는 주위 환경에서 천천히 결정은, 하는 때에 때문에 결과 샘플은 불규칙 한 형태학을 보여 매트릭스 결정으로 분석 법인의 범위 예측 가능한, 하지 않습니다. 큰 바늘 모양 및 결정이 이러한 샘플에 의하여 일반적으로 이루어져 있다. DHB는 휘발성 용 매 또는 온수 샘플 접시를 사용 하 여, 준비 하는 때 빠른 건조 과정 결과 더 균질 정밀한 결정 더 나은 양적 결과8,,910. 이 기술은 MALDI 샘플의 "recrystallization"로 알려져 있다. 개선 빠른 결정 화 과정에서 잘 매트릭스 결정으로 analytes의 더 나은 설립에 기인 된다. 우리 또한 그 탄수화물 신호 및 향상 된 양적 결과11,12의 감소 샘플 준비 환경 조정 시연 했다. 이 작품에서 발견 샘플 형태학 탄수화물 신호 품질을 결정 하는 중요 한 요소는 건의 한다. 매일 분석을 위한 일반적인 전략을 개발, 향상 된 탄수화물 감도 제공 하는 효율적인 샘플 개혁 방법이 필요 합니다.
우리는 체계적으로 최근 보고서13MALDI MS에서 샘플 형태학 및 탄수화물 감도 간의 상관 관계를 시험 했다. 결과 몇 가지 중요 한 탄수화물을 사용 하 여 얻은 고 행렬 표시 recrystallizing에 의해 최고의 신호 향상 실현은 MALDI 샘플 건조. 기존의 말린된 방울 (DD) 메서드를 사용 하 여 준비 하는 샘플의 형태는 메탄올 (MeOH)와 빠른 recrystallization에 의해 개혁 이다. 자세한 샘플 준비 프로토콜은 여기에 설명 했다. 샘플 접시 늘어진, 샘플 증 착 및 recrystallization, 및 질량 분석 분석을 포함 하 여 세 가지 주요 단계는 프로토콜에 의하여 이루어져 있다. 이용한 탄수화물 sialyl-루이스 (SLeA) 및 maltoheptaose (수소)를 포함합니다. DHB는 모델 매트릭스로 사용 됩니다. 결과 탄수화물 신호 강도 및 공간 유통 개선 현저 하 게 recrystallization 후 보여. 이러한 메서드는 샘플을 2,4,6-trihydroxyacetophenone (탑)와 α-cyano-4-hydroxycinnamic 산을 포함 하 여 다른 인기 행렬에 적용할 수 있습니다. 이 방법은 탄수화물 분석을 위한 실험실 루틴에 쉽게 통합 될 수 있는 일반적인 접근 방식으로 제공 합니다.

<table border="0" cellpadding="0" cellspacing="0" width="816">
	<tbody>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Reagent</td>
			<td style="width:157px;"></td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td style="width:191px;"></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Detergent powder</td>
			<td style="width:157px;">Alconox</td>
			<td style="width:137px;">242985</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Methanol</td>
			<td style="width:157px;">Merck</td>
			<td style="width:137px;">106009</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Acetonitrile</td>
			<td style="width:157px;">Merck</td>
			<td style="width:137px;">100003</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;">2,5-dihydroxybenzoic acid (DHB)</td>
			<td style="width:157px;">Alfa Aesar</td>
			<td style="width:137px;">A11459</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;">sialyl-lewis A (SLeA)</td>
			<td style="width:157px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:137px;">S1782</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;">Maltoheptaose</td>
			<td style="width:157px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:137px;">M7753</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Pipette tips</td>
			<td style="width:157px;">Mettler Toledo</td>
			<td style="width:137px;">17005091</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Microcentrifuge tube</td>
			<td style="width:157px;">Axygen</td>
			<td style="width:137px;">MCT-150-C</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Equipment</td>
			<td style="width:157px;"></td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Milli-Q water purification system</td>
			<td style="width:157px;">Millipore</td>
			<td style="width:137px;">ZMQS6VFT1</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;">Powder-free nitrile gloves</td>
			<td style="width:157px;">Microflex</td>
			<td style="width:137px;">SU-690</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">600 mL beaker</td>
			<td style="width:157px;">Duran</td>
			<td style="width:137px;">2110648</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Ultrasonic cleaner</td>
			<td style="width:157px;">Delta</td>
			<td style="width:137px;">DC300H</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Hygrometer</td>
			<td style="width:157px;">Wisewind</td>
			<td style="width:137px;">5330</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Nitrogen gas flowmeter</td>
			<td style="width:157px;">Dwyer</td>
			<td style="width:137px;">RMA-6-SSV</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">K-type thermocouples</td>
			<td style="width:157px;">Digitron</td>
			<td style="width:137px;">311-1670</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Vortex mixer</td>
			<td style="width:157px;">Scientific Industries</td>
			<td style="width:137px;">&#160;SI-0236</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Mini centrifuge</td>
			<td style="width:157px;">Select BioProducts</td>
			<td style="width:137px;">Force Mini&#160;</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Pipette</td>
			<td style="width:157px;">Rainin</td>
			<td style="width:137px;">pipet-lite XLS</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Stereomicroscope</td>
			<td style="width:157px;">Olympus</td>
			<td style="width:137px;">SZX16</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Temperature controllable drying chamber</td>
			<td style="width:157px;">This lab</td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Ultraflex II TOF/TOF mass spectrometer</td>
			<td style="width:157px;">Bruker Daltonics</td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">MTP 384 target plate polished steel BC</td>
			<td style="width:157px;">Bruker Daltonics</td>
			<td style="width:137px;">8280781</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Flexcontrol Version 3.4</td>
			<td style="width:157px;">Bruker Daltonics</td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td>Control software</td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Fleximaging Version 2.1</td>
			<td style="width:157px;">Bruker Daltonics</td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td>Imaging software</td>
		</tr>
		<tr height="23">
			<td height="23" style="height:23px;width:332px;">Flexanalysis Version 3.4</td>
			<td style="width:157px;">Bruker Daltonics</td>
			<td style="width:137px;"></td>
			<td>Analysis software</td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

an efficient sample preparation method to enhance carbohydrate ion signals in matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry

샘플 준비는 탄수화물의 질량 분석 (MS) 분석에 중요 한 과정 이다. 매트릭스 보조 레이저 탈 착 또는 이온화 (MALDI) MS 선택 탄수화물 분석에서의 방법 이지만, 가난한 이온 신호 및 데이터 재현성 탄수화물 샘플의 심각한 문제가 계속. 탄수화물의 정량 분석을 위해 뛰어난 데이터 품질을 제공 하는 효과적인 분석 프로토콜은 필요 합니다. 이 비디오 신호 강도 향상 하 여 MALDI MS에서 탄수화물의 데이터 변화를 최소화 샘플 준비 프로토콜을 보여 줍니다. 건조와 샘플 방울의 결정 화, 후 크리스탈 형태학 대량 spectrometric 분석 전에 메탄올에 의해 개혁 이다. 탄수화물 신호에 향상은 MALDI 이미징 질량 분석 (IMS)으로 시험 된다. 실험 결과 크리스탈 개혁 결정 구조를 조정 하 고 재분배 탄수화물 analytes 보여 줍니다. 기존의 MALDI-MS, 메탄올 보여줍니다 훨씬 더 나은 신호 강도, 이온 이미지 배포 및 데이터 안정성과 개혁 탄수화물 크리스탈 형태학의 말린된 방울 준비 방법 비교 때문에 여기에서 설명 하는 프로토콜 샘플 구성에 변화를 포함 하지 않는, 그들은 일반적으로 다양 한 탄수화물과 행렬에 적용 됩니다.

SLeA 의 대표적인 SEM 이미지 DHB DD를 사용 하 여 준비와 혼합 하 고 recrystallization 메서드는 그림 1에 나와 있습니다. 전형적인 DHB 형태학 DD 메서드가 준비 테두리 샘플 관광 명소의 중심에 미세 결정 구조에서 큰 바늘 모양의 결정 이다. 이러한 바늘 모양 결정의 일반적인 길이 ~ 100 µ m. MeOH에 의해 recrystallization, 후 샘플 더 큰 지역 정밀한 조각 ?...

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An Efficient Sample Preparation Method to Enhance Carbohydrate Ion Signals in Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry

샘플 준비 과정 동안 개혁 결정 구조에 의해 MALDI 질량 분석에서 탄수화물 이온 신호를 향상을 위한 프로토콜은 설명 했다.

매트릭스 보조 레이저 탈 착/이온화 질량 분석에서 탄수화물 이온 신호를 강화 하는 효율적인 샘플 준비 방법

Sample preparation is a critical process in mass spectrometry (MS) analysis of carbohydrates. Although matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) ...

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Research

JoVE Journal

Chemistry

7.0K 조회수.  Academia Sinica. 샘플 준비 과정 동안 개혁 결정 구조에 의해 MALDI 질량 분석에서 탄수화물 이온 신호를 향상을 위한 프로토콜은 설명 했다.

비디오: An Efficient Sample Preparation Method to Enhance Carbohydrate Ion Signals in Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry

Untargeted Metabolomics from Biological Sources Using Ultraperformance Liquid Chromatography-High Resolution Mass Spectrometry (UPLC-HRMS)

Here we present a workflow to analyze the metabolic profiles for biological samples of interest including; cells, serum, or tissue. The sample is first separated into polar and non-polar fractions by a liquid-liquid phase extraction, and partially purified to facilitate downstream analysis. Both aqueous (polar metabolites) and organic (non-polar metabolites) phases of the initial extraction are processed to survey a broad range of metabolites. Metabolites are separated by different liquid chromatography methods based upon their partition properties. In this method, we present microflow ultra-performance (UP)LC methods, but the protocol is scalable to higher flows and lower pressures. Introduction into the mass spectrometer can be through either general or compound optimized source conditions. Detection of a broad range of ions is carried out in full scan mode in both positive and negative mode over a broad m/z range using high resolution on a recently calibrated instrument. Label-free differential analysis is carried out on bioinformatics platforms. Applications of this approach include metabolic pathway screening, biomarker discovery, and drug development.

Untargeted Metabolomics from Biological Sources Using Ultraperformance Liquid Chromatography-High Resolution Mass Spectrometry UPLC-HRMS

Untargeted metabolomics provides a hypothesis generating snapshot of a metabolic profile. This protocol will demonstrate the extraction and analysis of metabolites from cells, serum, or tissue. A range of metabolites are surveyed using liquid-liquid phase extraction, microflow ultraperformance liquid chromatography/high-resolution mass spectrometry (UPLC-HRMS) coupled to differential analysis software.

Ultraperformance 액체 크로마토 그래피 고해상도 질량 분석 (UPLC-HRMS)를 사용하여 생물 소스에서 타겟이 불분명 한 대사

Here we present a workflow to analyze the metabolic profiles for biological samples of interest including; cells, serum, or tissue. The sample is first ...

연구

화학

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass determination allows one to evaluate the correctness of protein primary sequences, the presence of mutations and/or post-translational modifications, the possible protein degradation, the sample homogeneity, and the degree of isotope incorporation in case of labelling (e.g. 13C labelling).
Electrospray ionization (ESI) mass spectrometry (MS) is widely used for mass determination of denatured proteins, but its efficiency is affected by the composition of the sample buffer. In particular, the presence of salts, detergents, and contaminants severely undermines the effectiveness of protein analysis by ESI-MS. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) MS is an attractive alternative, due to its salt tolerance and the simplicity of data acquisition and interpretation. Moreover, the mass determination of large heterogeneous proteins (bigger than 100 kDa) is easier by MALDI-MS due to the absence of overlapping high charge state distributions which are present in ESI spectra.
Here we present an accessible approach for analyzing proteins larger than 100 kDa by MALDI-time of flight (TOF). We illustrate the advantages of using a mixture of two matrices (i.e. 2,5-dihydroxybenzoic acid and &#945;-cyano-4-hydroxycinnamic acid) and the utility of the thin layer method as approach for sample deposition. We also discuss the critical role of the matrix and solvent purity, of the standards used for calibration, of the laser energy, and of the acquisition time. Overall, we provide information necessary to a novice for analyzing intact proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Accurate mass measurement represents an important step during the investigation of proteins. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) mass spectrometry (MS) can be used for such determination and its key advantage is the tolerance to salts, detergents and contaminants. Here we illustrate an accessible approach for the analysis of proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

비행의 레이저 탈착 / 이온화 시간 본래대로 단백질의 (MALDI-TOF) 질량 분광 분석 매트릭스를 이용한 큰 100 kDa의

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass ...

Improved In-gel Reductive &#946;-Elimination for Comprehensive O-linked and Sulfo-glycomics by Mass Spectrometry

Separation of proteins by SDS-PAGE followed by in-gel proteolytic digestion of resolved protein bands has produced high-resolution proteomic analysis of biological samples. Similar approaches, that would allow in-depth analysis of the glycans carried by glycoproteins resolved by SDS-PAGE, require special considerations in order to maximize recovery and sensitivity when using mass spectrometry (MS) as the detection method. A major hurdle to be overcome in achieving high-quality data is the removal of gel-derived contaminants that interfere with MS analysis. The sample workflow presented here is robust, efficient, and eliminates the need for in-line HPLC clean-up prior to MS. Gel pieces containing target proteins are washed in acetonitrile, water, and ethyl acetate to remove contaminants, including polymeric acrylamide fragments. O-linked glycans are released from target proteins by in-gel reductive &#946;-elimination and recovered through robust, simple clean-up procedures. An advantage of this workflow is that it improves sensitivity for detecting and characterizing sulfated glycans. These procedures produce an efficient separation of sulfated permethylated glycans from non-sulfated (sialylated and neutral) permethylated glycans by a rapid phase-partition prior to MS analysis, and thereby enhance glycomic and sulfoglycomic analyses of glycoproteins resolved by SDS-PAGE.

In order to comprehensively explore the diversity of O-linked glycans, a new procedure for in-gel reductive &#946;-elimination, combined with permethylation and a rapid phase-partition method, is applied to the analysis of O-linked glycans directly released from glycoproteins resolved by SDS-PAGE and amenable to subsequent glycomic analysis by mass spectrometry.

질량 분석에 의해 - 겔 개선 환원 적 β-제거 포괄적 인 O가 연결된과에 대한 설포 글라 이코믹스

Separation of proteins by SDS-PAGE followed by in-gel proteolytic digestion of resolved protein bands has produced high-resolution proteomic analysis of ...

An HS-MRM Assay for the Quantification of Host-cell Proteins in Protein Biopharmaceuticals by Liquid Chromatography Ion Mobility QTOF Mass Spectrometry

The analysis of low-level (1-100 ppm) protein impurities (e.g., host-cell proteins (HCPs)) in protein biotherapeutics is a challenging assay requiring high sensitivity and a wide dynamic range. Mass spectrometry-based quantification assays for proteins typically involve protein digestion followed by the selective reaction monitoring/multiple reaction monitoring (SRM/MRM) quantification of peptides using a low-resolution (Rs ~1,000) tandem quadrupole mass spectrometer. One of the limitations of this approach is the interference phenomenon observed when the peptide of interest has the "same" precursor and fragment mass (in terms of m/z values) as other co-eluting peptides present in the sample (within a 1-Da window). To avoid this phenomenon, we propose an alternative mass spectrometric approach, a high selectivity (HS) MRM assay that combines the ion mobility separation of peptide precursors with the high-resolution (Rs ~30,000) MS detection of peptide fragments. We explored the capabilities of this approach to quantify low-abundance peptide standards spiked in a monoclonal antibody (mAb) digest and demonstrated that it has the sensitivity and dynamic range (at least 3 orders of magnitude) typically achieved in HCP analysis. All six peptide standards were detected at concentrations as low as 0.1 nM (1 femtomole loaded on a 2.1-mm ID chromatographic column) in the presence of a high-abundance peptide background (2 &#181;g of a mAb digest loaded on-column). When considering the MW of rabbit phosphorylase (97.2 kDa), from which the spiked peptides were derived, the LOQ of this assay is lower than 50 ppm. Relative standard deviations (RSD) of peak areas (n = 4 replicates) were less than 15% across the entire concentration range investigated (0.1-100 nM or 1-1,000 ppm) in this study.

Here, we describe a chromatographic assay coupled with the ion mobility separation of peptide precursors followed by the high-resolution (~30,000) MS-detection of peptide fragments for the quantification of spiked peptide standards in a monoclonal antibody digest.

액체 크로마토그래피 이온 이동성 QTOF 질량 분석에 의해 단백질 바이오에 주인 세포 단백질의 정량화에 대 한 HS MRM 분석 결과

The analysis of low-level (1-100 ppm) protein impurities (e.g., host-cell proteins (HCPs)) in protein biotherapeutics is a challenging assay requiring ...

Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometry

There are many techniques that can be employed in the characterization of synthetic homopolymers, but few provide as useful of information for end group analysis as matrix-assisted laser desorption ionization time of flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS). This tutorial demonstrates methods for optimization of the sample preparation, spectral acquisition, and data analysis of synthetic polymers using MALDI-TOF MS. Critical parameters during sample preparation include the selection of the matrix, identification of an appropriate cationization salt, and tuning the relative proportions of the matrix, cation, and analyte. The acquisition parameters, such as mode (linear or reflector), polarization (positive or negative), acceleration voltage, and delay time, are also important. Given some knowledge of the chemistry involved to synthesize the polymer and optimizing both the data acquisition parameters and the sample preparation conditions, spectra should be obtained with sufficient resolution and mass accuracy to enable the unambiguous determination of the end groups of most homopolymers (masses below 10,000) in addition to the repeat unit mass and the overall molecular weight distribution. Though demonstrated on a limited set of polymers, these general techniques are applicable to a much wider range of synthetic polymers for determining mass distributions, though end group determination is only possible for homopolymers with narrow dispersity.

Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometry

A protocol for the matrix-assisted laser desorption ionization time of flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) characterization of synthetic polymers is described including the optimization of sample preparation, spectral acquisition, and data analysis.

매트릭스를 통해 합성 고분자의 특성화 지원 레이저 탈 착 이온화 시간의 비행 (TOF MALDI) 질량 분석

There are many techniques that can be employed in the characterization of synthetic homopolymers, but few provide as useful of information for end group ...

Imaging Corrosion at the Metal-Paint Interface Using Time-of-Flight Secondary Ion Mass Spectrometry

Corrosion developed at the paint and aluminum (Al) metal-paint interface of an aluminum alloy is analyzed using time-of-flight secondary ion mass spectrometry (ToF-SIMS), illustrating that SIMS is a suitable technique to study the chemical distribution at a metal-paint interface. The painted Al alloy coupons are immersed in a salt solution or exposed to air only. SIMS provides chemical mapping and 2D molecular imaging of the interface, allowing direct visualization of the morphology of the corrosion products formed at the metal-paint interface and mapping of the chemical after corrosion occurs. The experimental procedure of this method is presented to provide technical details to facilitate similar research and highlight pitfalls that may be encountered during such experiments.

Time-of-flight secondary ion mass spectrometry is applied to demonstrate the chemical mapping and corrosion morphology at the metal-paint interface of an aluminum alloy after being exposed to a salt solution compared with a specimen exposed to air.

비행 시간 보조 이온 질량 분석기를 사용 하 여 금속 페인트 인터페이스의 이미징 부식

Corrosion developed at the paint and aluminum (Al) metal-paint interface of an aluminum alloy is analyzed using time-of-flight secondary ion mass ...

Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, metal-binding interactions, and conformational shape. Coupling ESI with ion mobility-mass spectrometry (IM-MS) provides an instrumental technique that allows for simultaneous measurement of a peptide&#8217;s mass-to-charge (m/z) and collision cross section (CCS) that relate to its stoichiometry, protonation state, and conformational shape. The overall charge of a peptide complex is controlled by the protonation of 1) the peptide&#8217;s acidic and basic sites and 2) the oxidation state of the metal ion(s). Therefore, the overall charge state of a complex is a function of the pH of the solution that affects the peptides metal ion binding affinity. For ESI-IM-MS analyses, peptide and metal ions solutions are prepared from aqueous-only solutions, with the pH adjusted with dilute aqueous acetic acid or ammonium hydroxide. This allows for pH dependence and metal ion selectivity to be determined for a specific peptide. Furthermore, the m/z and CCS of a peptide complex can be used with B3LYP/LanL2DZ molecular modeling to discern binding sites of the metal ion coordination and tertiary structure of the complex. The results show how ESI-IM-MS can characterize the selective chelating performance of a set of alternative methanobactin peptides and compare them to the copper-binding peptide methanobactin.

Ion mobility-mass spectrometry and molecular modeling techniques can characterize the selective metal chelating performance of designed metal-binding peptides and the copper-binding peptide methanobactin. Developing new classes of metal chelating peptides will help lead to therapeutics for diseases associated with metal ion misbalance.

금속 결합 올리고펩타이드의 금속 이온 인식 및 Redox 활성의 구조 및 메커니즘을 결정하기 위한 이온 이동성 질량 분광법 기술

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

Analysis of Complex Molecules and Their Reactions on Surfaces by Means of Cluster-Induced Desorption/Ionization Mass Spectrometry

Desorption/Ionization Induced by Neutral SO2 Clusters (DINeC) is employed as a very soft and efficient desorption/ionization technique for mass spectrometry (MS) of complex molecules and their reactions on surfaces. DINeC is based on a beam of SO2 clusters impacting on the sample surface at low cluster energy. During cluster-surface impact, some of the surface molecules are desorbed and ionized via dissolvation in the impacting cluster; as a result of this dissolvation-mediated desorption mechanism, low cluster energy is sufficient and the desorption process is extremely soft. Both surface adsorbates and molecules of which the surface is composed of can be analyzed. Clear and fragmentation-free spectra from complex molecules such as peptides and proteins are obtained. DINeC does not require any special sample preparation, in particular no matrix has to be applied. The method yields quantitative information on the composition of the samples; molecules at a surface coverage as low as 0.1 % of a monolayer can be detected. Surface reactions such as H/D exchange or thermal decomposition can be observed in real-time and the kinetics of the reactions can be deduced. Using a pulsed nozzle for cluster beam generation, DINeC can be efficiently combined with ion trap mass spectrometry. The matrix-free and soft nature of the DINeC process in combination with the MSn capabilities of the ion trap allows for very detailed and unambiguous analysis of the chemical composition of complex organic samples and organic adsorbates on surfaces.

Neutral SO2 clusters of low kinetic energy (&#60; 0.8 eV/constituent) are used to desorb complex surface molecules such as peptides or lipids for further analysis by means of mass spectrometry using an ion trap mass spectrometer. No special sample preparation is required, and real-time observation of reactions is possible.

클러스터 유도 탈착/이온화 질량 분광법에 의한 표면에 대한 복잡한 분자 및 표면의 반응 분석

Desorption/Ionization Induced by Neutral SO2 Clusters (DINeC) is employed as a very soft and efficient desorption/ionization technique for mass ...

3D Depth Profile Reconstruction of Segregated Impurities Using Secondary Ion Mass Spectrometry

The presented protocol combines excellent detection limits (1 ppm to 1 ppb) using secondary ion mass spectrometry (SIMS) with reasonable spatial resolution (~1 &#181;m). Furthermore, it describes how to obtain realistic three-dimensional (3D) distributions of segregated impurities/dopants in solid state materials. Direct 3D depth profile reconstruction is often difficult to achieve due to SIMS-related measurement artifacts. Presented here is a method to identify and solve this challenge. Three major issues are discussed, including the i) nonuniformity of the detector being compensated by flat-field correction; ii) vacuum background contribution (parasitic oxygen counts from residual gases present in the analysis chamber) being estimated and subtracted; and iii)&#160;performance of all steps within a stable timespan of the primary ion source. Wet chemical etching is used to reveal the position and types of dislocation in a material, then the SIMS result is superimposed on images obtained via scanning electron microscopy (SEM). Thus, the position of agglomerated impurities can be related to the position of certain defects. The method is fast and does not require sophisticated sample preparation stage; however, it requires a high-quality, stable ion source, and the entire measurement must be performed quickly to avoid deterioration of the primary beam parameters.

The presented method describes how to identify and solve measurement artifacts related to secondary ion mass spectrometry as well as obtain realistic 3D distributions of impurities/dopants in solid state materials.

2차 이온 질량분석법을 사용한 분리된 불순물의 3D 깊이 프로파일 재구성

The presented protocol combines excellent detection limits (1 ppm to 1 ppb) using secondary ion mass spectrometry (SIMS) with reasonable spatial ...

Thermochemical Studies of Ni(II) and Zn(II) Ternary Complexes Using Ion Mobility-Mass Spectrometry

This article describes an experimental protocol using electrospray-ion mobility-mass spectrometry (ES-IM-MS) and energy-resolved threshold collision-induced dissociation (TCID) to measure the thermochemistry of the dissociation of negatively-charged [amb+M(II)+NTA]- ternary complexes into two product channels: [amb+M(II)] + NTA or [NTA+M(II)]-&#160;+ amb, where M = Zn or Ni and NTA is nitrilotriacetic acid. The complexes contain one of the alternative metal binding (amb) heptapeptides with the primary structures acetyl-His1-Cys2-Gly3-Pro4-Tyr5-His6-Cys7 or acetyl-Asp1-Cys2-Gly3-Pro4-Tyr5-His6-Cys7, where the amino acids&#39; Aa1,2,6,7 positions are the potential metal-binding sites. Geometry-optimized stationary states of the ternary complexes and their products were selected from quantum chemistry calculations (presently the PM6 semi-empirical Hamiltonian) by comparing their electronic energies and their collision cross-sections (CCS) to those measured by ES-IM-MS. From the PM6 frequency calculations, the molecular parameters of the ternary complex and its products model the energy-dependent intensities of the two product channels using a competitive TCID method to determine the threshold energies of the reactions that relate to the 0 K enthalpies of dissociation (&#916;H0). Statistical mechanics thermal and entropy corrections using the PM6 rotational and vibrational frequencies provide the 298 K enthalpies of dissociation (&#916;H298). These methods describe an EI-IM-MS routine that can determine thermochemistry and equilibrium constants for a range of ternary metal ion complexes.

Thermochemical Studies of NiII and ZnII Ternary Complexes Using Ion Mobility-Mass Spectrometry

This article describes an experimental protocol using electrospray-ion mobility-mass spectrometry, semi-empirical quantum calculations, and energy-resolved threshold collision-induced dissociation to measure the relative thermochemistry of the dissociation of related ternary metal complexes.