Proteinler, peptit bağları ile birbirine bağlanmış amino asitlerin polimerleridir. Proteinler ve polipeptitler, uzun amino asit zincirlerine atıfta bulunmak için birbirinin yerine kullanılır. Bununla birlikte, polipeptitlerin moleküler ağırlığı 10.000 daltondan azken, proteinler daha büyük moleküler ağırlığa sahiptir. 20'den az amino asit içeren polipeptitlere oligopeptitler veya basitçe peptitler denir. Proteinlerin kurucu amino asit yan zincirleri arasındaki etkileşimler, doğal yapı adı verilen kararlı bir 3 boyutlu yapıya katlanmalarına yardımcı olur. Bir proteinin doğal yapısı, işlevsel olarak aktif formudur.

Amino asit kalıntıları proteinlerin yapı taşlarıdır

Bir amino asit, bir karboksil (–COOH) grubu, bir amino (–_NH2) grubu, R grubu adı verilen bir yan zincir ve aynı karbon atomuna veya α-karbona bağlı bir hidrojen atomu içeren bir moleküldür. R grubunun kimyasal özellikleri, birbirleriyle ve polar su molekülleri ile etkileşime girdiklerinde proteinin nihai yapısını belirler. Örneğin, en basit amino asit olan glisin, R grubu olarak tek bir hidrojen atomuna sahiptir. Diğer amino asitler, suyu çekebilecek veya itebilecek (hidrofilik veya hidrofobik), negatif yük (asidik) veya pozitif yük (bazik) taşıyabilecek ve hidrojen bağları (polar) oluşturabilecek şekilde daha karmaşık R grupları taşırlar.

Her bir amino asidin kimliği, spesifik R-grubu tarafından da belirlenir. Ökaryotik genetik kod, bilinen tüm amino asitlerin protein sentezinde kullanılan sadece 20 amino asidi belirtir. Bu 20 amino asidin her biri, üç harfli (örneğin, Gly, Val, Pro) veya bir harfli kod (örneğin, G, V, P) kullanan kısaltmalarla benzersiz bir şekilde temsil edilir.

Protein sentezi bir dehidrasyon reaksiyonudur.

Polipeptit sentezi sırasında, bir amino asidin amino grubu (–_NH2 grubu) ile bitişik amino asidin karboksil grubu (–COOH) arasında suyun uzaklaştırılmasıyla kovalent peptit bağları oluşur. Protein sentezi bir dehidrasyon reaksiyonudur. Elde edilen kovalent bağ, bir peptit bağıdır. Yeni oluşan polipeptit, bir uçta N-terminali adı verilen serbest bir amino grubundan ve diğer uçta C-terminali adı verilen serbest bir karboksil grubundan oluşur. Amino asit dizisi her zaman N-terminalinden C-terminaline kadar okunur.

Çevreleyen ortamın pH'ı, amino asitlerin kimyasal işlevini belirler.

Amino asitler hem bazik hem de asidik bir gruba sahiptir. Bu nedenle, bir baz (hidrojen iyonu alıcısı) veya bir asit (hidrojen iyonu vericisi) olarak işlev görebilirler. Bununla birlikte, kimyasal özellikleri, çevredeki ortamın pH'ına bağlıdır. Düşük pH'da (örneğin, pH 2), hem karboksil hem de amino grupları protonlanır (–_NH3, –COOH), bu nedenle amino asit bir baz görevi görür. Alkali bir pH'ta (örneğin, pH 13), hem karboksil hem de amino grupları protondan arındırılır (–_NH2, –COO^-) ve amino asit bir asit görevi görür. Nötr bir pH'ta (yani, çoğu fizyolojik ortamda, ~pH 7.4), amino grubu protonlanır (–_NH3⁺) ve karboksil grubu protondan arındırılır (–COO^-), bu da hem pozitif hem de negatif yüklü bir molekül olan bir zwitterion'a yol açar. Amino asitlerin fizyolojik pH'daki bu kimyasal özelliği, çevredeki sulu ortamla hidrojen bağları oluşturmalarını sağlar ve böylece daha karmaşık protein yapılarına katkıda bulunur.

Proteinler yapılarında, bileşimlerinde ve dolayısıyla işlevlerinde muazzam bir çeşitlilik gösterirler. Hücreye yapısal destek sağlamaya yardımcı olurlar (örneğin kollajen şeklinde), hücresel harekete yardımcı olurlar (örneğin kaslarda aktin ve miyozin proteinleri şeklinde), biyolojik reaksiyonları katalize etmeye yardımcı olurlar (enzimler olarak), molekülleri hücre zarı boyunca taşırlar (kanallar olarak) ve omurgalıları istilacılara karşı savunurlar (antikor olarak).