As proteínas são polímeros de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Proteínas e polipeptídeos são usados de forma intercambiável para se referir a longas cadeias de aminoácidos. No entanto, os polipeptídeos têm um peso molecular inferior a 10.000 daltons, enquanto as proteínas têm maior peso molecular. Polipeptídeos com menos de 20 aminoácidos são chamados de oligopeptídeos ou simplesmente peptídeos. As interações entre as cadeias laterais de aminoácidos constituintes das proteínas ajudam-nas a se dobrar em uma estrutura tridimensional estável chamada estrutura nativa. A estrutura nativa de uma proteína é sua forma funcionalmente ativa.

Os

resíduos de aminoácidos são os blocos de construção das proteínas

Um aminoácido é uma molécula que contém um grupo carboxila (–COOH), um grupo amino (–NH₂), uma cadeia lateral, chamada de grupo R, e um átomo de hidrogênio ligado ao mesmo átomo de carbono ou ao α-carbono. As propriedades químicas do grupo R determinam a estrutura final da proteína à medida que interagem entre si e com as moléculas de água polares. Por exemplo, o aminoácido mais simples, a glicina, tem um único átomo de hidrogênio como grupo R. Outros aminoácidos carregam grupos R mais complexos, de modo que podem atrair ou repelir água (hidrofílico ou hidrofóbico), carregar uma carga negativa (ácida) ou positiva (básica) e formar ligações de hidrogênio (polares).

A identidade de cada aminoácido também é determinada por seu grupo R específico. O código genético eucariótico especifica apenas 20 aminoácidos usados na síntese de proteínas de todos os aminoácidos conhecidos. Cada um desses 20 aminoácidos é representado exclusivamente por abreviações usando um código de três letras (por exemplo, Gly, Val, Pro) ou um código de uma letra (por exemplo, G, V, P).

A síntese de proteínas é uma reação de desidratação.

Durante a síntese de polipeptídeos, ligações peptídicas covalentes são formadas entre o grupo amino (grupo –NH₂) de um aminoácido e o grupo carboxila (–COOH) do aminoácido adjacente pela remoção de água. A síntese de proteínas é uma reação de desidratação. A ligação covalente resultante é uma ligação peptídica. O polipeptídeo recém-formado consiste em um grupo amino livre em uma extremidade, chamado N-terminal, e um grupo carboxila livre na outra extremidade, chamado C-terminal. A sequência de aminoácidos é sempre lida do terminal N ao terminal C.

O pH do meio circundante determina a função química dos aminoácidos.

Os aminoácidos têm um grupo básico e um grupo ácido. Eles podem, portanto, atuar como uma base (receptor de íons de hidrogênio) ou como um ácido (doador de íons de hidrogênio). No entanto, sua propriedade química depende do pH do meio circundante. Em pH baixo (por exemplo, pH 2), os grupos carboxila e amino são protonados (–NH₃, –COOH), de modo que o aminoácido atua como base. Em um pH alcalino (por exemplo, pH 13), os grupos carboxila e amino são desprotonados (–NH₂, –^COO-), e o aminoácido atuará como um ácido. Em um pH neutro (ou seja, na maioria dos ambientes fisiológicos, ~ pH 7,4), o grupo amino é protonado (–NH₃⁺) e o grupo carboxila é desprotonado (–^COO-), dando origem a um zwitterion, uma molécula com carga positiva e negativa. Essa propriedade química dos aminoácidos em pH fisiológico permite que eles formem ligações de hidrogênio com o ambiente aquoso circundante e, assim, contribui para estruturas proteicas mais complexas.

As proteínas apresentam enorme diversidade em sua estrutura, composição e, portanto, em sua função. Eles ajudam a fornecer suporte estrutural à célula (por exemplo, na forma de colágeno), auxiliam no movimento celular (por exemplo, na forma de proteínas actina e miosina nos músculos), ajudam a catalisar reações biológicas (como enzimas), transportam moléculas através da membrana celular (como canais) e defendem vertebrados contra invasores (como anticorpos).