蛋白质是通过肽键连接在一起的氨基酸的聚合物。蛋白质和多肽可以互换使用，以指代氨基酸的长链。然而，多肽的分子量小于 10,000 道尔顿，而蛋白质的分子量更高。少于 20 个氨基酸的多肽称为寡肽或简称肽。蛋白质组成氨基酸侧链之间的相互作用有助于它们折叠成稳定的 3 维结构，称为天然结构。蛋白质的天然结构是其功能活性形式。

氨基酸残基是蛋白质的组成部分

氨基酸是一种分子，包含一个羧基 （-COOH） 基团、一个氨基 （-NH₂） 基团、一个称为 R 基团的侧链和一个连接到同一碳原子或 α-碳的氢原子。R 基团的化学性质决定了蛋白质在相互之间以及与极性水分子相互作用时的最终结构。例如，最简单的氨基酸甘氨酸具有单个氢原子作为 R 基团。其他氨基酸携带更复杂的 R 基团，因此它们可以吸引或排斥水（亲水或疏水），带负电荷（酸性）或正电荷（碱性），并形成氢键（极性）。

每个氨基酸的身份也由其特定的 R 基团决定。真核生物遗传密码仅指定了所有已知氨基酸的蛋白质合成中使用的 20 种氨基酸。这 20 种氨基酸中的每一个都由使用三个字母（例如 Gly、Val、Pro）或一个字母代码（例如 G、V、P）的缩写唯一表示。

蛋白质合成是一种脱水反应。

在多肽合成过程中，通过去除水分，在一个氨基酸的氨基（-NH₂ 基团）和相邻氨基酸的羧基 （-COOH） 之间形成共价肽键。蛋白质合成是一种脱水反应。生成的共价键是肽键。新形成的多肽由一端的游离氨基（称为 N 端）和另一端的游离羧基（称为 C 端）组成。氨基酸序列总是从 N 端读取到 C 端。

周围介质的 pH 值决定了氨基酸的化学功能。

氨基酸具有碱性基团和酸性基团。因此，它们可以充当碱（氢离子受体）或酸（氢离子供体）。然而，它们的化学性质取决于周围介质的 pH 值。在低 pH 值（例如 pH 值 2）下，羧基和氨基都被质子化（–NH₃、–COOH），因此氨基酸充当碱基。在碱性 pH 值（例如 pH 值 13）下，羧基和氨基都被去质子化 （–NH₂， –COO^-），氨基酸将充当酸。在中性 pH 值下（即在大多数生理环境中为 ~pH 7.4），氨基被质子化 （–NH₃⁺），羧基被去质子化 （–COO^-），产生两性离子，一种同时带正电荷和负电荷的分子。氨基酸在生理 pH 值下的这种化学性质使它们能够与周围的水环境形成氢键，从而有助于形成更复杂的蛋白质结构。

蛋白质在其结构、组成以及功能方面表现出巨大的多样性。它们有助于为细胞提供结构支持（例如，以胶原蛋白的形式），协助细胞运动（例如，以肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白的形式），帮助催化生物反应（作为酶），跨细胞膜运输分子（作为通道），并保护脊椎动物免受入侵者（作为抗体）。