Белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки и полипептиды взаимозаменяемо используются для обозначения длинных цепочек аминокислот. Однако полипептиды имеют молекулярную массу менее 10 000 дальтон, в то время как белки имеют большую молекулярную массу. Полипептиды, содержащие менее 20 аминокислот, называются олигопептидами или просто пептидами. Взаимодействия между составляющими аминокислотами боковыми цепями белков помогают им складываться в стабильную трехмерную структуру, называемую нативной структурой. Нативная структура белка – это его функционально активная форма.

Аминокислотные остатки являются строительными блоками белков

Аминокислота — это молекула, содержащая карбоксильную (–COOH) группу, аминогруппу (–NH₂), боковую цепь, называемую R-группой, и атом водорода, присоединенный к тому же атому углерода или α-углероду. Химические свойства R-группы определяют конечную структуру белка, поскольку они взаимодействуют друг с другом и с полярными молекулами воды. Например, простейшая аминокислота, глицин, имеет один атом водорода в виде R-группы. Другие аминокислоты несут более сложные R-группы, так что они могут притягивать или отталкивать воду (гидрофильные или гидрофобные), нести отрицательный заряд (кислый) или положительный заряд (основной) и образовывать водородные связи (полярные).

Идентичность каждой аминокислоты также определяется ее специфической R-группой. Генетический код эукариот определяет только 20 аминокислот, используемых в синтезе белка всех известных аминокислот. Каждая из этих 20 аминокислот однозначно представлена аббревиатурами с использованием трехбуквенного (например, Gly, Val, Pro) или однобуквенного кода (например, G, V, P).

Синтез белков – это реакция обезвоживания.

Во время синтеза полипептидов образуются ковалентные пептидные связи между аминогруппой (–NH₂ группой) одной аминокислоты и карбоксильной группой (–COOH) соседней аминокислоты путем удаления воды. Синтез белков – это реакция обезвоживания. Образующаяся ковалентная связь представляет собой пептидную связь. Вновь образованный полипептид состоит из свободной аминогруппы на одном конце, называемой N-концом, и свободной карбоксильной группы на другом конце, называемой С-концом. Аминокислотная последовательность всегда считывается от N-конца к C-концу.

pH окружающей среды определяет химическую функцию аминокислот.

Аминокислоты имеют как основную, так и кислую группу. Таким образом, они могут выступать в качестве основания (реципиент ионов водорода) или как кислота (донор ионов водорода). Однако их химические свойства зависят от рН окружающей среды. При низком pH (например, pH 2) как карбоксильные, так и аминогруппы протонируются (–NH₃, –COOH), поэтому аминокислота выступает в качестве основания. При щелочном pH (например, pH 13) как карбоксильные, так и аминогруппы депротонируются (–NH₂, –COO^-), и аминокислота будет действовать как кислота. При нейтральном pH (т.е., в большинстве физиологических сред, ~pH 7,4), аминогруппа протонируется (–NH₃⁺), а карбоксильная группа депротонируется (–COO^-), что приводит к образованию цвиттериона, молекулы с положительным и отрицательным зарядом. Это химическое свойство аминокислот при физиологическом pH позволяет им образовывать водородные связи с окружающей водной средой и, таким образом, способствует образованию более сложных белковых структур.

Белки демонстрируют огромное разнообразие в своей структуре, составе, а значит, и функциях. Они помогают в обеспечении структурной поддержки клетки (например, в форме коллагена), помогают в движении клеток (например, в виде белков актина и миозина в мышцах), помогают катализировать биологические реакции (в виде ферментов), транспортируют молекулы через клеточную мембрану (в виде каналов) и защищают позвоночных от захватчиков (в виде антител).