단백질은 펩타이드 결합으로 서로 연결된 아미노산의 중합체입니다. 단백질(proteins)과 폴리펩티드(polypeptide)는 아미노산의 긴 사슬을 지칭하기 위해 같은 의미로 사용됩니다. 그러나 폴리펩티드는 분자량이 10,000달톤 미만인 반면 단백질은 분자량이 더 큽니다.아미노산이 20개 미만인 폴리펩티드는 올리고펩티드 또는 간단히 펩타이드라고 합니다. 단백질의 구성 아미노산 곁사슬 간의 상호 작용은 단백질이 네이티브 구조(native structure)라고 하는 안정적인 3차원 구조로 접히는 데 도움이 됩니다. 단백질의 본래 구조는 기능적으로 활동적인 형태입니다.

아미노산 잔류물은 단백질의 구성 요소입니다

아미노산은 카르복실(-COOH)기, 아미노(-NH₂ 그룹), R-기라고 하는 측쇄 및 동일한 탄소 원자 또는 α-탄소에 부착된 수소 원자를 포함하는 분자입니다. R 그룹의 화학적 특성은 단백질이 서로 상호 작용하고 극성 물 분자와 상호 작용할 때 단백질의 최종 구조를 결정합니다. 예를 들어, 가장 단순한 아미노산인 글리신은 R-기로 단일 수소 원자를 가지고 있습니다. 다른 아미노산은 더 복잡한 R 그룹을 가지고 있어 물을 끌어당기거나 밀어내고(친수성 또는 소수성), 음전하(산성) 또는 양전하(염기성)를 운반하고, 수소 결합(극성)을 형성할 수 있습니다.

각 아미노산의 정체는 또한 특정 R-그룹에 의해 결정됩니다. 진핵생물 유전 암호는 알려진 모든 아미노산의 단백질 합성에 사용되는 20개의 아미노산만을 명시하고 있습니다. 이 20개의 아미노산 각각은 3자(예: Gly, Val, Pro) 또는 1자 코드(예: G, V, P)를 사용하는 약어로 고유하게 표시됩니다.

단백질 합성은 탈수 반응입니다.

폴리펩타이드 합성 과정에서 물을 제거함으로써 한 아미노산의 아미노기(–NH₂ 그룹)와 인접한 아미노산의 카르복실기(–COOH) 사이에 공유 펩타이드 결합이 형성됩니다. 단백질 합성은 탈수 반응입니다. 그 결과로 생성된 공유 결합은 펩타이드 결합입니다. 새로 형성된 폴리펩티드는 한쪽 말단에 N-말단이라고 하는 자유 아미노기와 C-말단이라고 하는 다른 쪽 끝에 있는 유리 카르복실기로 구성됩니다. 아미노산 서열은 항상 N-말단에서 C-말단까지 읽습니다.

주변 매체의 pH는 아미노산의 화학적 기능을 결정합니다.

아미노산은 염기성 그룹과 산성 그룹을 모두 가지고 있습니다. 따라서 염기(수소 이온 수용체) 또는 산(수소 이온 공여체)으로 작용할 수 있습니다. 그러나 화학적 특성은 주변 매체의 pH에 따라 다릅니다. 낮은 pH(예: pH 2)에서는 카르복실기와 아미노기가 모두 양성자화되므로(–NH₃, –COOH) 아미노산이 염기 역할을 합니다. 알칼리성 pH(예: pH 13)에서 카르복실기와 아미노기는 모두 탈양성자화되고(–NH₂, –COO^-), 아미노산은 산으로 작용합니다. 중성 pH(즉, 대부분의 생리학적 환경에서 ~pH 7.4)에서 아미노기는 양성자화되고(–NH₃⁺), 카르복실기는 탈양성자화(–COO^-)되어 양전하와 음전하를 모두 가진 분자인 zwitterion을 생성합니다. 생리학적 pH에서 아미노산의 이러한 화학적 특성으로 인해 주변 수성 환경과 수소 결합을 형성할 수 있으므로 더 복잡한 단백질 구조에 기여합니다.

단백질은 구조, 구성 및 기능에 있어 엄청난 다양성을 보여줍니다. 그들은 세포에 구조적 지지를 제공하는 데 도움이 되고(예: 콜라겐 형태로), 세포 이동을 돕고(예: 근육의 액틴 및 미오신 단백질 형태), 생물학적 반응을 촉매하는 데 도움이 되고(효소로), 세포막을 가로질러 분자를 운반하는 데 도움이 되며(채널로), 침입자로부터 척추 동물을 방어합니다(항체).