タンパク質は、ペプチド結合によって結合したアミノ酸のポリマーです。タンパク質とポリペプチドは、アミノ酸の長鎖を指すために同じ意味で使用されます。しかし、ポリペプチドの分子量は10,000ダルトン未満で、タンパク質の分子量は大きくなります。アミノ酸が20個未満のポリペプチドは、オリゴペプチドまたは単にペプチドと呼ばれます。タンパク質の構成アミノ酸側鎖間の相互作用は、タンパク質が天然構造と呼ばれる安定した3次元構造に折り畳まれるのを助けます。タンパク質の天然構造は、その機能的に活性な形態です。

アミノ酸残基はタンパク質の構成要素です

アミノ酸とは、カルボキシル基(-COOH)基、アミノ(-_NH2)基、R基と呼ばれる側鎖、そして同じ炭素原子またはα-炭素に水素原子が結合した分子です。R基の化学的特性は、タンパク質が互いに相互作用し、極性水分子と相互作用する際のタンパク質の最終構造を決定します。例えば、最も単純なアミノ酸であるグリシンは、R基として水素原子を1つ持っています。他のアミノ酸は、水を引き付けたり反発したり(親水性または疎水性)、負の電荷(酸性)または正の電荷(塩基性)を持ち、水素結合を形成する(極性)など、より複雑なR基を持っています。

各アミノ酸の同一性は、その特定のR基によっても決定されます。真核生物の遺伝暗号は、既知のすべてのアミノ酸のタンパク質合成に使用される 20 種類のアミノ酸のみを指定しています。これらの 20 個のアミノ酸は、それぞれ 3 文字のコード (Gly、Val、Pro など) または 1 文字のコード (G、V、P など) を使用した略語で一意に表されます。

タンパク質の合成は脱水反応です。

ポリペプチド合成では、水分を除去することにより、1つのアミノ酸のアミノ基(-_NH2基)と隣接するアミノ酸のカルボキシル基(-COOH)との間に共有ペプチド結合が形成されます。タンパク質の合成は脱水反応です。得られる共有結合はペプチド結合です。新たに形成されたポリペプチドは、一方の端にN末端と呼ばれる遊離アミノ基と、もう一方の端にC末端と呼ばれる遊離カルボキシル基で構成されています。アミノ酸配列は、常にN末端からC末端に読み取られます。

周囲の培地のpHは、アミノ酸の化学的機能を決定します。

アミノ酸には塩基性基と酸性基の両方があります。したがって、塩基(水素イオンの受領者)または酸(水素イオン供与体)として作用することができます。ただし、それらの化学的性質は、周囲の媒体のpHに依存します。低pH(pH 2など)では、カルボキシル基とアミノ基の両方がプロトン化(-_NH3、-COOH)されるため、アミノ酸は塩基として機能します。アルカリ性のpH(例えば、pH 13)では、カルボキシル基とアミノ基の両方が脱プロトン化(-NH₂、-COO^-)され、アミノ酸は酸として作用します。中性のpH(つまり、ほとんどの生理学的環境では~pH 7.4)では、アミノ基がプロトン化(-NH₃⁺)され、カルボキシル基が脱プロトン化(-COO^-)され、正電荷と負電荷の両方を持つ分子である双性イオンが生じます。生理学的pHでのアミノ酸のこの化学的性質により、アミノ酸は周囲の水環境と水素結合を形成することができ、したがって、より複雑なタンパク質構造に貢献します。

タンパク質は、その構造、組成、したがって機能において非常に多様性を示しています。それらは、細胞に構造的な支持を提供するのを助け(例えば、コラーゲンの形で)、細胞の動きを助ける(例えば、筋肉内のアクチンおよびミオシンタンパク質の形で)、生物学的反応を触媒するのを助け(酵素として)、細胞膜を越えて分子を輸送し(チャネルとして)、そして侵入者から脊椎動物を守る(抗体として)。