Le proteine sono polimeri di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici. Proteine e polipeptidi sono usati in modo intercambiabile per riferirsi a lunghe catene di amminoacidi. Tuttavia, i polipeptidi hanno un peso molecolare inferiore a 10.000 dalton, mentre le proteine hanno un peso molecolare maggiore. I polipeptidi con meno di 20 amminoacidi sono chiamati oligopeptidi o semplicemente peptidi. Le interazioni tra le catene laterali di amminoacidi costituenti le proteine le aiutano a ripiegarsi in una struttura tridimensionale stabile chiamata struttura nativa. La struttura nativa di una proteina è la sua forma funzionalmente attiva.

I residui di amminoacidi sono i mattoni delle proteine

Un amminoacido è una molecola che contiene un gruppo carbossilico (–COOH), un gruppo amminico (–NH₂), una catena laterale, chiamata gruppo R, e un atomo di idrogeno attaccato allo stesso atomo di carbonio o al α-carbonio. Le proprietà chimiche del gruppo R determinano la struttura finale della proteina mentre interagiscono tra loro e con le molecole d'acqua polari. Ad esempio, l'amminoacido più semplice, la glicina, ha un singolo atomo di idrogeno come gruppo R. Altri amminoacidi trasportano gruppi R più complessi in modo tale da poter attrarre o respingere l'acqua (idrofila o idrofoba), trasportare una carica negativa (acida) o una carica positiva (basica) e formare legami idrogeno (polari).

L'identità di ciascun amminoacido è determinata anche dal suo specifico gruppo R. Il codice genetico eucariotico specifica solo 20 amminoacidi utilizzati nella sintesi proteica di tutti gli amminoacidi conosciuti. Ognuno di questi 20 amminoacidi è rappresentato in modo univoco da abbreviazioni che utilizzano un codice di tre lettere (ad esempio, Gly, Val, Pro) o una lettera (ad esempio, G, V, P).

La sintesi delle proteine è una reazione di disidratazione.

Durante la sintesi dei polipeptidi, si formano legami peptidici covalenti tra il gruppo amminico (gruppo –NH₂) di un amminoacido e il gruppo carbossilico (–COOH) dell'amminoacido adiacente rimuovendo l'acqua. La sintesi delle proteine è una reazione di disidratazione. Il legame covalente risultante è un legame peptidico. Il polipeptide di nuova formazione è costituito da un gruppo amminico libero a un'estremità, chiamato N-terminale, e da un gruppo carbossilico libero all'altra estremità, chiamato C-terminale. La sequenza di amminoacidi viene sempre letta dall'N-terminale al C-terminale.

Il pH del mezzo circostante determina la funzione chimica degli amminoacidi.

Gli amminoacidi hanno sia un gruppo basico che uno acido. Possono, quindi, agire come base (ricevente di ioni idrogeno) o come acido (donatore di ioni idrogeno). Tuttavia, le loro proprietà chimiche dipendono dal pH del mezzo circostante. A pH basso (ad esempio, pH 2), sia il gruppo carbossilico che quello amminico sono protonati (–NH₃, –COOH), quindi l'amminoacido funge da base. A pH alcalino (ad esempio, pH 13), sia il gruppo carbossilico che quello amminico sono deprotonati (–NH₂, –COO^-) e l'amminoacido agirà come un acido. A pH neutro (cioè, nella maggior parte degli ambienti fisiologici, ~pH 7,4), il gruppo amminico è protonato (–NH₃⁺) e il gruppo carbossilico è deprotonato (–COO^-), dando origine a uno zwitterion, una molecola con carica sia positiva che negativa. Questa proprietà chimica degli amminoacidi a pH fisiologico consente loro di formare legami idrogeno con l'ambiente acquoso circostante e quindi contribuisce a strutture proteiche più complesse.

Le proteine mostrano un'enorme diversità nella loro struttura, composizione e, quindi, nella loro funzione. Aiutano a fornire supporto strutturale alla cellula (ad esempio, sotto forma di collagene), assistono nel movimento cellulare (ad esempio, sotto forma di proteine actina e miosina nei muscoli), aiutano a catalizzare le reazioni biologiche (come enzimi), trasportano molecole attraverso la membrana cellulare (come canali) e difendono i vertebrati dagli invasori (come anticorpi).