Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Las proteínas y los polipéptidos se utilizan indistintamente para referirse a cadenas largas de aminoácidos. Sin embargo, los polipéptidos tienen un peso molecular de menos de 10.000 daltons, mientras que las proteínas tienen un peso molecular mayor. Los polipéptidos con menos de 20 aminoácidos se llaman oligopéptidos o simplemente péptidos. Las interacciones entre las cadenas laterales de aminoácidos constituyentes de las proteínas les ayudan a plegarse en una estructura tridimensional estable llamada estructura nativa. La estructura nativa de una proteína es su forma funcionalmente activa.

Los residuos de aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH₂), una cadena lateral, llamada grupo R, y un átomo de hidrógeno unido al mismo átomo de carbono o al α-carbono. Las propiedades químicas del grupo R determinan la estructura final de la proteína, ya que interactúan entre sí y con las moléculas de agua polar. Por ejemplo, el aminoácido más simple, la glicina, tiene un solo átomo de hidrógeno como grupo R. Otros aminoácidos llevan grupos R más complejos, de modo que pueden atraer o repeler el agua (hidrófilos o hidrofóbicos), llevar una carga negativa (ácido) o una carga positiva (básico) y formar enlaces de hidrógeno (polares).

La identidad de cada aminoácido también está determinada por su grupo R específico. El código genético eucariota especifica solo 20 aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas de todos los aminoácidos conocidos. Cada uno de estos 20 aminoácidos se representa de manera única mediante abreviaturas que utilizan un código de tres letras (por ejemplo, Gly, Val, Pro) o de una letra (por ejemplo, G, V, P).

La síntesis de proteínas es una reacción de deshidratación.

Durante la síntesis de polipéptidos, se forman enlaces peptídicos covalentes entre el grupo amino (grupo -NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) del aminoácido adyacente mediante la eliminación de agua. La síntesis de proteínas es una reacción de deshidratación. El enlace covalente resultante es un enlace peptídico. El polipéptido recién formado consta de un grupo amino libre en un extremo, llamado extremo N, y un grupo carboxilo libre en el otro extremo, llamado extremo C. La secuencia de aminoácidos siempre se lee desde el extremo N hasta el extremo C.

El pH del medio circundante determina la función química de los aminoácidos.

Los aminoácidos tienen un grupo básico y otro ácido. Por lo tanto, pueden actuar como base (receptor de iones de hidrógeno) o como ácido (donante de iones de hidrógeno). Sin embargo, su propiedad química depende del pH del medio circundante. A pH bajo (p. ej., pH 2), tanto el grupo carboxilo como el amino se protonan (–NH₃, –COOH), por lo que el aminoácido actúa como base. A un pH alcalino (por ejemplo, pH 13), tanto el grupo carboxilo como el amino se desprotonan (–NH₂, –COO^-), y el aminoácido actuará como ácido. A un pH neutro (es decir, en la mayoría de los entornos fisiológicos, ~pH 7,4), el grupo amino se protona (–NH₃⁺) y el grupo carboxilo se desprotona (–COO^-), dando lugar a un zwitterion, una molécula con carga positiva y negativa. Esta propiedad química de los aminoácidos a pH fisiológico les permite formar enlaces de hidrógeno con el entorno acuoso circundante y, por lo tanto, contribuye a estructuras proteicas más complejas.

Las proteínas muestran una enorme diversidad en su estructura, composición y, por lo tanto, en su función. Ayudan a proporcionar soporte estructural a la célula (por ejemplo, en forma de colágeno), ayudan en el movimiento celular (por ejemplo, en forma de proteínas de actina y miosina en los músculos), ayudan a catalizar reacciones biológicas (como enzimas), transportan moléculas a través de la membrana celular (como canales) y defienden a los vertebrados contra los invasores (como anticuerpos).