البروتينات عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد. تستخدم البروتينات وعديد الببتيدات بالتبادل للإشارة إلى سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية. ومع ذلك ، فإن عديد الببتيدات لها وزن جزيئي أقل من 10,000 دالتون ، في حين أن البروتينات لها وزن جزيئي أكبر. تسمى عديد الببتيدات التي تحتوي على أقل من 20 من الأحماض الأمينية قلة الببتيدات أو الببتيدات ببساطة. تساعدها التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المكونة للبروتينات على الانحناء إلى بنية ثلاثية الأبعاد مستقرة تسمى البنية الأصلية. الهيكل الأصلي للبروتين هو شكله النشط وظيفيا.

بقايا الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للبروتينات

الحمض الأميني هو جزيء يحتوي على مجموعة كربوكسيل (–COOH) ، ومجموعة أمينية (–NH₂) ، وسلسلة جانبية تسمى المجموعة R ، وذرة هيدروجين مرتبطة بنفس ذرة الكربون أو α الكربون. تحدد الخصائص الكيميائية لمجموعة R التركيب النهائي للبروتين أثناء تفاعلها مع بعضها البعض ومع جزيئات الماء القطبي. على سبيل المثال ، أبسط حمض أميني ، جلايسين ، يحتوي على ذرة هيدروجين واحدة كمجموعة R. تحمل الأحماض الأمينية الأخرى مجموعات R أكثر تعقيدا بحيث قد تجذب الماء أو تصده (محبة للماء أو كارهة للماء) ، وتحمل شحنة سالبة (حمضية) أو شحنة موجبة (أساسية) ، وتشكل روابط هيدروجينية (قطبية).

يتم تحديد هوية كل حمض أميني أيضا من خلال مجموعة R الخاصة به. يحدد الشفرة الوراثية حقيقية النواة 20 حمضا أمينيا فقط تستخدم في تخليق البروتين لجميع الأحماض الأمينية المعروفة. يتم تمثيل كل من هذه الأحماض الأمينية ال 20 بشكل فريد من خلال اختصارات باستخدام ثلاثة أحرف (على سبيل المثال ، Gly ، Val ، Pro) أو رمز حرف واحد (على سبيل المثال ، G ، V ، P).

تخليق البروتينات هو تفاعل الجفاف.

أثناء تخليق عديد الببتيد ، تتشكل روابط الببتيد التساهمية بين المجموعة الأمينية (-NH₂ المجموعة) من حمض أميني واحد ومجموعة الكربوكسيل (–COOH) من الحمض الأميني المجاور عن طريق إزالة الماء. تخليق البروتينات هو تفاعل الجفاف. الرابطة التساهمية الناتجة هي رابطة الببتيد. يتكون عديد الببتيد المشكل حديثا من مجموعة أمينية حرة في أحد طرفيها ، تسمى N-terminal ، ومجموعة كربوكسيل حرة في الطرف الآخر ، تسمى C-terminus. تتم قراءة تسلسل الأحماض الأمينية دائما من الطرف N إلى الطرف C.

يحدد الرقم الهيدروجيني للوسط المحيط الوظيفة الكيميائية للأحماض الأمينية.

تحتوي

الأحماض الأمينية على مجموعة أساسية وحمضية. لذلك ، يمكنهم العمل كقاعدة (متلقي أيون الهيدروجين) أو كحمض (متبرع بأيون الهيدروجين). ومع ذلك ، فإن خصائصها الكيميائية تعتمد على درجة الحموضة في الوسط المحيط. عند درجة الحموضة المنخفضة (على سبيل المثال ، الرقم الهيدروجيني 2) ، يتم بروتونات كل من الكربوكسيل والمجموعات الأمينية (–NH₃ ، –COOH) ، لذلك يعمل الحمض الأميني كقاعدة. عند درجة الحموضة القلوية (على سبيل المثال ، الرقم الهيدروجيني 13) ، يتم إزالة البروتون من كل من المجموعات الكربوكسيلية والأمينية (-NH₂ ، -COO^-) ، وسيعمل الحمض الأميني كحمض. عند درجة الحموضة المحايدة (أي في معظم البيئات الفسيولوجية ، ~ درجة الحموضة 7.4) ، يتم بروتونات المجموعة الأمينية (–NH₃⁺) ، ويتم إزالة البروتون من مجموعة الكربوكسيل (–COO^-) ، مما يؤدي إلى ظهور zwitterion ، وهو جزيء ذو شحنة موجبة وسالبة. تمكنها هذه الخاصية الكيميائية للأحماض الأمينية عند درجة الحموضة الفسيولوجية من تكوين روابط هيدروجينية مع البيئة المائية المحيطة وبالتالي تساهم في هياكل بروتينية أكثر تعقيدا.

تظهر البروتينات تنوعا هائلا في بنيتها وتكوينها ، وبالتالي وظيفتها. إنها تساعد في توفير الدعم الهيكلي للخلية (على سبيل المثال ، في شكل كولاجين) ، وتساعد في الحركة الخلوية (على سبيل المثال ، في شكل بروتينات الأكتين والميوسين في العضلات) ، وتساعد على تحفيز التفاعلات البيولوجية (كإنزيمات) ، ونقل الجزيئات عبر غشاء الخلية (كقنوات) ، والدفاع عن الفقاريات ضد الغزاة (كأجسام مضادة).