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Proteine sind Polymere von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Proteine und Polypeptide werden synonym verwendet, um sich auf lange Ketten von Aminosäuren zu beziehen. Polypeptide haben jedoch ein Molekulargewicht von weniger als 10.000 Dalton, während Proteine ein höheres Molekulargewicht haben. Polypeptide mit weniger als 20 Aminosäuren werden als Oligopeptide oder einfach Peptide bezeichnet. Wechselwirkungen zwischen den Aminosäure-Seitenketten von Proteinen helfen ihnen, sich zu einer stabilen 3-dimensionalen Struktur zu falten, die als native Struktur bezeichnet wird. Die native Struktur eines Proteins ist seine funktionell aktive Form.

Aminosäurereste sind die Bausteine von Proteinen

Eine Aminosäure ist ein Molekül, das eine Carboxylgruppe (-COOH), eine Aminogruppe (-NH2), eine Seitenkette, die als R-Gruppe bezeichnet wird, und ein Wasserstoffatom enthält, das an dasselbe Kohlenstoffatom oder den α-Kohlenstoff gebunden ist. Die chemischen Eigenschaften der R-Gruppe bestimmen die endgültige Struktur des Proteins, wenn sie miteinander und mit polaren Wassermolekülen interagieren. Zum Beispiel hat die einfachste Aminosäure, Glycin, ein einzelnes Wasserstoffatom als R-Gruppe. Andere Aminosäuren tragen komplexere R-Gruppen, so dass sie Wasser anziehen oder abstoßen können (hydrophil oder hydrophob), eine negative Ladung (sauer) oder eine positive Ladung (basisch) tragen und Wasserstoffbrückenbindungen bilden (polar).

Die Identität jeder Aminosäure wird auch durch ihre spezifische R-Gruppe bestimmt. Der eukaryotische genetische Code spezifiziert nur 20 Aminosäuren, die bei der Proteinsynthese aller bekannten Aminosäuren verwendet werden. Jede dieser 20 Aminosäuren wird eindeutig durch Abkürzungen mit einem dreibuchstabigen (z.B. Gly, Val, Pro) oder einem Ein-Buchstaben-Code (z.B. G, V, P) dargestellt.

Bei der Proteinsynthese handelt es sich um eine Dehydratisierungsreaktion.

Während der Polypeptidsynthese werden kovalente Peptidbindungen zwischen der Aminogruppe (–NH2-Gruppe) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (–COOH) der benachbarten Aminosäure gebildet, indem Wasser entfernt wird. Bei der Proteinsynthese handelt es sich um eine Dehydratisierungsreaktion. Die resultierende kovalente Bindung ist eine Peptidbindung. Das neu gebildete Polypeptid besteht aus einer freien Aminogruppe an einem Ende, dem N-Terminus, und einer freien Carboxylgruppe am anderen Ende, dem C-Terminus. Die Aminosäuresequenz wird immer vom N-Terminus bis zum C-Terminus ausgelesen.

Der pH-Wert des umgebenden Mediums bestimmt die chemische Funktion von Aminosäuren.

Aminosäuren haben sowohl eine basische als auch eine saure Gruppe. Sie können daher als Base (Wasserstoffionenempfänger) oder als Säure (Wasserstoffionendonor) fungieren. Ihre chemische Eigenschaft hängt jedoch vom pH-Wert des umgebenden Mediums ab. Bei niedrigem pH-Wert (z. B. pH 2) sind sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe protoniert (–NH3, –COOH), sodass die Aminosäure als Base fungiert. Bei einem alkalischen pH-Wert (z. B. pH 13) werden sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe deprotoniert (–NH2, –COO-), und die Aminosäure wirkt als Säure. Bei einem neutralen pH-Wert (d. h. in den meisten physiologischen Umgebungen ~pH 7,4) wird die Aminogruppe protoniert (–NH3+) und die Carboxylgruppe deprotoniert (–COO-), wodurch ein Zwitterion entsteht, ein Molekül mit sowohl positiver als auch negativer Ladung. Diese chemische Eigenschaft von Aminosäuren bei physiologischem pH-Wert ermöglicht es ihnen, Wasserstoffbrückenbindungen mit der umgebenden wässrigen Umgebung zu bilden und trägt so zu komplexeren Proteinstrukturen bei.

Proteine weisen eine enorme Vielfalt in ihrer Struktur, Zusammensetzung und damit auch in ihrer Funktion auf. Sie helfen bei der strukturellen Unterstützung der Zelle (z. B. in Form von Kollagen), helfen bei der Zellbewegung (z. B. in Form von Aktin- und Myosinproteinen in den Muskeln), helfen, biologische Reaktionen zu katalysieren (als Enzyme), transportieren Moleküle durch die Zellmembran (als Kanäle) und verteidigen Wirbeltiere gegen Eindringlinge (als Antikörper).

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ProteinsAmino AcidsBiological MacromoleculesEnzymesStructural ProteinsFunctions Of ProteinsProtein SynthesisDietary ProteinsProtein Structure

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