Białka to polimery aminokwasów połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Białka i polipeptydy są zamiennie używane w odniesieniu do długich łańcuchów aminokwasów. Jednak polipeptydy mają masę cząsteczkową mniejszą niż 10 000 daltonów, podczas gdy białka mają większą masę cząsteczkową. Polipeptydy zawierające mniej niż 20 aminokwasów nazywane są oligopeptydami lub po prostu peptydami. Interakcje między łańcuchami bocznymi aminokwasów składowych białek pomagają im składać się w stabilną trójwymiarową strukturę zwaną strukturą natywną. Natywna struktura białka to jego funkcjonalnie aktywna forma.

Reszty aminokwasowe są budulcem białek

Aminokwas to cząsteczka, która zawiera grupę karboksylową (–COOH), grupę aminową (–NH₂), łańcuch boczny, zwany grupą R, oraz atom wodoru przyłączony do tego samego atomu węgla lub węgla α. Właściwości chemiczne grupy R determinują ostateczną strukturę białka, gdy oddziałują one ze sobą i z polarnymi cząsteczkami wody. Na przykład najprostszy aminokwas, glicyna, ma pojedynczy atom wodoru jako grupę R. Inne aminokwasy przenoszą bardziej złożone grupy R, takie że mogą przyciągać lub odpychać wodę (hydrofilowe lub hydrofobowe), przenosić ładunek ujemny (kwaśny) lub dodatni (zasadowy) i tworzyć wiązania wodorowe (polarne).

Tożsamość każdego aminokwasu jest również określana przez jego specyficzną grupę R. Eukariotyczny kod genetyczny określa tylko 20 aminokwasów wykorzystywanych w syntezie białek wszystkich znanych aminokwasów. Każdy z tych 20 aminokwasów jest jednoznacznie reprezentowany przez skróty wykorzystujące trzyliterowy (np. Gly, Val, Pro) lub jednoliterowy kod (np. G, V, P).

Synteza białek jest reakcją odwodnienia.

Podczas syntezy polipeptydów powstają kowalencyjne wiązania peptydowe między grupą aminową (grupa –NH₂) jednego aminokwasu a grupą karboksylową (–COOH) sąsiedniego aminokwasu poprzez usunięcie wody. Synteza białek jest reakcją odwodnienia. Powstałe wiązanie kowalencyjne jest wiązaniem peptydowym. Nowo utworzony polipeptyd składa się z wolnej grupy aminowej na jednym końcu, zwanej N-końcem, i wolnej grupy karboksylowej na drugim końcu, zwanej C-końcem. Sekwencja aminokwasów jest zawsze odczytywana od N-końca do C-końca.

pH otaczającego podłoża określa funkcję chemiczną aminokwasów.

Aminokwasy mają zarówno grupę zasadową, jak i kwasową. Mogą zatem działać jako zasada (odbiorca jonów wodorowych) lub jako kwas (donor jonów wodorowych). Jednak ich właściwości chemiczne zależą od pH otaczającego podłoża. Przy niskim pH (np. pH 2) zarówno grupa karboksylowa, jak i aminowa są protonowane (–NH₃, –COOH), więc aminokwas działa jak zasada. Przy zasadowym pH (np. pH 13) zarówno grupa karboksylowa, jak i aminowa są deprotonowane (–NH₂, –COO^-), a aminokwas będzie działał jak kwas. Przy neutralnym pH (tj. w większości środowisk fizjologicznych ~pH 7,4) grupa aminowa jest protonowana (–NH₃⁺), a grupa karboksylowa ulega deprotonacji (–^COO-), w wyniku czego powstaje zwitterion, cząsteczka o ładunku zarówno dodatnim, jak i ujemnym. Ta właściwość chemiczna aminokwasów przy fizjologicznym pH umożliwia im tworzenie wiązań wodorowych z otaczającym środowiskiem wodnym, a tym samym przyczynia się do bardziej złożonych struktur białkowych.

Białka wykazują ogromną różnorodność pod względem budowy, składu, a co za tym idzie, funkcji. Pomagają w zapewnieniu wsparcia strukturalnego komórce (np. w postaci kolagenu), pomagają w ruchu komórkowym (np. w postaci białek aktyny i miozyny w mięśniach), pomagają katalizować reakcje biologiczne (jako enzymy), transportują cząsteczki przez błonę komórkową (jako kanały) i chronią kręgowce przed najeźdźcami (jako przeciwciała).