Wir untersuchen die strukturelle Dynamik von Proteinen mittels NMR-Spektroskopie, um die molekulare Funktion besser zu verstehen. NMR steht für Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. Es verringert den Effekt, dass die Kernspins von Wasserstoffatomen zwischen zwei energetisch unterschiedlichen Zuständen und einem automagnetischen Feld übergehen können.

Wir können die NMR-Spektroskopie nutzen, um die strukturelle Dynamik von intrinsisch ungeordneten Proteinen zu untersuchen. Diese Proteine sind hochflexibel, verändern ständig ihre Form und falten sich oft erst in Wechselwirkung mit anderen Molekülen zu einer stabilen Struktur. Wir verwenden NMR-Relaxationsexperimente, um zu untersuchen, wie sich das Proteinrückgrat über sehr kurze Zeitskalen von Pikosekunden bis Nanosekunden bewegt, wobei wir uns auf jeden spezifischen Rest entlang der Proteinkette konzentrieren.

Dieses Protokoll führt Sie Schritt für Schritt durch die Einrichtung von NMR-Relaxationsexperimenten auf einem NMR-Spektrometer, das sich an Wissenschaftler mit grundlegenden NMR-Kenntnissen richtet, gewährleistet eine schnelle, genaue Einrichtung und führt Schlüsselkonzepte der Proteinrückgratdynamik auf zugängliche Weise ein. Dieses Protokoll macht NMR-Relaxationspulssequenzen für Wissenschaftler, die die Proteindynamik untersuchen, leicht zugänglich. NMR-Relaxationsexperimente liefern rückstandsspezifische dynamische Einblicke.

Mit diesem experimentellen Ansatz können Sie die Dynamik des Rückgrats in Proteinen, den Einfluss der Protein-Protein-Interaktion auf die strukturierte Dynamik und strukturelle Veränderungen in der Reaktion auf Umweltveränderungen besser verstehen.